Цитоплазматические белок

Cтраница 1

Основную массу цитоплазматических белков, не входящих в состав частиц, составляют молекулы очень большого числа различных ферментов. Общее число ферментных молекул в типичной клетке составляет что-то около миллиарда; сюда входит несколько тысяч ( возможно, от одной до десяти тысяч) различных видов ферментных молекул, каждый из которых специфически катализирует определенную химическую реакцию. Таким образом, в типичной растительной клетке по грубому расчету может содержаться 109 молекул десяти тысяч различных ферментов - по сто тысяч молекул каждого вида ферментов. Однако на самом деле относительное содержание каждого из ферментов ( по сравнению с общим количеством растворимого белка в клетке), как правило, значительно отличается от 0 001 % - величины, рассчитанной исходя из приведенных выше усредненных цифр. [1]

Наибольшая часть цитоплазматических белков, не связанных с нуклеиновыми кислотами и цитоплазматической мембраной, имеет коэффициент седиментации между Зи68 ( 18 1 Сведеберг - единица 10 см / с / ед. С этими белками связана основная энзимати-ческая активность цитоплазмы. В ней сосредоточены и низкомолекулярные вещества типа коэнзимов, витаминов, нуклеотидов, пептидов, аминокислот и ряда углеводов. [2]

Подавляется также специфическая активность микросомных и цитоплазматических белков. [3]

Подсчитано, что время полужизни цитоплазматических белков, имеющих в качестве TV-концевой аминокислоты аргинин, составляет 2 мин; аспарагиновой кислоты, лизина - 10 мин, глутаминовой кислоты и изолейцина - 30 мин. [4]

Главными причинами избирательности действия некоторых гербицидов на растения различных систематических групп являются видовая специфичность цитоплазматических белков и ферментов, проявляющаяся в особенностях обмена веществ, а также обладание каждым организмом защитными свойствами в онтогенезе. [5]

Уже давно было отмечено, что свободные полирибосомы продуцируют в основном водорастворимые белки для внутренних потребностей самой цитоплазмы, в то время как мембраносвязан-ные частицы синтезируют либо белки для мембран, либо секреторные белки, выводимые через мембраны из клетки. Очевидно, что растворимые цитоплазматические белки, синтезируемые на свободных полирибосомах, сворачиваются по мере выхода из рибосомы в водном окружении, в результате формируя типичную глобулярную структуру с гидрофобным ядром внутри и более или менее полярной поверхностью. [6]

Для выявления рекомбинантных клонов, синтезирующих экзоглюканазу, использовали иммунный скрининг, позволяющий идентифицировать белок-мишень с помощью специфичных к нему антител; секреция белка при этом необязательна. Рекомбинантные клетки лизи-ровали in situ ( парами хлороформа), перенесли цитоплазматические белки на найлоновый или нитроцеллюлозный фильтр и провели иммунологический тест. Использованный при этом метод реплик позволил сохранить жизнеспособные клетки для дальнейших исследований. [7]

Вследствие этого каждой группе растений присуща своя биологическая и функциональная специфичность цитоплазматических белков и ферментов, определяющая особенности обмена веществ. А так как фитотоксичность многих гербицидов проявляется в нарушении фотосинтетической деятельности и метаболизма, то одной из главных причин различной чувствительности сортов и гибридов растений к гербицидам является именно эта специфичность анатомических особенностей и физиологических свойств. [8]

Далее Бернарди и Кавазаки показали, что денатурированные белки ( в присутствии 8 М мочевины) связываются с оксиапатитом явно слабее, чем нативные. Это легко понять, если вспомнить, что в нативной конфигурации у цитоплазматических белков гидрофильные остатки аминокислот, в том числе Asp и Glu, экспонированы снаружи белковой глобулы. В статистическом клубке денатурированного белка их относительное представительство на поверхности уменьшается. Представляет интерес замеченная авторами необходимость увеличения концентрации элюирующего фосфатного буфера для снятия с колонки оксиапатита кислых белков при увеличении длины колонки. Данное явление лучше выражено для относительно небольших белков. [9]

ДНК локализована в ядре клетки, в то время как синтез белка протекает главным образом в микросомах цитоплазмы. Было показано также, что присутствующие в цитоплазме рибонуклеиновые кислоты контролируют синтез цитоплазматических белков. Таким образом, уже тогда вырисовывалась картина тесной связи между ДНК, локализованной в ядре, и синтезом белка, протекающим в цитоплазме и регулирующимся рибонуклеиновыми кислотами, которые были открыты как в цитоплазме, так и в ядре. На основании этих чисто морфологических данных было сделано заключение, полностью подтвержденное в настоящее время, что биосинтез белка, хотя непосредственно и регулируется рибонуклеиновыми кислотами, опосредованно связан с контролирующим влиянием ДНК ядра и что РНК сначала синтезируется в ядре, затем поступает в цитоплазму, где выполняет роль матрицы в синтезе белка. Полученные значительно позже экспериментальные данные подтвердили гипотезу о том, что основными функциями нуклеиновых кислот являются хранение генетической информации и реализация этой информации путем программированного синтеза специфических белков. [10]

Механизм действия АКТГ. [11]

Адренокор-тикотропин воздействует на клетки надпочечников по мембрано-опосредованному механизму, вызывая стимуляцию синтеза и секреции кортикостероидов. Активация аденилатной системы и образование вторичного посредника цАМФ приводят к образованию активных протеинкиназ и фос-форилированию ряда цитоплазматических белков. Например, фосфорилирование эс-тераз приводит к их активации и освобождению холестерина. [12]

Другая разновидность лимфоцитов - Т - лимфоциты - завершают свое формирование в органах иммунной защиты - вилоч-ковой железе и лимфатических узлах. На такие-пораженные токсическим агентом клетки или на клетки, содержа-г щие инфекционный агент ( вирус), Т - лимфоциты ( точнее, определенные их разновидности) реагируют как на чужие и уничтожают их, вызывая дефекты в наружной мембране клеток-мишеней, истечение цитоплазматических белков и растворение ( лизис) содержимого клетки. [13]

Направление и интенсивность обмена белков в первую очередь определяются физиологическим состоянием организма и несомненно регулируются, как и все другие виды обмена, нейрогормональными факторами. Более интенсивно обмен белков протекает в детском возрасте, при активной мышечной работе, беременности и лактации, т.е. в случаях, когда резко повышаются потребности в белках. Существенное влияние на белковый обмен оказывает характер питания и, в частности, количественный и качественный белковый состав пищи. При недостаточном поступлении белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей ( печени, плазмы крови, слизистой оболочки кишечника и др.) с образованием свободных аминокислот, обеспечивающих синтез абсолютно необходимых цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Таким образом, в жертву приносятся некоторые строительные белки тканей для обеспечения жизнедеятельности целостного организма. [14]

С увеличением азота в древесине возрастают скорость роста грибов и интенсивность их деятельности. Например, древесина, пропитанная 1 % - ным раствором пептона, разлагается рядовым трутовиком ( Со-riolellusserialis) на 50 % и больше, чем контрольная. Гифы проникают в древесину прежде всего по сердцевинным лучам и в них же больше всего разрастаются, поскольку сердцевинные лучи содержат основную массу азотных соединений. Поглощение азота, связанного в неорганическом ионе, зависит от реакции субстрата и от характера амфолитических цитоплазматических белков, так как в среде более кислой, чем оптимальная, белки цитоплазмы некоторых грибов проявляются как катионы, в менее кислой - как анионы. [15]

Страницы: 1 2