Крупные белок

Cтраница 1

Крупные белки плазмы крови могут быть либо олигомерами, либо мономерами. Однако олигомеры способны к диссоциации, а субъединицы могут фильтроваться тем же путем, что и мелкие мономеры. [2]

Для разделения более крупных белков ( MB больше 200 000) рекомендуется использовать сефадексы марок - 25 ввиду их большей механической прочности и лучших фильтрационных свойств. [3]

Эластаза является одним из более крупных белков, кристаллическая структура которых установлена сравнительно недавно. [4]

Так, при электрофорезе в агаровом геле интенсивность эндосмоса преобладает над электрофорезом и частицы многих крупных белков ( Р2 - и Y - глобул и нов), несмотря на то, что они имеют отрицательный заряд, движутся к катоду. [5]

Егоров и др. [17] использовали тиол-дисульфидный обмен на глутатион-2 - пирвдилдисульфид - агарозе в качестве - быстрого и специфического метода для выделения тиолсодержащих пептидов из крупных белков. Парвальбумин ( 109 аминокислотных остатков и один цистеиновый), меркаптальбумин ( 565 аминокислотных остатков и один цистеиновый) и церулоплазмин ( 1065 аминокислотных остатков и три цистеиновых) присоединялись к модифицированному носителю через дисульфидные мостики. [6]

Диализ. Мембрана, окружающая раствор белка, свободно пропускает воду и низкомолекулярные соединения, такие, как Nad или глюкоза, но не пропускает большие молекулы, в частности молекулы белка. Малые мрлекулы диффундируют го диализного мешочка во внешний сосуд, так как в процессе диффузии молекулы стремятся перейти в зону с более низкой их концентрацией. Заменяя несколько раз водную фазу во внешнем сосуде на дистиллированную воду, можно снизить концентрацию низкомолекулярных соединений в растворе белка до сколь угодно малой величины. [7]

Молекулы белков, имеющие сравнительно небольшие размеры, проникают через поры внутрь этих гранул, в результате чего их прохождение через колонку замедляется ( рис. 6 - 4), тогда как молекулы более крупных белков не могут проникнуть внутрь гранул и проходят через колонку значительно быстрее. [8]

Скорость элюции, используемая в ионнообменной хроматографии на колонках низкого давления, варьирует в широких пределах: от 50 - 100 мл / см2 - ч при фракционировании аминокислот, нуклеотидов и других низкомолекулярных соединений до 2 - 5 мл / см2 - ч для крупных белков. [9]

РНК рибосом названа ривосомной ( сокращенно рРНК), Это уже вторая встречающаяся нам ( после мРНК) разновидность РНК, Ее молекулярный вес вместе с рибосомным белком ( от 60 до 40 %) составляет около 6 миллионов - порядок величины, характерный для самых крупных белков и ДНК. [10]

Годом раньше в обзорной статье, посвященной итогам первых лет становления ионообменной ЖХВД белков, Регниер, в частности, заметил, что для максимальной загрузки колонки малыми белками ( типа ангидразы угольной кислоты) оптимальный размер пор лежит вблизи 100 А, для гемоглобина и БСА - около 300 А, а для крупных белков с молекулярной массой в несколько тысяч Дальтон нужно использовать колонки с порами диаметром 500 или даже 1000 А. Оптимальный размер пор обусловливается, с одной стороны, необходимостью свободного проникновения в них молекул белка, а с другой - желательностью увеличения рабочей поверхности сорбента, которая для мелкопористой матрицы, естественно, больше, чем для крупнопористой. [11]

Фирма Bio-Rad тоже выпускает два слабых ионообменника на основе агарозы: DEAE Bio-Gel А и CM Bio-Gel А. Для крупных белков уменьшенная емкость может оказаться предпочтительной. [12]

В действительности же эта закономерность далеко не всегда выполняется. Известны и очень крупные белки сферической формы. [13]

Схема третичной структуры тРНК ( дрожжевая тРНКРЬе ( по A. Rich, S. H. Kim, Scientific American, 1978, v. 238, p. 52 - 62. [14]

В основном это крупные белки с молекулярной массой приблизительно от 100000 до 400000 дальтон, обладающие четвертичной структурой, хотя среди них имеются и мономерные ферменты. [15]

Страницы: 1 2