Щелочные белок

Cтраница 1

Фракционирование белков 40S субъединиц рибосом рачка Artemia salina на СМ-целлюлозе [ Ting Shih et al., 1979 ]. [1]

Щелочные белки в большинстве своем связаны с нуклеиновыми кислотами - они участвуют в процессах транскрипции и трансляции. [2]

Гистоны - сильно щелочные белки, растворяющиеся в разбавленных растворах кислот. Содержат большое количество лизина и аргинина. [3]

Гистоны - также щелочные белки с низким молекулярным весом, содержащиеся в ядрах животных клеток в соединении с нуклеиновыми кислотами. В растениях гистоны также не обнаружены, но предполагается их присутствие в семенах. [4]

Иная картина обнаруживается при сорбции щелочных белков. Ионы фосфата способствуют их сорбции, a NaCl и КС1 в достаточной концентрации вытесняют щелочные белки с оксиапатита. Можно думать, что в двух столь различных ситуациях доминируют разные механизмы взаимодействия биополимеров с сорбентом. Рассмотрим несколько подробнее экспериментальные данные, относящиеся к этим механизмам. [5]

Схема образования внутренней структуры в студне. [6]

Итак, решающим фактором при образовании студней кислых и щелочных белков является взаимодействие гидрофобными боковыми Цепями, в результате которго мицеллы и молекулы денатурированного белка аттракционно ( силами Ван-дер - Ваальса) связываются друг с другом. [7]

Прежде считали, что в состав нуклеопротеидов входят только щелочные белки - гистоны и протамины. [8]

Оксиапатит сорбирует довольно широкий спектр биополимеров, куда входят кислые и щелочные белки, нативные двунитевые ДНК, денатурированные однонитевые ДНК и РНК. Незаряженные макромолекулы, например полисахариды, не сорбируются, так же как аминокислоты, короткие пептиды и нуклеотиды. Нуклеиновые кислоты сорбируются прочнее, чем белки, двунитевые ДНК - прочнее, чем однонитевые. [9]

Ниже будет приведено достаточное число примеров - хроматографии как кислых, так и щелочных белков на колонках оксиапатита, но прежде - в интересах сопоставления - нам представляется целесообразным нарисовать столь же общую картину хроматографи-ческого поведения нуклеиновых кислот при их взаимодействии с этим сорбентом. [10]

Читатель, конечно, обратил внимание на то, что во всех примерах фигурировали щелочные белки. Это отвечает реальной хроматографической практике. [11]

Белки, входящие в состав нуклеопротеидов, бывают чаще всего гистонами и протаминами. Эти щелочные белки образуют с нуклеиновыми кислотами солеобразные соединения. При гидролизе нуклеиновых кислот образуются пуриновые и пиримиди-новые основания а также сахара: рибоза - из РНК или дезо-ксирибоза из ДНК и фосфорная кислота. [12]

Что касается природы белков, связанных с нуклеиновыми кислотами, то на этот вопрос исчерпывающего ответа мы дать пока не можем. Кроме щелочных белков, в образовании связей с нуклеиновыми кислотами могут принимать участие и другие белки. [13]

Большая часть этих белков имеет менее щелочной характер и более сложные и крупные молекулы, чем у белков спермы. При образовании сперматозоидов в семенниках более сложные щелочные белки клеток, из которых развиваются сперматозоиды, замещаются более простыми протаминами. Задача сперматозоида - достигнуть яйцеклетки и передать наследственные факторы. Все снаряжение, ненужное для выполнения этой задачи, сокращается до минимума. И действительно, в ядре сперматозоида, кроме ДНК и связанного с ней щелочного белка, почти ничего не содержится. Даже щелочного белка имеется только минимальное необходимое количество, а именно - то количество, которое связано с фосфорной кислотой ДНК. [14]

Для избирательности адсорбции несомненное значение имеют электрические заряды адсорбента Л ад-сорбтива, так как разноименно заряженные частицы будут легче соединяться. Именно этим объясняется хорошая окрашиваемость щелочных белков ядер клеток, заряженных в нейтральной среде положительно, кислыми ( отрицательно заряженными) красками, а кислых белков протоплазмы - основными ( положительно заряженными) красками. [15]

Страницы: 1 2