Секреторные белок
Cтраница 2
ПОСТ-ТРАНСЛЯЦИОННАЯ МОДИФИКАЦИЯ белков, катализируемые специфич. РНК или после нее; участвует в формировании пространств. N-конце-вых сигнальных последовательностей, обеспечивающих перенос секреторных белков через мембрану; тликози-лирование - последоват. [16]
ПОСТ-ТРАНСЛЯЦИОННАЯ МОДИФИКАЦИЯ белков, катализируемые специфич. РНК или после нее; участвует в формировании пространств, структуры белков и их функц. N-конце-вых сигнальных последовательностей, обеспечивающих перенос секреторных белков через мембрану; гликози-лирование - последоват. [17]
Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной, цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. N-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот ( сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [18]
Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной, цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам нитронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. N-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот ( сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [19]
 |
Некоторые свойства р-каротин-15 15 -диоксигеназ кишечника и печени. [20] |
Витамин А в организме осуществляет разнообразные функции. Вскоре после открытия была установлена его необходимость для нормального роста, а также для процесса сперматогенеза. В дальнейшем было показано, что витамин А необходим для нормального эмбрионального развития, а его окисленная форма - ретиноевая кислота - контролирует ростовые процессы. Биохимическая основа действия витамина А чаще всего связана с влиянием на проницаемость клеточных мембран. С помощью радиоизотопной техники было установлено также, что витамин А сорбируется на мембранах эндоплазматиче-ского ретикулума, влияя на созревание и транспорт секреторных белков. Велика роль витамина А в фотохимических процессах зрения. [21]
 |
Сигнальная гипотеза - схема протекания процесса биосинтеза секреторных белков. [22] |
Одновременно освобождаются последняя тРНК и мРНК, рибосома диссоциирует на субъединицы, и может начинаться новый цикл синтеза белка. Сегодня считается достоверным, что синтезированные полипептидные цепи покидают рибосому в биологически активной форме. Об этом, помимо прочего, говорят ферментативные активности, которые могут быть показаны на последней фазе синтеза белка на рибосоме. Формильная группа и не требующийся более метионин отщепляются ферментативно. Непосредственно после отщепления происходит замыкание дисульфидных мостиков и другие ковалентные модификации, например гидроксилирование, метилирование или фосфорилирование. Биосинтез покидающих клетку секреторных белков протекает на мембране эндоплазматического ретикулума. По сигнальной гипотезе [195, 196] информация об особом пути и месте синтеза содержится в так называемых сигнальных кодонах мРНК, следующих непосредственно за стартовым кодоном AUG и кодирующих последовательность сигнального пептида. [23]
С другой стороны, на мембране эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток имется специальный рецептор, воспринимающий сигналузнающую частицу в комплексе с рибосомой. Рецептор оказался белком с молекулярной массой 72000 дальтон, частично погруженным в мембрану, в то время как основной его домен обращен в цитоплазму и служит непосредственным причалом для сигналузнающей частицы. Взаимодействие ассоциированной с рибосомой сигналузнающей частицы с причальным белком мембраны снимает запрет с элонгации; синтез пептида возобновляется. Теперь, однако, растущий пептид торчит уже не в водную фазу, а непосредственно в мембрану; дальнейшая элонгация приводит к его погружению и вхождению в мембрану прямо из рибосомы, минуя водное окружение цитоплазмы. Происходит так называемая ко-трансляционная транслокация полипептида через мембрану. Более детальные механизмы вхождения полипептида в мембрану и, в случае секреторных белков, его прохождения через нее не известны. [24]
Страницы: 1 2