Структурные белок - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Если ты закладываешь чушь в компьютер, ничего кроме чуши он обратно не выдаст. Но эта чушь, пройдя через довольно дорогую машину, некоим образом облагораживается, и никто не решается критиковать ее. Законы Мерфи (еще...)

Структурные белок

Cтраница 1


Структурные белки объединяют те фибриллярные белки, которые в животных организмах выполняют типичные опорную и каркасную функции. Они имеют характерный аминокислотный состав, нерастворимы в воде и не атакуются протеолитическими ферментами. Вследствие плохой усвояемости и низкого содержания важных аминокислот они не подходят в качестве пищевых белков.  [1]

Структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой степенью гидрофобности. Так называемые интегральные белки способствуют стабилизации клеточных мембран, но не обладают какой-либо функциональной активностью. К структурным белкам относятся также белки межклеточного матрикса, такие, как коллаген и ретикулин. Одним из основных компонентов связок является эластин, а кожи - коллаген. Что касается волос и ногтей, то они в основном состоят из очень прочного белка - кератина.  [2]

Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри методом диффракции рентгеновских лучей.  [3]

У структурных белков находят следующие типы конформаций полипептидных цепей: а-спираль, - структуру складчатого листа и суперспираль. Важнейшие представители этих белков - кератины, белки шелка и коллагены. В ряде других структурных белков особые физические свойства достигаются благодаря трехмерным сшивкам полипептидных цепей кова-лентными мостиками.  [4]

Среди структурных белков необходимо прежде всего упомянуть макромолекулы, составляющие остов многих тканей и органов и определяющие их механические свойства: коллаген соединительных тканей, костей и суставов, эластин связок, сс-кератин кожи, волос, ногтей, рогов и перьев, склеротии наружного скелета насекомых, фиброин шелка. Эта группа может быть дополнена протеогликанами клеточных стенок бактерий, белквми оболочек вирусов, некоторыми мембранными и рибосомальными белками. Отметим, что приписываемая многим белкам чисто структурная функция часто связана лишь с недостаточным уровнем знаний об их других, более специфических функциях.  [5]

Синтез структурных белков отличается от образования других белков хлоропластов. Это свидетельствует или о том, что в хлоропластах имеется два вида систем синтеза белка, одна из которых сходна с митохондриальной ( образование структурных белков), или о том, что структурные белки образуются вне хлоропластов, а затем диффундируют и встраиваются в них. Этот вопрос сейчас интенсивно исследуется в нескольких лабораториях, что позволяет надеяться на быструю его расшифровку.  [6]

Нерастворимые защитные или структурные белки, состоящие из параллельных полипептидных цепей в а-спираль-ной или ( 3-конформации.  [7]

Вторая область кодирует минорные структурные белки вири-она и некоторые белки, принимающие участие в морфогенезе вирусной частицы. Эти белки нужны в относительно небольших количествах.  [8]

В цитоплазме гриба содержатся структурные белки и не связанные с органоидами клетки ферменты, аминокислоты, углеводы, липиды. В грибной клетке есть органеллы: митохондрии ( сходные в основном с таковыми у высших растений), лизосомы с протеолитиче-скими ферментами, осуществляющими расщепление белков.  [9]

Найдено, что наивысшей скоростью образования отличаются структурные белки типа протеолипидов, извлекающихся органическими растворителями.  [10]

Было установлено, что внутри митохондрий синтезируются только мембранные структурные белки, а синтез растворимых белков, например, ферментов цикла Креб-са, осуществляется вне митохондрий, на рибосомах эндо-плазматической цепи. Синтез белков электронтранспорт-ной цепи ( напирмер, цитохрома с) тоже происходит вне митохондрий.  [11]

Образующиеся при этих процессах белки печени отличаются от структурных белков, количество которых при плазмофорезе не уменьшается.  [12]

Фосген взаимодействует с нуклеофильньши функциональными группами липидов и структурных белков мембран клеток, образующих стенки легочных альвеол. Это приводят к местному повышению проницаемости легочных капилляров и альвеол, в результате альвеолы заполняются плазмой крози; нормальный газообмен в легких нарушается. Недостаток кислорода в легочной ткани и повышенная растворимость углекислого газа в выпотевшей плазме способствуют дальнейшему повышению проницаемости стенок капилляров. При отравлениях тяжелой степени более 30 % плазмы крови пере - ходит в легкие, которые разбухают и увеличиваются в массе с 500 - 600 г в нормальных условнях до 2 5 кг. Диффузия кислорода из легких в кровеносные капилляры затрудняется, кровь обедняется кислородом при одновременном увеличении содержания углекислого газа. Недостаток кислорода, потеря плазмы, повышенное содержание белковых молекул повышают вязкость крови почти вдвое. Эти изменения замедляют кровообращение и ведут к опасной перегрузке сердечной мышцы и падению кровяного давления. Токсический отек легких является причиной гибели организма из-за прекращения окислительно-восстановительных процессов в органах и тканях.  [13]

Эти энзимы мышц кролика по своей функции и составу отличаются от структурных белков. Все они участвуют в гликолитическом цикле, и их субстратом является гексозофосфат ( альдолаза и фосфорилаза) или триозофосфат.  [14]

Освободившаяся субъединица протеинкиназы катализирует фосфорилирование ряда белков, в результате чего изменяются конформация нек-рых структурных белков и активность мн.  [15]



Страницы:      1    2    3    4