Белка-фермент

Cтраница 1

Молекула белка-фермента узнает молекулу субстрата или некоторую ее часть, как, например, в случае протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз пептидных связей. Узнавание выражается в образовании реакционного комплекса со специфическим субстратом. Комплексы с ингибиторами и активаторами, с аллостерическими эффекторами также возникают в результате специфического узнавания. В узнавании участвуют непосредственно активный центр фермента, включающий и соответствующий кофактор, и косвенно вся белковая глобула. [1]

Изменение ферментативной активности белка-фермента ( Е) в данном случае связано с изменениями его конформации при взаимодействии с конечным продуктом реакции ( L-изолейцином), которые приводят к изменению структуры активного центра фермента. Взаимодействие активного и аллостерического центров носит кооперативный характер. [2]

При кипячении наступает необратимая денатурация белка-фермента. Фермент при этом теряет присущее ему свойство катализировать химическую реакцию. Под влиянием различных физических и химических факторов ( воздействие УФ - и рентгеновского излучения, ультразвука, осаждение минеральными кислотами, щелочами, алкалоидными реактивами, солями тяжелых металлов и др.) происходит денатурация ферментов, так же как и белков. [3]

Представляется вероятным вмешательство в этот процесс белка-фермента, который, образуя с нуклеозид-5 - полифосфатом ковалентно связанные структуры, определяет специфичность его реакций с тем или другим нуклеофильным реагентом. [4]

Ферменты, изменяющие активность за счет аллостерического взаимодействия белка-фермента с эффектором или продуктом реакции, как правило, катализируют начальную стадию последовательных реакций, и их называют регуляторными ферментами. Этим белкам приписывается основная роль в регуляции ферментативной активности и в регуляции синтеза специфических белков. [5]

Помимо аллостерического механизма имеются и другие возможности изменения активности белка-фермента. Одним из путей управления ферментативными реакциями является возможность изменения свойств фермента при образовании им комплексов с определенными белками. Например, в сыворотке крови содержится два ингибитора трипсина с разным сродством к ферменту. Они образуют с ним комплексы, обладающие различной протеолитической активностью. [6]

Описанная кинетическая модель согласуется с опытом и показывает, что специфическая роль белка-фермента в мембранном транспорте состоит в сопряжении транспорта с метаболизмом. [7]

Последовательность аминокислотных остатков, расположенных вокруг серина в молекулах рада эстераз и протеиназ ( по Малеру и Кордесу. [8]

Предполагают, что формирование активного центра фермента начинается уже на ранних этапах синтеза белка-фермента ( см. главу 14) на рибосоме, когда линейная одномерная структура пептидной цепи превращается в трехмерное тело строго определенной конфигурации. Любые воздействия, приводящие к денатурации, т.е. нарушению третичной структуры, приводят к искажению или разрушению структуры активного центра и соответственно потере ферментом каталитических свойств. Если при подходящих внешних условиях удается восстановить нативную трехмерную структуру б ел ка-фермента ( ренатурировать его), то восстанавливается и его каталитическая активность. [9]

Как и в случае репрессии, механизм индукции может быть реализован посредством изменения скорости синтеза белка-фермента или превращения готового неактивного предшественника в фермент. Кроме того, субстрат фермента также может цри известных условиях связываться с молекулой специфического белка ( репрессора) и действовать в качестве индуктора, включая структурный ген, контролирующий синтез того фермента, для которого данный субстрат является компонентом индуктора. [10]

Вполне лонятно, что ценность любого из этих методов будет тем большей, чем точнее он позволяет определять пространственное строение белка-фермента, непосредственно связанное с выполняемой последним биологической функцией. Поскольку все ферменты являются асимметрическими системами, растворы которых вращают плоскость поляризации света, то здесь широко используют оптические методы. При изменении пространственного строения белков-ферментов в растворе меняются и их оптические характеристики - кривые оптической дисперсии и кругового дихроизма, и на основании этого можно судить о характере происшедших изменений. [11]

Схема действия конкурентного ингибитора. [12]

Это соответствует максимальной скорости реакции, отклонение от этих значений приводит к снижению скоростей реакций, а при крайних значениях рН - и к денатурации белка-фермента. Влияние рН на образование фермент-субстратного комплекса, кроме ионизации функциональных группировок фермента, может оказывать существенное влияние на определенные группы субстрата, что также влияет на скорость реакции. [13]

Схематическое изображение аллостерического фермента, состоящего из двух протомеров, соединенных по типу гетерологи-ческой ( голова-хвост ассоциации ( по Кошленду. [14]

Таким образом, приведенные сведения о химической природе активного центра и аллостерических участках свидетельствуют о том, что в энзима-тическом катализе, как и в реакции связывания субстрата, участвует не ограниченная и небольшая часть фермента, как предполагалось ранее, а значительно большая часть молекулы белка-фермента. [15]

Страницы: 1 2 3