Сократительные белок

Cтраница 2

Высказано предположение о том, что регулирование проницаемости плазматической мембраны нервного окончания связано с участием сократительных белков. Установлено, что активный участок нервного окончания в области щели играет доминирующую роль в возникновении возбуждения. Показано, что в этой области происходит расщеплеипе АТФ. [16]

При увеличении нагрузки на сердце ( например, при регулярной мышечной деятельности) возникает усиление синтеза сократительных белков миокарда и структур, обеспечивающих их деятельность. Появляется так называемая рабочая ( физиологическая) гипертрофия миокарда, наблюдающаяся, например, у спортсменов. [17]

Движение клеток и организмов, выполнение ими механической работы например, мышечной) производятся особыми сократительными белками, служащими рабочими веществами этих процессов. Сократительные белки выполняют ферментативную, АТФ-азную функцию, реализуют превращение химической энергии ( запасенной в АТФ, с. Окислительно-восстановительные ферментативные процессы происходят и при фотосинтезе. Другие мембранные белки ответственны за активный транспорт молекул и ионов сквозь мембраны и, тем самым, за генерацию и распространение нервного импульса. Белки определяют все метаболические и биоэнергетические процессы. [18]

Причиной сокращения мышцы является полимер. В челе животных есть специальные сократительные белки, которые, как видно и: названия, могут сокращаться и распрямляться, придавая это свойство и мышцам, в состав которых они входят. [19]

Электронная микрофотография миофибриллы мышцы лягушки. [20]

Гидролиз АТФ происходит с участием АТФ-азы. Рабочими веществами механохимических процессов служат сократительные белки. Открытие АТФ-азной активности одного из них - миозина мышцы, сделанное Энгельгардтом и Любимовой, является ключевым для всей биологической механохимии. [21]

Важные с точки зрения концепции динамических структур сведения о скорости обмена различных белков, к сожалению, неполны. Как отмечает Ф. Б. Штрауб, ферменты и сократительные белки все время обмениваются в живой мышечной ткани, причем перерезка соответствующего нерва приводит ( по Фердману) к усилению распада. Изотопные методы позволили Велику ( цитируем по Ф. Б. Штраубу [7]) сделать интересные выводы относительно периода полужизни различных ферментных мышечных белков. [22]

Аллостерический эффект представляет собой важнейший механизм обратной связи на молекулярном уровне. Возможно, ал-лостерическими свойствами обладают функциональные белки биологических мембран и сократительные белки. [23]

Скорость движения хлоропластов повышается при введении в клетки АТФ, и это заставляет считать ( помимо имеющихся косвенных данных), что источником энергии для движения является реакция гидролиза АТФ. Камня ( 1962) предполагает, что на поверхности хлоропластов имеются удлиненные молекулы сократительных белков, расположенные параллельно направлению движения. Благодаря происходящему в определенной последовательности перемещению связей этих молекул с прилегающими участками протоплазмы в сочетании с зависимым от АТФ сокращением и расслаблением молекул, они могут ползти по этим участкам, осуществляя независимое от протоплазмы движение хлоропластов. [24]

Тем не менее функциональный принцип, рекомендуемый некоторыми авторами, хотя и не может служить универсальной основой для классификации всех белков, представляет определенный интерес. В соответствии с функциональным принципом различают 12 главных классов белков: 1) каталитически активные белки ( ферменты); 2) белки-гормоны ( хотя есть и стероидные гормоны); 3) белки-регуляторы активности генома; 4) защитные белки ( антитела, белки свертывающей и антисвертывающей систем крови); 5) токсические белки; 6) транспортные белки; 7) мембранные белки; 8) сократительные белки; 9) рецепторные белки; 10) белки-ингибиторы ферментов; 11) белки вирусной оболочки; 12) белки с иными функциями. [25]

Сократительные белки идентифицированы и в других системах. Из сперматозоидов выделен сократительный АТФ-азный белок спермазин. В хвостовых структурах бактериофагов, как и в движущихся листьях растений ( в частности, мимозы), также содержатся АТФ-азные сократительные белки. [26]

В работах Вазиной и соавторов [106-109] установлено, что сократительные белки мышцы, а также актин из плазмодия миксомицета и флагеллин из жгутиков бактерии образуют в растворе жидкие кристаллы. Эти свойства в значительной степени определяют биологическую функциональность мембран. Есть основания Думать, что жидко-кристаллические свойства сократительных белков существенны для сокращения мышцы. [27]

Эти механохимические процессы сводятся к превращению химической энергии в механическую работу. Имеется далеко идущее сходство АТФ-азной активности митохондриальных мембран и актомиозиновой сократительной системы скелетных мышц. Сходны их механохимические свойства - сокращение под действием АТФ. Можно было думать, что в мембранах митохондрий присутствуют сократительные белки, подобные актомиозину. Эта гипотеза была подтверждена - сократительный белок удалось выделить из митохондрий. Показано, что сократительные белки участвуют в митохондриальной механохимии, но оказалось, что здесь играет существенную роль и липид мембран - фосфатидилинозитол. [28]

Схема тельца Пачини ( не-нервное волокно. [29]

Сократительные белки, прежде всего актин, фигурируют л в ряде других клеток и тканей. Актин составляет около 20 % всего белка в нейронах цыпленка. Актин или актиноподобный белок присутствует в эмбриональной линзе, легких, коже, сердце, поджелудочной железе, почках и в мозговой ткани цыпленка. Ак-тино - и миозиноподобные белки выделены из тромбостеняна, из комплекса сократительных белков в тромбоцитах человека. [30]

Страницы: 1 2 3