Cтраница 1
Все известные белки разделяют на две большие группы: а) простые белковые вещества, или протеи н ы, и б) сложные белковые вещества, или протеиды. [1]
Большинство известных белков состоит более чем из одной полипептидной цепочки. [2]
Молекулярный вес наиболее крупных из числа известных белков достигает примерно 10 миллионов. Очевидно, что определение строения молекул таких размеров представляет собой чрезвычайно сложную проблему. Чтобы представить себе, насколько она сложна, можно сравнить молекулу какого-либо белка с небелковой органической молекулой. [3]
Псевдогены, образованные на мРНК, предназначенных для кодирования известных белков, составляют небольшую часть геномных ретропозонов. Особенно богаты такими повторами геномы высших эукариот - млекопитающих. Внутри семейств как длинных, так и коротких повторов обнаруживается структурная неоднородность. Отдельные копии часто укорочены с 5 -конца, имеют делеции, вставки и нуклеотидные замены. [4]
Псевдогены, образованные на мРНК, предназначенных для кодирования известных белков, составляют небольшую часть геномных ретропозонов. Особенно богаты такими повторами геномы высших эукариот - млекопитающих. Те и другие несут на условном З - конце последовательность полис. Внутри семейств как длинных, так и коротких повторов обнаруживается структурная неоднородность. Отдельные копии часто укорочены с 5 -конца, имеют делеции, вставки и нуклеотидные замены. [5]
Псевдогены, образованные на мРНК, предназначенных для кодирования известных белков, составляют небольшую часть геномных ретропозонов. Особенно богаты такими повторами геномы высших эукариот - млекопитающих. Внутри семейств как длинных, так и коротких повторов обнаруживается структурная неоднородность. Отдельные копии часто укорочены с 5 -конца, имеют делеции, вставки и нуклеотидные замены. [6]
Существуют 20 аминокислот, из которых путем образования амид-ных связей построены все известные белки. Сколько различных трипепти-дов ( молекул, построенных из трех аминокислот) могут образовывать эти аминокислоты. Что вы думаете относительно синтеза белков, содержащих 1000 анидных связей. [7]
Первичная структура ферментов состоит из аминокислотных остатков, соединенных линейными ковалентными ( пептидными) связями. Подавляющее большинство известных белков может быть построено всего только из 20 аминокислот, причем каждый белок строится из определенного числа закономерным образом расположенных аминокислотных остатков. [8]
Первоначальная структура ферментов состоит из аминокислотных остатков, соединенных линейными ковалентными ( пептидными) связями. Подавляющее большинство известных белков может быть построено всего только из 20 аминокислот. [9]
Уникальная особенность антител, отличающая их от всех других известных белков, состоит в том, что они могут существовать в миллионах разновидностей-каждая со своим уникальным участком для связывания антигена. В совокупности называемые иммуноглобулинами ( сокращенно Ig) антитела образуют один из основных классов белков крови, составляя по весу примерно 20 % суммарного белка плазмы. [10]
К настоящему времени в результате изучения мутаций идентифицировано около 350 генов. Сюда относятся гены, влияющие на внешние признаки ( например, форму тела или поведение), гены, кодирующие известные белки ( например, ацетнлхолинэстеразу или миозин), и гены, участвующие в процессах развития. [11]
Создание теории микроэлементной недостаточности обычно относят к достижениям науки XX века. Это в основном правильно, но не следует забывать и о том, что в 1880 г. Н. И. Лунин предсказал наличие в пище незаменимых алиментарных факторов, которые отличаются от ранее известных белков, жиров, углеводов и минеральных веществ. [12]
Как полагают, на всех этих клеточных поверхностях гликопротеиш МНС служат примитивными антиген-связывающими рецепторами и таким образом помогают каждому классу чужеродных антигенов вызывать Т - клеточный ответ надлежащего типа. Тот факт, что определенные аллельные формы гликопротеинов МНС классов I и II неэффективны в представлении Т - клеткам определенных антигенных детерминант, позволяет объяснить, почему эти гликопротеины проявляют наибольший полиморфизм среди всех известных белков позвоночных. [13]
При классификации белков ученые встретились с большими затруднениями. Обычно применяемые принципы классификации органических соединений по строению молекул и по функциональным группам для белков оказались недостаточными. Число известных белков, выделенных из органов и тканей живых организмов, оказалось необычайно большим, но все они содержат, в основном, одинаковые функциональные группы и имеют сравнительно небольшое разнообразие структурных элементов. [14]
Возвращаясь к структуре белков, мы повторяем, что это полимеры, состоящие из набора аминокислот, образующих полипептидные цепи. Полипептидных цепей в одной макромолекуле часто бывает несколько. Даже в самом маленьком из известных белков - : инсулине, состоящем всего из 51 аминокислотного звена, имеются две полипептидные цепи. У каждой полипептидной цепи имеется, как правило, свободная или ацетилированная аминогруппа на одном конце цепи и свободная, или амидированная, карбоксильная группа на втором конце цепи. Первый конец цепи называется N-конец, второй носит название С-конца. [15]