Нативный белок - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 2
Третий закон Вселенной. Существует два типа грязи: темная, которая пристает к светлым объектам и светлая, которая пристает к темным объектам. Законы Мерфи (еще...)

Нативный белок

Cтраница 2


Все эти данные показывают, что полного восстановления не происходит. В макромолекуле, имеющей размер, равный размеру молекулы белка, можно допустить наличие бесконечного числа энергетически эквивалентных сочетаний. Только в том случае, когда сочетания пептидных цепей в молекуле белка очень стойки и когда они обусловливают меньшие напряжения и искривления пептидных цепей, чем любые другие сочетания, - только в этом случае можно ожидать, что большинство этих цепей примет прежнее положение при прекращении действия денатурирующего агента. В пределах температуры между 35 и 50 раствор этого белка содержит смесь нативного и денатурированного белков, причем отношение нативный белок / денатурированный белок определяется температурой раствора: чем выше температура, тем ниже это отношение. Другим примером обратимой денатурации может служить денатурация белка Бенс-Джонса при нагревании его растворов.  [16]

Сущность процесса денатурации недостаточно еще выяснена. Предполагается, что денатурация связана с определенными структурными изменениями самой молекулы белка, протекающими без разрыва внутренних пептидных связей. Внутримолекулярные связи ослабляются, гидрофобные участки, которые были ранее спрятаны в ядре, приходят в соприкосновении с водой. Вследствие этого поверхность белковой частицы гидрофибнзируется и растворимость белка понижается. Нативный белок, состоящий из скручивающихся пептидных цепей, подчиняется каким-то еще неустановленным закономерностям. При денатурации происходит раскручивание цепей. Освобождающиеся концевые группы образуют межмолекулярные связи, вследствие чего происходит коагуляция белка. Тепловая денатурация происходит только в присутствии воды. При нагревании сухого яичного белка до 100 С денатурации не происходит. Добавление к раствору белков некоторых веществ, например сахарозы, в значительной мере предохраняет их от денатурации.  [17]

Таким образом, новый синтез белка в растениях сопровождается значительным расходованием Сахаров, в первую очередь дисахаридов. Это дает основания считать, что сахара играют большую роль в процессе синтеза белка в растениях. При современном состоянии вопроса эта роль еще недостаточно ясна. Можно сделать допущение, что нативный белок в растениях находится в какой-то, может быть, весьма лабильной связи с сахарами.  [18]

19 Схема защитного действия лиофильного коллоида. [19]

Сущность процесса денатурации недостаточно еще выяснена. Предполагается, что денатурация связана с определенными структурными изменениями самой молекулы белка, протекающими без разрыва внутренних пептидных связей. Внутримолекулярные связи ослабляются, гидрофобные участки, которые были ранее спрятаны в ядре, приходят в соприкосновение с водой. Вследствие этого поверхность белковой частицы гидрофобизируется и растворимость белка понижается. Возможно, что в белке при его денатурации появляются некоторые новые радикалы, нехарактерные для природного ( нативного) белка. Нативный белок, состоящий из скручивающихся пептидных цепей, подчиняется каким-то еще неустановленным закономерностям. При денатурации происходит раскручивание цепей. Освобождающиеся концевые группы образуют межмолекулярные связи, вследствие чего происходит коагуляция белка. Тепловая денатурация происходит только в присутствии воды. При нагревании, сухого яичного белка до 100 С денатурации не происходит. Добавление к раствору белков некоторых веществ, например сахарозы, в значительной мере предохраняет их от денатурации.  [20]

Развертывание пептидных цепей при денатурации подтверждается тем, что денатурированные белки дают более интенсивные цветные реакции, чем нативные белки. Таким образом, все приведенные данные подтверждают ту точку зрения, что при денатурации в связи с развертыванием пептидных цепей становятся доступными те активные группы, которые в нативных белках недоступны для соответствующих реактивов. Как известно, многие денатурированные белки гораздо легче расщепляются трипсином, чем те же самые белки в нативном состоянии. Можно полагать, что трипсин, гидролизуя ( хотя и медленно) нативные белки, гидролизует, в сущности, содержащиеся в них следы денатурированных белков. При этом процессе должно происходить непрерывное нарушение равновесия в системе нативный белок - денатурированный белок и смещение этого равновесия в правую сторону.  [21]



Страницы:      1    2