Cтраница 2
Грина из ткани печени и почек крыс была выделена оксидаза, катализирующая дезаминирование 12 природных ( L-изомеров) аминокислот. В тканях животных и человека отсутствует подобная среда, поэтому оксидазе L-ами-нокислот принадлежит, вероятнее всего, ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В животных тканях оксидазным путем со значительно большей скоростью дезами-нируются D-изомеры аминокислот. Эти данные подтвердились после того, как из животных тканей был выделен специфический фермент оксидаза D-аминокислот, который в отличие от оксидазы L-аминокислот оказался высокоактивным при физиологических значениях рН среды. Не до конца ясным остается вопрос о том, каково значение столь активной оксидазы D-аминокислот в тканях, если поступающие с пищей белки и белки тела животных и человека состоят исключительно из природных ( L-изомеров) аминокислот. [16]
Как видно из схемы, всосавшиеся аминокислоты в первую очередь используются в качестве строительного материала для синтеза специфических тканевых белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Некоторое количество аминокислот подвергается распаду с образованием конечных продуктов белкового обмена ( СО2, Н2О и NH3) и освобождением энергии. Это количество составляет около 10 % от суточной потребности организма человека в энергии. Количество аминокислот, подвергающихся распаду, зависит как от характера питания, так и от физиологического состояния организма. Например, даже при полном голодании или частичном белковом голодании с мочой постоянно выделяется небольшое количество азотистых веществ, что свидетельствует о непрерывности процессов распада белков тела. [17]
Кажущаяся стабильность химического состава целостного организма является результатом существования определенного равновесия между скоростями синтеза и распада его составляющих. Внедрение в биохимическую и клиническую практику метода меченых атомов позволило доказать, что белки нужны не только растущему, но и сформировавшемуся организму, когда его рост прекратился, т.е. имеются доказательства существования в организме механизма постоянного обновления химических составных частей тела. При нормальных физиологических условиях, как и при патологических состояниях, скорости синтеза и распада специфических веществ определяются, помимо нервно-гормонального влияния, химической природой веществ и внутриклеточной их локализацией. В растущем организме скорость синтеза многих компонентов органов и тканей преобладает над скоростью их распада. Тяжелые изнуряющие болезни, а также голодание, напротив, характеризуются преобладанием скорости катаболизма над скоростью синтеза. Почти все белки тела, включая структурные белки, гемоглобин, белки плазмы и других биологических жидкостей организма, также подвергаются постепенному распаду и синтезу. Например, более половины белков печени, сыворотки крови и слизистой оболочки кишечника подвергается распаду и ресинтезу в течение 10 дней. Медленнее обновляются белки мышц, кожи и мозга. [18]
Не следует думать, что аминокислоты, раз войдя в структуру молекулы белка, пребывают там до ее разрушения неизменно, и что белковая молекула, раз построенная, также остается неизменной до своего распада. Идея о постоянном обновлении организма принадлежит А. Более поздние исследования других авторов показали, что в белках живых тканей идет непрерывная замена аминокислот. Были синтезированы аминокислоты с тяжелым азотом N15; они были скормлены крысам и мышам. Потом гидролизо-ваны белки их тела и изолированы различные аминокислоты из гидролизатов. Затем определен в выделенных аминокислотах N15 для того, чтобы установить, какое количество введенного азота пошло на построение белков тела, безразлично-в форме ли введенной аминокислоты, или в форме других аминокислот, возникших из введенных путем переаминирования или вследствие других процессов. Оказалось, что включение в тканевые белки начинается почти непосредственно, и хотя большая часть меченого N15 была вчленена в форме скормленной аминокислоты, все же значительная часть меченого азота была найдена распределенной в белках среди других аминокислот. [19]
Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевых белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют ( или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин; кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ ( например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [20]
Сначала эти работы большинством физиологов и химиков были встречены весьма скептически. Брюкке был первым, кто успешно повторил эти эксперименты [115], но он получил несколько иные результаты и сделал другие выводы не только классификации и самостоятельности тех или иных форм пептонов, но и той роли, которую пептоны должны играть в организме. Шеффера [390] и других количество работ, посвященных протеозам и пептонам ( протеозами называли продукты распада белков по аналогии с продуктами распада крахмала и других углеводов), начало расти как снежный ком. Изучение же продуктов распада белковых веществ, как наиболее перспективный путь исследований, было предсказано самими химиками. Но этот путь не сулил скорого разрешения проблемы строения белка и поэтому химики, даже самые опытные, брались за исследования белков с большой осторожностью. Шванн открыл пепсин [400], а А. Кор-визар - протеолитический фермент поджелудочной железы [129], впервые появилась возможность проникнуть в тайны процессов пищеварения. Первые же повторения опытов Мейснера и Брюкке породили огромное количество спекулятивных схем процессов всасывания этих веществ стенками кишечника, переноса их током крови и, наконец, схем участия этих веществ в новообразовании белков тела. Миаля, который считал первичные белки и продукты их первичной деградации изомерными ве ществами [321], что было связано с представлениями о белках как низкомолекулярных веществах. [21]