Cтраница 1
Белок шерсти - кератин, заполняющий целиком клетки кутикулы и лежащего под ней коркового слоя, стабилизирован большим числом дисульфидных и водородных связей и также устойчив к действию протеаз. [1]
Белок шерсти кератин содержит три компонента: а -, 3 - и у-кератозы, которые отличаются по структуре. [2]
Белок шерсти является сополимером восемнадцати различных аминокислот, входящих в макромолекулу в более или менее постоянных соотношениях и, вероятно, располагающихся в ней в достаточно определенной последовательности; в то же время большинство синтетических волокон - гомополимеры или сополимеры только двух мономеров. [3]
Было показано, что концевые группы белка шерсти содержат аспарагиновую и глутаминовую кислоты. [4]
Сюида ( 1917) обнаружили, что белок шерсти реагирует только с теми хинонами, которые содержат по меньшей мере одну незамещенную ендионную группировку, и шерсть протравливается также только ими. Они исследовали поведение некоторых хинонов при обработке их 1 % - ных водных растворов 0 5 моль уксуснокислого анилина. Авторы нашли, что в случае хинона и толухинона немедленно выделяется красный осадок соответствующего моноанилинохинона, тогда как хи-ноны, не имеющие незамещенной ендионной группировки, не реагируют. Упоминавшийся выше опыт Гофмана дает представление об обычной ориентации при таких реакциях присоединения: первоначально возникающий анилинохинон при дальнейшем взаимодействии образует 2 5-дианилиносоединение. [5]
Сюида ( 1917) обнаружили, что белок шерсти реагирует только с теми хинонами, которые содержат по меньшей мере одну незамещенную ендионную группировку, и шерсть протравливается также только ими. Они исследовали поведение некоторых хинонов при обработке их 1 % - ных водных растворов 0 t5 моль уксуснокислого анилина. Авторы нашли, что в случае хинона и толухинона немедленно выделяется красный осадок соответствующего моноанили нохинона, тогда как хи-ноны, не имеющие незамещенной ендионной группировки, не реагируют. Упоминавшийся выше опыт Гофмана дает представление об обычной ориентации при таких реакциях присоединения: первоначально возникающий анилинохинон при дальнейшем взаимодействии образует 2 5-дианилиносоединение. [6]
Адсорбционное равновесие при этом достигается быстро и не сопровождается гидролизом белка шерсти или какими-либо его структурными изменениями. [7]
Адсорбционное равновесие при этом достигается быстро и не сопровождается гидролизом белка шерсти или какими-либо его структурными изменениями. Существование такого взаимодействия подтверждается тем, что никакого разделения не наблюдается. [8]
Штейерле и Хилле [632, 643] разделяли на колонке с нейлоновым порошком гидролизаты динитрофенилированных белков шерсти и определяли концентрацию каждой ДНФ-аминокис-лоты в элюате фотометрически при 366 нм. Их метод был использован и другими авторами [284, 285] также для изучения аминокислотного состава различных видов шерсти. [9]
Штейерле и Хилле [632, 643] разделяли на колонке с нейлоновым порожком гидролизаты динитрофенилированных белков шерсти и определяли концентрацию каждой ДНФ-аминокис-доты в элюате фотометрически при 366 нм. Их метод был использован и другими авторами [ 284, 2853 также для изучения аминокислотного состава различных видов шерсти. [10]
Бредлиби б ч, подробно изучивший асимметрическую адсорбцию а-оксикислот на шерсти, пришел к выводу, что успешное разделение возможно лишь тогда, когда в результате избирательной реакции одного антипода кислоты с основными группами диссимметрических аминокислот белка шерсти или казеина образуется поверхностная лабильная соль. [11]
Бредли 179 - 184 ], подробно изучивший асимметрическую адсорбцию а-оксикислот на шерсти, пришел к выводу, что успешное разделение возможно лишь в том случае, когда в результате избирательной реакции одного антипода кислоты с основными группами диссимметрических аминокислот белка шерсти или казеина образуется поверхностная лабильная соль. [12]
Особенно богаты серой белки волос человека, а у животных и птиц - белки шерсти, перьев, копыт и рогов. Соединения, содержащие серу, сообщают горький вкус и острый запах хрену, луку, чесноку. [13]
Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному состоянию. Часто это твердые аморфные тела, имеющие вид белых порошков. Белки шерсти ( кератин) и шелка ( фиброин) - прочные волоина. Многие имеют консистенцию вязких жидкостей или студней. [14]
В результате применения всех описанных способов было найдено, что есть две породы белков, отличающихся друг от друга по фигуре. Фибриллярные белки состоят из фибрилл, или нитей. К ним относятся белки шерсти, шелка, кожи, рогов, хрящей, волос, некоторые белки мышц. Эти белки обычно плохо растворимы. [15]