Cтраница 3
Впервые ангидрид карбобензокси - - глутаминовой кислоты был описан Бергманном и Зервасом [193], которые получили это соединение нагреванием смеси карбобензокси - ь-глутаминовой кислоты с уксусным ангидридом. [31]
Впервые ангидрид карбобензокси - - глутаминовой кислоты был описан Бергманном и Зервасом [193], которые получили это соединение нагреванием смеси карбобензокси-ь-глутаминовой кислоты с уксусным ангидридом. [32]
Чамлер и Лейтнер [30, 36] приводят для предельных эфиров интервал 1150 - 1080 см 1 и указывают, что спектры эфиров, содержащих группу С - О - С - О - С, имеют в этом же интервале интенсивный дублет. Бергманн и Пинхас [37] изучили 18 кеталей и ацеталей, многие из которых являются циклическими диоксаланами, и идентифицировал и серию из четырех полос в области 1200 - 1000 см 1, которую они считают специфичной для группы С - О - С - О - С и относят к различным взаимодействующим колебаниям С - О. Однако Лагранж и Мастагли [38], рассмотрев данные корреляции, указали, что большинство из этих полос появляется также у производных диоксана и что они не всегда присутствуют в спектрах диоксаланов. [33]
Основанием для этого вывода был тот факт, что максимум растворимости в ЖВНК наблюдается в интервале 2 - 3 и. В этом интервале концентраций NaOH наблюдается максимальное набухание целлюлозы, и поэтому с большой вероятностью можно допустить, что комплекс ЖВНК большого размера промотирует переход от процесса набухания к растворению. Однако Клэссон, Бергманн и Джейм [81] показали, что химическая реакция между целлюлозой и ЖВНК имеет место и она является причиной растворяющего действия этого комплекса. [34]
Значение метода замещения галогена для получения монофтор ацетона трудно оценить из-за скудости доступных данных. Рэй с сотрудниками545 получили монофторацетон из моноиодаце-тона кипячением последнего со фторидом таллия ( I) в этиловом эфире; Китано и Фукуи 537 обрабатывали монохлорацетон фтористым калием в этиленгликоле или пропиленгликоле и выделяли монофторацетон с выходами 66 и 58 % соответственно. С другой стороны, Бергманн и Коэн 53 считают, что монохлор-ацетон инертен к действию KF, и утверждают, что попытки фторировать этиленкетали монохлор - и монобромацетона в гликоле, ацетамиде или нитробензоле были неудачны. [35]
Джейм и Фербург [67] обнаружили, что комплекс железа с тар-тратом натрия, растворенный в растворе гидроокиси натрия, обладает способностью растворять значительное количество целлюлозы. Этот комплекс, называемый ЖВНК ( или EWNN), упоминается во многих работах. Вартазаари [68, 69] применил раствор, описанный Джеймом и Бергманном [70] ( содержащий примеси других ионов), для определения вязкости и дал ему сокращенное название FeTNa, где Fe - железо, Т - тартрат и Na - натрий. [36]
Известны лишь две реакции прямого замещения гидроксильной группы в пуринах и обе они осуществляются с помощью соединений фосфора. Возможно, что тионирование пятисернистым фосфором проходит по механизму, сходному с тем, который предложен для взаимодействия оксипуринов с хлор-окисью фосфора. Первой стадией, по-видимому, является образование связи кислород - фосфор; далее следует нуклеофильная атака серы с образованием промежуточного тиофосфорного эфира, который расщепляется при кипячении с водой до меркаптопурина. Бергманн и Кальмус [100, 106] показали, что в синтезе 6-окси - 8-меркапто - 2-метилпурина промежуточным продуктом реакции является тиофосфорный эфир. [37]
Предшественники ( зимогены) - пепсиноген, трипсиноген и химо-трипсиноген получены в чистом виде. Активация заключается в удалении небольшого пептидного фрагмента и катализируется либо активной формой самого фермента, либо энтерокиназой, другим ферментом, имеющимся в пищеварительном тракте. Активация других зимогенов более сложна. Ранние работы Бергманна ( 1937) на простейших модельных пептидах показали, что ферменты избирательно расщепляют определенные пептидные связи. Пепсин, трипсин и химотрипсин известны как эндопептидазы, так как они расщепляют пептидные связи, расположенные внутри молекулы. Пепсин расщепляет амидные связи, образованные аминогруппами фе-нилаланина или тирозина; химотрипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами этих ароматических аминокислот. Эти протеолитические ферменты расщепляют также эфиры аналогичной структуры. Во всех случаях затрагиваются только пептиды, образованные L-аминокисло-тами. Предположение Михаэлиса ( 1913), что реакции, катализируемые ферментами, проходят через стадию образования промежуточного фермент-субстратного комплекса, были подтверждены всеми последующими работами. С большой очевидностью показано, что каталитическая активность определяется небольшим участком фермента, так называемым его активным центром. [38]
Предшественники ( зимогены) - пепсиноген, трипсиноген и химо-трипсиноген получены в чистом виде. Активация заключается в удалении небольшого пептидного фрагмента и катализируется либо активной формой самого фермента, либо энтерокиназой, другим ферментом, имеющимся в пищеварительном тракте. Активация других зимогенов более сложна. Ранние работы Бергманна ( 1937) на простейших модельных пептидах показали, что ферменты избирательно расщепляют определенно пептидные связи. Пепсин, трипсин и химотрипсин известны как эндопептидазы, так как они расщепляют пептидные связи, расположенные внутри молекулы. Пепсин расщепляет амидные связи, образованные аминогруппами фе-нилаланина или тирозина; химотрипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами этих ароматических аминокислот. Эти Протеолитические ферменты расщепляют также эфиры аналогичной структуры. Во всех случаях затрагиваются только пептиды, образованные L-аминокисло-тами. Предположение Михаэлиса ( 1913), что реакции, катализируемые ферментами, проходят через стадию образования промежуточного фермент-субстратного комплекса, были подтверждены всеми последующими работами. С большой очевидностью показано, что каталитическая активность определяется небольшим участком фермента, так называемым его активным центром. [39]
Курциус исследовал возможность образования пептидов путем реакции ( аналогичной реакции Шоттена - Бауманна) аминокислот или их эфиров с азидами ациламинокислот. Приблизительно в то же самое время Фишер предложил для синтеза пептидов хлорангидриды карбэтоксиаминокислот. Необходимо отметить, что все пептиды, синтезированные двадцать лет спустя Бергманном и его школой, были получены по одному из этих двух методов. [40]
Существуют следующие доказательства, свидетельствующие о том, что эстеразный центр отделен от анионного. Во-первых, эфирная группа субстрата ( ацетилхолина или диметиламиноэтил-ацетата) отделена двумя метиленовыми группами от катионной части молекулы. Так, ТЭПФ имеет отчетливый максимум угнетения при рН 8 ( см. рис. 11, стр. Поскольку структура ингибитора не может изменяться с изменением рН, этот максимум отражает изменения в активном центре фермента. Уилсон и Бергманн [56] объясняют наличие максимума возможностью наложения двух кривых рК кислотной и основной групп, которые имеются на активной поверхности фермента. [41]