Нонапептида

Cтраница 2

Недавно получен новый гормон тимуса ( нонапептид), индуцирующий дифференцировку Т - клеток. Для проявления его биологической активности требуется наличие двухвалентных ионов цинка. Цинксодержащий гормон имеет своеобразную конфигурацию. [16]

В переднем гипоталамусе др. классов позвоночных образуются нонапептиды, обладающие нек-рыми св-вами О. [17]

Заключительными стадиями синтеза являются: омыление метилового эфира нонапептида щелочью ( при этом отщепляется и одна из карбобензоксигрупп) и гидрогенолиз карбобензокси-групп и защитной нитрогруппы нитроаргинина. [18]

Заключительными стадиями синтеза являются: омыление метилового эфира нонапептида щелочью ( при, этом отщепляется и одна из карбобензоксигрупп) и гидрогенолиз карбобензокси-групп и защитной нитрогруппы нитроаргинина. [19]

Впоследствии Вейганд [7] сообщил об анализе последовательности метионинсодержащего циклического нонапептида, ко: торый был обнаружен как примесь в вышеупомянутом цикло-пептиде. Перед частичным гидролизом пептид сначала десуль-фировали на никеле Ренея, так как в условиях частичного метанолиза соляной кислотой в метаноле метионин разлагается, и по этой причине метионинсодержащие пептиды отсутствуют на хроматограмме. [20]

Пока еще только в лабораторных условиях удалось осуществить синтез нонапептида, бра-дикинина, инсулина. Синтезирован также полипептид, содержащий 124 аминокислотных остатка. [21]

Мейенхофе-ром и дю Винье [1525] карбодиимидным методом, привела к защищенному нонапептиду, который превращали обычным способом в свободный циклический дисульфид. [22]

Аналогичным методом Проке и Вейганд [6] подтвердили L-конфигурацию пролина в циклическом нонапептиде ( см. разд. После полного гидролиза полученные аминокислоты сначала трифторацетилировали и затем превращали в соответствующие метиловые эфиры М - ТФА-аминокислоты-1-валина реакцией с метиловым эфиром t - валина в условиях, исключающих рацемизацию. С помощью ГЖХ удалось подтвердить ь-конфи-гурацию пролина, но было обнаружено также существенное количество, около 10 %, D-пролина, что объясняли исключительно длительным временем гидролиза, необходимым для полного расщепления. Этот результат представляет общий интерес, показывая, что все методы исследования оптической чистоты соединений, основанные на полном гидролизе соответствующего пептида, несовершенны вследствие рацемизации, протекающей в какой-то степени в ходе кислотного гидролиза. [23]

В другом синтезе ( рис. 39) использовали защищенный лишь по гуанидиновым группам остатков аргинина нонапептид ( В 2 - 10), который в виде соли конденсировали с / г-нитрофени-ловым эфиром а-карбобензокси-е-тозиллизина. [24]

Синтез каллидина ( Плесе и сотр.. [25]

При отщеплении N-концевого остатка лизина в каллидине по методу Эдмана ( обработкой фенилизотиоцианагом) образуется нонапептид, не отличающийся по своим свойствам от бради-кинина. [26]

Взаимодействие H-Pro-Phe-Arg ( N02) - OBzlNO2 с Cbo-Phe-Ala - NHNH2 и последующее декарбобензоксилирование бромистым водородом в ледяной уксусной кислоте привели к эфиру пентапептида, при конденсации которого с Cbo-Arg ( NO2) - Pro-Pro-Gly - NHNH2 образовался защищенный нонапептид. [27]

В более поздней работе Николаидес и ДеВальд [ 1616а ] указывали, что, начиная с эфира карбобензоксипентапептида ( D 5 - 9), в ходе декарбобензоксилирования с помощью бромистого водорода в ледяной уксусной кислоте происходит О-аце: тилирование гидроксильной группы остатка серина, а в процессе щелочного омыления защищенного нонапептида ( Н 1 - - 9) - отщепление О-ацетильной группы. [28]

Так, при конденсации - ни-трофенилового эфира М - карбобензокси - З - бензил-ь-цистеина с H-N-Me Tyr-Ileu-Glu ( NH2) - Asp ( NH2) - Cys ( Bzl) - Pro-Leu-Gly - NH2 ( полученным из О, N-дикарбобензоксипроизводного при действии бромистого водорода в ледяной уксусной кислоте) образовался защищенный нонапептид, для которого были получены хорошие результаты элементарного анализа, но не обнаружено характеристического ультрафиолетового поглощения фенольной гидроксильной группы. [29]

Свободный нонапептид обладал 1 / 20 активности брадикинина в отношении действия на кровяное давление у морской свинки, а бронхосокращающая активность этого препарата СЖ9 - брадикинина в 1000 раз ниже активности природного гормона. [30]

Страницы: 1 2 3