Cтраница 2
В фиксации азота участвует фермент, называемый нитрогеназой, который состоит из двух белков. Он содержит два атома молибдена и по 32 атома железа и реакционноспособной серы. Второй белок ( динитрогеназа-редуктаза) построен из двух идентичных группировок с молекулярной массой 29 000, каждая из которых содержит по 4 атома железа и серы. [16]
Среди ферментов, содержащих ионы переходных металлов, важное место принадлежит нитрогеназе. Ряд видов бактерий ( в частности, находящихся в симбиозе с бобовыми растениями) и водорослей обладает способностью восстанавливать азот воздуха до аммиака. В конечном счете именно этим способом в организмы доставляется азот, необходимый как для белков, так и для нуклеиновых кислот. В бактериях эта реакция идет с участием нитрогеназы - комплекса двух белков, один из которых содержит молибден и железо, а другой - только железо. Роль Мо является определяющей. Несмотря на то, что структура нитрогеназы пока еще мало изучена, с помощью качественных методов квантовой химии, основанных на теории поля лигандов, удалось выявить роль молибдена. При этом связь NN в N2 из тройной превращается практически в единичную. [17]
Можете ли вы прокомментировать ( с указанием механизма) следующее наблюдение: нитрогеназа восстанавливает ацетилен в этилен, но не восстанавливает этилен в этан, однако циклопропен восстанавливается в смесь циклопропана и пропена. [18]
На основании положения элементов в Периодической систем предскажите, какой элемент может заменить молибден в нитрогеназе. Учтите, что фиксация азота осуществляется в результате реакций комплексообразования и окисления-восстановления. [19]
В дополнение к вынужденному принесению в жертву части источников углерода высокие концентрации 02 вызывают в клетке обратимые изменения структуры нитрогеназы, делающие чувствительные к молекулярному кислороду участки менее доступными для него. Высказываются разные предположения относительно того, как осуществляется конформационная защита. Возможно, при этом происходит изменение взаимного расположения двух нитрогеназных белков. [20]
Химическая фиксация молекулярного азота под действием гомогенных катализаторов привлекает к себе внимание со времен открытия диазотных комплексов в 1965 г. и выделения чистой нитрогеназы в 1961 г. Попытки осуществить в жидкой фазе прямую реакцию азота ( N2) и водорода ( Н2) не увенчались успехом. [21]
В 1960 г. были приготовлены первые активные экстракты из клеток и после этого из нескольких бактерий выделены в очень чистом состоянии ферменты, названные нитрогеназами. Этот белок не содержит молибдена. [22]
Азотфиксирующие бактерии ( например, Rhizobium, Azotobacter, Clostridium, Klebsiella и др.) способны утилизировать азот из атмосферного воздуха, восстанавливая его до аммония с помощью специального фермента ( нитрогеназа) в процессе, называемом азотфиксация. [23]
Нитрогеназная система Azotobacter ответственна за фиксацию молекулярного азота в активных илах. Нитрогеназа содержит в своем составе железо, молибден и сульфгидрильные группы. [24]
Такое соотношение само по себе указывает на активное связывание азота. Измерения активности нитрогеназы подтверждают это предположение. Azolla растет на поверхности затопленных рисовых полей и может при надлежащей агротехнике пол-ностью удовлетворить потребность риса в азоте. Накопление азота в почве в результате симбиоза Anabaena с Azolla составляет около 300 кг / га в год. [25]
Катализируется ферментом нитрогеназой, обнаруженным только у прокариот. [26]
Уже давно признано, что молибден относится к элементам, необходимым растениям для роста, однако никаких убедительных данных об обязательном его присутствии в пище животных пока не получено. В, 3) и нитрогеназа ( данный раздел книги) - вот список известных ферментов, активность которых зависит от присутствия молибдена. [27]
В ряде лабораторий ведутся на молекулярном уровне исследования различных процессов образования водорода, а также механизмов реакции расщепления воды. В образовании водорода принимают участие гидрогеназа и нитрогеназа. Сегодня активно изучаются свойства этих ферментов из разных организмов, в частности механизмы регуляции их синтеза и активности, а также стабильность в присутствии кислорода. Предметом важных исследований является также образование восстановительных эквивалентов и поток электронов к этим ферментам, которые пр. Эти опыты позволят понять суть ука-аанных процессов и попытаться оптимизировать выделение водорода имеющимися в нашем распоряжении генетически охарактеризованными организмами. Примерами удачного применения методов генетической инженерии для создания ферментов с же - - ла ( емыми свойствами может быть получение устойчивой к кислороду гидрогеназы. [28]
Нитрогеназа легко и даже более эффективно восстанавливает ацетилен, причем избирательно, до этилена. Эта реакция служит подходящим тестом для проверки активности нитрогеназы. [29]
Наконец, для проявления токсического эффекта 02 вполне достаточно окисления им какого-либо одного ключевого метаболита или фермента, приводящего к их инактивации. Известны три ферментные системы прокариот, особо чувствительные к молекулярному кислороду: нитрогеназа, гидрогеназа и рибулозодифос-фаткарбоксилаза. [30]