Наличие - фермент
Cтраница 1
Наличие ферментов в покоящихся зернах в прежнее время служило основанием для бессолодового винокурения из ржаной муки. [1]
Наличие ферментов, расщепляющих лигнин ( фенолоксидаз), доказано для 19 видов грибов синевы. У большинства из них нашли лакказу, которая, однако, присутствует преимущественно как внутриклеточный фермент. [2]
 |
Величины энергии активации. а для задержанной. [3] |
Наличие фермента люциферазы необходимо для запуска процесса. Искусственная хемилюминесценция люминола ( 5-амино - 2 3-дигидро - 1 4-фталазиндиона) известна с середины прошлого века. [4]
Исходя из наличия фермента, его специфичности, а также данных, полученных при описанных выше экспериментах с мечеными атомами, Косуге и Конн предложили следующую последовательность реакций: фенилаланин - коричная кислота - § - глюкозид о-кумаровой кислоты - глюкозид кумариновой кислоты - - кумарин - f - глюкоза. [5]
В определенных условиях ( наличие ферментов) энергия гидролиза может быть использована для различных процессов, требующих затраты энергии. [6]
В растительных маслах на повышение кислотности влияет наличие фермента липазы, содержащегося в нежировом комплексе. При фильтрации осадок, а с ним и большая часть липазы удаляется из масла. По этой причине профильтрованные масла более устойчивы при хранении. [7]
Несмотря на эти данные, некоторые авторы все же признают наличие ферментов, катализирующих синтез специфических белков. [8]
Вскоре после обнаружения аминотрансфераз в мышечной ткани Крицман и другие исследователи показали наличие подобных ферментов в экстрактах из проростков гороха и овса. После того как для определения аминокислот начали использовать хроматографию на бумаге, аминотрансферазы были обнаружены в большинстве исследованных растительных экстрактов. [9]
При рассмотрении вопроса о природе ферментов и их компонентов нужно всегда помнить, что наличие ферментов обнаруживается только по их действию на соответствующий субстрат. Чтобы определить специфичность фермента, необходимо исследовать его действие на различные субстраты, отличающиеся друг от друга лишь некоторыми особенностями строения молекулы. Этот метод исследования специфичности ферментов был в особенности развит Бергманом и его сотрудниками, работы которых имели исключительное значение для выяснения специфичности действия протеолитических ферментов. До появления этих работ не было известно, какие именно пептидные связи расщепляются пепсином, трипсином и другими протеолитическими ферментами. [10]
При этом у них действуют системы ассимиляции углекислоты, не свойственные другим организмам, что обусловлено наличием особых ферментов. К числу таких автотрофов принадлежат некоторые метанобразугощие, ацетатобразующие и сульфатредуцирующие бактерии. Внимание, проявляемое к анаэробам, объясняется возможностью получения Б результате их деятельности этанола, бутанола, метана, ацетата и других полезных продуктов при переработке растительных остатков и другого дешевого сырья. Культивирование анаэробов исключает необходимость аэрирования и перемешивания питательной среды; снижается возможность инфицирования, вызываемого недостаточной стерильностью воздуха. Кроме того, использование анаэробных микроорганизмов позволяет проводить процесс в больших емкостях с высоким слоем среды. [11]
Усвоение того или иного вещества определяется структурой молекул, а в сложных сахарах - характером глю-козидной связи и наличием ферментов, гидролизующих тот или иной сложный углевод. Например, усвоение грибом крахмала или клетчатки будет невозможно, если организм не образует амилазы или целлюлазы. Пентозы, спирты, органические кислоты и другие относительно простые органические соединения могут служить источниками углерода, но организмы, усваивающие их, встречаются не так часто. [12]
Энергия активации этого процесса составляет в отсутствие катализатора 134 кДж / моль, в присутствии ионов Н - 107 кДж / моль, при наличии фермента сахарозы - всего 36 кДж / моль. Благодаря этому, разложение сахара в организме возможно уже при температуре человеческого тела. [13]
При рассмотрении процессов введения гидроксильных групп в ароматические кольца следует учесть замечания Свэна [4], который писал, что, хотя на ферментативном уровне выполнено мало работ, все данные указывают на наличие ферментов, осуществляющих эту реакцию, которая приводит к множеству гидроксилированных и метоксилированных растительных продуктов. [14]
Число мономерных единиц, присоединяющихся к белку, по данным экспериментов in vitro, значительно варьирует ( от 1 до 40), что зависит от вида клеток, условий инкубации, наличия эндогенных ферментов деградации. [15]
Страницы: 1 2 3