Белок - мембрана
Cтраница 1
Белки мембран представляют собой ферменты. В мембранах обнаружена АТФаза, пенициллиназа, НАДН-дегидрогеназа, лак-татдегидрогеназа и ряд цитохромов: а, а, а2, аз, Ь, Ъ, с. Выявлены также транслоказы, фосфатазы и другие ферменты. Липид-ные компоненты мембран представлены в основном фосфолипи-дами - N-фосфатидилглицерином и фосфатидилэтаноламином. Реже встречаются другие фосфолипиды - фосфатидилинозит и фосфатидилхолин. Кроме того, в мембранах содержатся липо-аминокислоты. Особенностью бактериальных липидов по сравне-нению с липидами других организмов является отсутствие стероидов. Количество насыщенных и ненасыщенных жирных кислот в липидах разных бактерий различно. В мембранах бактерий выявлены каротиноиды, хиноны, гликолипиды, полисахариды и даже нуклеиновые кислоты. [1]
Белки мембран изучены в меньшей степени, чем липиды. Их условно делят на два типа: белки, обладающие каталитической активностью ( ферментативные), и структурные белки, лишенные каталитической активности. [2]
Белки мембран встроены в липидный бислой. Различают внешние ( периферические) белки - непрочно связанные с поверхностью мембраны; внутренние ( интегральные) белки - погруженные внутрь мембраны гидрофобными радикалами аминокислот; прошивающие белки - пронизывают мембрану насквозь. [3]
Белки мембран также разнообразны. [4]
Белки мембран также разнообразны. Существуют мембраны и более простого состава - внутренние мембраны палочек сетчатки содержат лишь один белок - родопсин ( см. гл. Состав мембран каждого типа клеток специфичен, что, по-видимому, имеет прямое функциональное значение. [5]
Тот же белок регулирует фосфорилирование белков синаптосомальной мембраны и здесь ингибируется другим белком кальциневрином. Действие этих новых регуляторов довольно сложно, и выяснение механизма этого процесса-еще предмет дальнейших исследований. [6]
Браун и Нетши [14] использовали изложенные выше представления для изучения белков мембран и липо-протеидов. Определения они проводили в 8 М растворе мочевины и пришли к выводу, что в обычных растворах эти молекулы вытянуты и сильно сольватированы. Влияние липида да агрегацию белка или на его конформа-цию в 8 М растворе мочевины не было обнаружено. [7]
Перенос растворенного вещества через мембрану, осуществляемый обычно с помощью особого белка мембраны. [8]
Угнетающее действие химотрипсина на рост, индуцированный ауксином, по-видимому, объясняется распадом белков мембран и других клеточных структур. Значительно труднее найти какое-либо объяснение ингибирующему действию уреазы. Мочевина в растительных клетках образуется из аргинина под действием аргиназы. Возможно, воздействие уреазой способствует более энергичной работе аргиназы и распаду аргинина. В связи с этим следует вспомнить, что, по данным Боннера ( Bonner, 1949), добавление аргинина в среду усиливает активирующее действие индолил-уксусной кислоты на рост отрезков колеоптилей овса. [9]
 |
Сократительная реакция митохондрий мезокоти. [10] |
Согласно литературным данным ( Chapell, Perry, 1954; Leh-ninger, 1959a, б), сокращение митохондрий происходит вследствие сокращения контрактильных белков мембран за счет энергии, поставляемой АТФ. [11]
В настоящее время процесс гемолиза рассматривается, с одной стороны, как следствие разрушения ядами оболочки эритроцитов, в частности посредством ингиоирования сульфгядрильных групп белков эритроцитарных мембран, а с другой - изменений в сложной цепочке ферментных процессов, лежащих в основе поддержания целостности структуры красных кровяных телец. Виеэритроцитаряый гемоглобин теряет способность связываться с кислородом; при этом он частично превращается в желчные пигменты и другие, близкие к ним по строению, продукты, а частично выводится из организма через почки. Чем интенсивнее гемолиз, тем меньше гемоглобина задерживается в организме и тем больше его переходит в мочу. Это последнее явление; именуемое гемоглобинурией, - один из характерных и грозных признаков внутрисосудистого гемолиза. [12]
К ним обычно относят цитохром с, участвующий в транспорте электронов, гемоглобин, гемоцианин и миоглобин, переносящие кислород, а также сывороточный альбумин ( транспорт жирных кислот в крови), р-липопротеин ( транспорт липидов), церулоплаз-мин ( транспорт меди в крови), липид-обменивающие белки мембран. В последнее время эта группа пополнилась мембранными белками, выполняющими функции нонных каналов - здесь необходимо упомянуть белковые компоненты полосы В-3, ответственные за транспорт анионов через эритроцитарную мембрану, белки Na -, Са - - и К - каналов возбудимых мембран. [13]
Хотя в структуре мембран ключевая роль принадлежит ли-пидам, большую часть активных функций осуществляют, конечно, белки. Многие белки мембран ( например, глюкозо-6 - фос-фатазы) совершенно неактивны без липидного компонента; это истинные липопротеиды. Другие белки ( например, ферменты, участвующие в переносе электронов) могут нуждаться в гидрофобном окружении для сохранения надлежащей конформа-ции. Третьи ( например, гексокиназа) связаны с мембраной главным образом в результате гидрофобных взаимодействий с ее фосфолипидными компонентами. [14]
Макроретнкуляр-ные ионообмешшки на основе полистирола можно, вообще говоря, использовать для хроматографии белков, но при этом следует опасаться денатурации за счет гидрофобных взаимодействий белковых глобул с материалом матрицы. Для липофильных белков мембран такое взаимодействие, по-видимому, опасности не представляет. [15]
Страницы: 1 2