Волокнистые белок

Cтраница 1

Волокнистые белки часто проявляют большую эластичность. Это зависит главным образом от того, что пептидные цепи их изогнуты или находятся в складчатом состоянии, вследствие чего такие белки, как, например, кератин, способны растягиваться. [1]

Волокнистые белки живых тканей также обязаны своей структурой водородным связям между молекулами полипептидов. Водородные связи между молекулами органических веществ, содержащих ОН -, NH - и СО-группы, играют большую роль в жизни растений и животных. Небольшая энергия Н - связей приводит к тому, что в живом организме они легко возникают и разрушаются, давая начало образованию множества биологически активных компонентов важных биохимических процессов. [2]

Структура волокнистых белков более упорядочена и менее сложна, чем структура глобулярных белков. [3]

Небольшие изменения физико-химического состояния волокнистых белков очень трудно обнаружить при помощи имеющихся в настоящее время в нашем распоряжении приборов. Эти приборы могут служить только для исследования ориентации волокон, а в некоторых случаях для определения их формы. [4]

Следовательно, при измельчении волокнистых белков и целлюлозы в неполярных и слабополярных жидкостях - бензине, бензоле [794, 795], ацетоне и спирте [275, 379, 794] - картина измельчения практически не изменяется по сравнению с измельчением в сухом состоянии; некоторое различие заключается только в чисто физическом тормозящем действии жидкой среды, снижающем интенсивность измельчения при прочих равных условиях. Другое дело, если измельчение проводится в водной среде, в жидкости, способной расклинивать, ослаблять структуру по линии мощных водородных и солевых связей; в этом случае направленность измельчения определяется исключительно линиями этого ослабления. [5]

Следовательно, при измельчении волокнистых белков и целлюлозы в неполярных и слабополярных жидкостях - бензине, бензоле331 332, ацетоне и спирте198 - 253 - 331 - картина измельчения практически не изменяется по сравнению с измельчением в сухом состоянии; некоторое различие заключается только в чисто физическом тормозящем действии жидкой среды, снижающем интенсивность измельчения при прочих равных условиях. Другое дело, если измельчение проводится в водной среде, в жидкости, способной расклинивать, ослаблять структуру по линии мощных водородных и солевых связей: в этом случае направленность измельчения определяется исключительно линиями этого ослабления. [6]

Рефлекс 1 5 А на рентгенограмме поли-у-бензил - / - глюта-мата. [7]

Выявив этот рефлекс при съемке волокнистых белков и полипептидов ( рис. 98), Перутц [27] дал дополнительное доказательство наличия в этих веществах а-конфигурации полипептидных цепей ( ср. Эта слоевая отражает периодичность С 5 4 А непрерывной спирали. [8]

Второй класс белков характеризуется нитевидной структурой макромолекул и носит название волокнистые белки. [9]

Подводя итог, мы можем утверждать, что а-спираль Полинга - Кори - основа вторичной структуры как глобулярных, так и волокнистых белков. [10]

Сухие волокнистые белки как раз характеризуются низкой диэлектрической постоянной. [11]

Хотя одна водородная связь понижает энергию системы на несколько кДж / моль, коллективное действие огромного числа водородных связей между молекулами полиамидов, полипептидов и других синтетических полимеров обусловливает прочность волокон и другие ценные свойства. Волокнистые белки живых тканей также обязаны своей структурой водородным связям между молекулами полипептидов. Водородные связи между молекулами органических веществ, содержащих ОН -, NH - и СО-группы, играют большую роль в жизни растений и животных. Небольшая энергия Н - связей приводит к тому, что в живом организме они легко возникают и разрушаются, давая начало образованию множества биологически активных компонентов важных биохимических процессов. [12]

Большинство этих белков нерастворимо в воде, но может набухать в ней. В природных условиях частицы многих волокнистых белков более или менее правильно расположены по длине волокна, образуя, таким образом, длинные волокнистые структуры. Соотношение осей у молекул фибриллярных белков резко отличается от таковогс у белков глобулярных. У некоторых белков длина частиц превышает диаметр поперечного сечения в несколько тысяч раз. [13]

Желатин - смесь белковых веществ, получаемая путем осторожного гидролиза коллагена и оссеина, находящихся в составе кожи, сухожилий, костей. Желатин относится к числу фибриллярных или волокнистых белков, имеющих макромолекулы в виде вытянутых нитей. [14]

Рассмотрим теперь, как можно описать строение наиболее разу-порядоченных агрегатов цепных молекул, которые называют обычно аморфными. В таком состоянии, если судить по рентгенограммам, находятся целиком или частично некоторые волокнистые белки, каучуки и другие природные и синтетические полимеры. В природных аморфных полимерах чаще всего наблюдается некоторая преимущественная ориентация. [15]

Страницы: 1 2