Cтраница 2
Редкая форма гиперсидероза - это синдром Гудпасчера, который представляет собой заболевание аутоиммунной природы. Антигеном, очевидно, являются белки базальных мембран легочных и гломерулярных капилляров. В клинической картине отмечаются кровохарканье, гематурия и анемия. В легких наблюдаются отложения гемосидерина. [16]
Одним из проявлений биологической функции селена в животном организме служит его участие в обмене серосодержащих аминокислот. Этот элемент предохраняет от окисления SH-группы белков мембран эритроцитов и митохондрий, а также противодействует набуханию митохондрий, вызываемому тяжелыми металлами. [17]
С явлением аллостеризма, с кооперативными свойствами олигомерных белков, играющих регуляторную роль, приходится, по-видимому, встречаться во многих биологических процессах. Есть основания думать, что аллостерическими свойствами обладают функциональные белки мембран и сократительные белкл. Аллостеризм представляет собой важнейший механизм обратной связи на молекулярном уровне. [18]
Из этих трех групп структурные - самые простые белки. Составляют не меньше 40 % от общего количества белков мембран хлоропластов. [19]
Биологические мембраны характеризуются очень высоким электрическим сопротивлением и емкостью. Дыхательные ансамбли, состоящие из полного набора переносчиков электронов и сопрягающих ферментов, составляют 25 % от общей массы белка мембран. Расчет показал, что на одну митохондрию клетки печени приходится 17000 молекул ци-тохрома а. Однако неизвестно число цитохромов в каждом ансамбле. Дыхательные ансамбли локализованы в основном на кристах. В табл. 18 приведены компоненты дыхательного ансамбля. [20]
В более электроотрицательна, чем внеклеточная среда. Такая разность потенциалов может показаться незначительной, но поскольку толщина клеточной мембраны всего лишь 5 нм, градиент напряжения здесь достигает величин порядка 100000 В / см. Таким образом, белки мембраны подвергаются воздействию очень сильного электрического поля. Мембранные белки, подобно всем остальным, имеют заряженные группы на своей поверхности и полярные связи ( обусловливающие дипольные моменты) между различными атомами; поэтому электрическое поле будет стремиться изменить структуру молекулы. С другой стороны, внутренние силы взаимодействия между различными частями белковой молекулы относительно велики и стремятся сохранить определенную стабильную конформацию белка; поэтому на многие мембранные белки изменение электрического поля мембраны не оказывает, вероятно, существенного влияния. [21]
Основу структуры этой мембраны ( стр. Белки мембраны находятся в ассоциации как с полярной, так и с гидрофобной областями фосфолипидного слоя. При низких температурах ( обычно где-то между 0 и 20 С) мембраны у многих организмов переходят в твердое состояние вследствие кристаллизации алифатических цепей фосфолипидов ( стр. В отличие от этого функционирующая мембрана находится в квазижидком ( жидкокристаллическом) состоянии. Если алифатические цепи мембранных фосфолипидов подвержены фазовым переходам вроде тех, какие наблюдаются in vitro в экспериментах с алифатическими углеводородами, то температура перехода их из жидкого состояния в твердое должна сильно изменяться при изменении давления. [22]
Во всех этих случаях речь идет о движении веществ путем диффузии. Однако клеточные мембраны располагают и механизмами перемещения веществ через себя от меньшей их концентрации к большей. Среди белков мембраны имеются белковые вещества, работа которых состоит в перемещении различных веществ с одной стороны мембраны на другую. Они называются транспортными ферментами. Вероятно, такой транспортный фермент образует с переносимым веществом промежуточное соединение; последнее проходит сквозь мембрану, расщепляется затем на исходные части, после чего фермент возвращается назад, а перенесенное вещество остается по другую сторону мембраны. Детали этого процесса неизвестны, но сам факт такого активного транспорта веществ несомненен. В отличие от диффузного, пассивного, ферментативный транспорт нуждается в затрате энергии. Вероятно, именно благодаря такому активному транспорту ионов клетки эпидермиса корней способны всасывать из почвы нужные растению неорганические вещества и затем передавать их по растению от клетки к клетке. [23]
Несомненно, что эластические свойства мембран играют важную роль в их функционировании. Другой важной особенностью мембран является асимметрия их липидного и белкового состава и, следовательно, других свойств. Фактически асимметрия мембраны является отражением асимметрического синтеза липядов и белков мембраны. [24]
У различных аминокислот гидрофобные или гидрофильные свойства выражены сильнее или слабее в соответствии с химической природой радикалов, входящих в их состав. Гидрофобность или гидрофилыюсть пептидов определяется их аминокислотным составом. Поверхность глобул большинства нативных белков цитоплазмы в целом гидрофильна, так как остатки гидрофобных аминокислот спрятаны внутрь глобул. У белков мембран, наоборот, гидрофобные остатки аминокислот располагаются на поверхности. [25]
Биологическая активность фермента в ходе хроматографии может измениться ( как уменьшиться, так иногда в возрасти) в силу ряда дополнительных причин. Например, кажущееся увеличение активности фермента может быть результатом его отделения от протеаз. Снизиться активность может как в результате истинной денатурации или окисления SH-групп белка, так и при отделении апофермента от кофакторов. Иногда инактивация обусловлена разъединением двух или нескольких последовательно работающих ферментов. Такого рода кажущиеся инактивации могут быть обнаружены при объединении хроматографических фракций, когда активность фермента восстанавливается. Для сохранения биологической активности ли-пофильных белков мембран в элюент иногда приходится добавлять спирт или ацетон. При этом может возникнуть определенная неравномерность распределения органического растворителя между жидкостью внутри и снаружи гранул - ионы сорбента, гидратируясь, оттягивают на себя воду. [26]
Drosophila, а также клеток человека и животных, были выявлены предсмертельные гены. Гены некоторых беспозвоночных имеют партнеров у млекопитающих. Например, ген ced - З, необходимый для программирования смерти клетки у С. У Drosophila ген жатки, по-видимому, участвует в создании сигнала, вызывающего запрограммированную смерть клетки. Другие гены, вызывающие смерть, включают Fas в качестве белка мембраны, а также важный ген р53, подавляющий развитие опухолей, который повсеместно консервируется. Ген р53 индуцируется на белковом уровне после поражения ДНК, а после фосфориляции становится фактором транскрипции других генов, таких как gadd45 и waf - 1, участвующих в передаче сигналов о смерти клетки. Другие прямые ранние гены, например c - fos, c - jun, и c - myc, по-видимому, также участвуют в некоторых системах. [27]