Нагревание - белок
Cтраница 2
Кислотный гидролиз, который происходит при нагревании белков с 25 % - ной серной кислотой или 20 % - ной соляной кислотой при 100 - 105 IB течение 20 - 24 часов. Обычно берут 10 - 20-кратное количество кислоты к весу белка, но чем шире это отношение, тем меньше потерь при гидролизе. После окончания гидролиза кислоту удаляют и образовавшуюся смесь аминокислот используют для анализов. Применение серной кислоты менее удобно, чем соляной, так как последнюю легче удалить из смеси. При кислотном гидролизе триптофан полностью разрушается, а глута-мин и аспарагин дают соответствующие аминокислоты и аммиак. [16]
Реакция Миллона - розовое или красное окрашивание при нагревании белков с реактивом, состоящим из смеси азотнокислых и азотистокислых солей ртути в азотной кислоте. Реакция связана с наличием в белке фенильной группы тирозина. [17]
Частичный, очень небольшой гидролиз может быть вызван одним нагреванием белка с водой, но глубокого гидролиза можно достигнуть, только катализируя этот процесс нагреванием е кислотами или щелочами или действием ферментов. [18]
При кипячении на поверхности молока образуется пенка из свернувшихся при нагревании белков и молочного жира. [19]
В 1838 г. Г. Ж. Мульдер [467] впервые показал, что при нагревании белка со щелочами и солями тяжелых металлов образуются сернистые соли. Флейт-ман [226] обратил внимание на то, что в этих условиях не вся сера выпадает в виде сернистых металлов. Это наблюдение заставило предположить, что сера содержится в белке по крайней мере в двух формах. [20]
Из всех физических свойств природного белка растворимость наиболее легко изменяется, причем эти изменения удобно наблюдать. Нагревание белка в водном растворе или в солевых растворах при изоэлектрической точке приводит к полному осаждению. Если же денатурация белка происходит в присутствии растворяющего агента, например в присутствии кислоты или основания, то денатурированный белок остается в растворе и осаждение происходит лишь после установления рН изоэлектрической точки. [22]
Сведения о составе и строении белков получены при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз происходит при нагревании белков с растворами кислот или щелочей или при действии ферментов. Конечными продуктами гидролиза являются ос-аминокислоты. [23]
Сведения о составе и строении белков получены при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз происходит при нагревании белков с растворами кислот или щелочей или при действии ферментов. Конечными продуктами гидролиза являются а-аминокислоты. [24]
Сведения о составе и строении белков получены при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз происходит при нагревании белков с растворами кислот или щелочей или при действии ферментов. Конечными продуктами гидролиза являются о-аминокислоты. [25]
Сведения о составе и строении белков получены при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз происходит при нагревании белков с растворами кислот или щелочей или при действии ферментов. Конечными продуктами гидролиза являются а-аминокислоты. [26]
Здесь мы не будем рассматривать преднамеренную модификацию аминокислотных остатков в белках, которая, разумеется, широко используется для изучения их структуры. Артефакты, образующиеся в результате нагревания белков или при обработке химическими препаратами для других целей, также не столь редки. [27]
Известны ферменты, вызывающие уже более глубокое расщепление макромолекул белка с образованием смеси аминокислот. Полное расщепление белковых молекул может быть осуществлено и путем нагревания белков с минеральными кислотами. [28]
 |
Фрагмент кристаллической решетки льда. [29] |
Образование водородных связей играет важную роль в некоторых биологических системах. Интересна структура полипептидной цепи, свойственной многим белкам, которая стабилизирована с помощью водородных связей. При нагревании белка водородные связи рвутся, полипептидная цепь раскручивается, теряя упорядоченное строение, и белок денатурирует, превращаясь в нерастворимый коагулят. [30]
Страницы: 1 2 3