Cтраница 2
Поскольку в дипептиде имеются свободные аминогруппа и карбоксил, то они могут присоединять все новые и новые молекулы аминокислот с образованием полипептидов. [16]
Аг ] - концентрация остатков аминокислот; [ Р ] - концентрация полипептидов; / q - константа скорости гидролиза внутренних пептидных связей, приводящего к образованию новых полипептидов. [17]
Значение R в этой формуле весьма различно: это может быть просто алкил ( например, СН3), но может содержать и свободные амино - или карбоксильные группы, анидные группы и др. При образовании полипептидов из разных аминокислот следует учитывать последовательность расположения их остатков ( стр. [18]
Направление научных исследований: коллоидная химия; электрохимия; ядерная химия; термохимия; комплексы переходных металлов; боразотные соединения; кинетика и механизм реакций полимеризации и окисления; металлорганические соединения; строение высокомолекулярных соединений; окисление углеводородов; реакции переноса электронов в растворе; гетерогенный катализ; химические реакции, инициированные радиацией; механизм образования полипептидов. [19]
В белках аминокислоты связаны друг с другом по типу полипептидов и дикетопиперазинов. Образование полипептидов из аминокислот происходит путем отщепления молекулы воды от аминогруппы одной молекулы аминокислоты и карбоксильной группы другой молекулы. [20]
Для биологических полимеров Карозерсом [58] было высказано предположение о том, что поверхностная ориентация молекул в мономолекулярном слое играет роль при полимеризации этих систем. В то время как при полимеризации - аминокислот в блоке или в растворе образуются главным образом димеры, в живых клетках реакция протекает с образованием линейных полипептидов. Вероятно, такое направление реакции связано с образованием мономолекулярного слоя, состоящего из молекул реагентов, находящихся до и в процессе полимеризации на поверхности раздела фаз глицерид - вода. [21]
Поведение ангидридов свободной фосфорной кислоты ( неэтерн-фицированных фосфатов), таких, как ацетилфосфат, карбамилфос-фат или аминоацилфосфаты, зависит от наличия ионизированных групп в молекуле и от таких внешних факторов, как присутствие в среде ионов двухвалентных металлов. Если аддитивный характер группы С - - О является менее существенным, чем нуклеофильное замещение более сильного аниона, то эти соединения будут действовать как фосфорилирующие, а не как ацилирующие агенты. Кроме образования полипептидов, смешанные ангидриды аминокислот и фосфорной кислоты могут также в водном растворе фосфорили-ровать аденозин-5 - фосфат с образованием аденозин-5 - пирофосфата. В каждом случае промежуточно образующиеся ацетилфосфаты действуют как фосфорилирующие агенты. Однако обычно фосфорилиро-вание протекает значительно медленнее, чем ацилирование ( ср. [22]
Там же обсуждаются и основные результаты исследований реакции полимеризации и конденсации при высоких давлениях, выполненных до 1938 г. включительно. Из недавних работ по изучению скорости реакций гидролиза под давлением следует указать исследование А. М. Поляковой и Л. Ф. Верещагина [65], посвященное вопросу о влиянии давления до 4000 атм на гидролиз 2 5-дикетопипера-зина ( при 170) и образование полипептидных связей. В этой работе было показано, что давление резко увеличивает скорость гидролиза. При размыкании кольца дикетопиперазина происходит полимеризация с образованием полипептидов. [23]
Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т.п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов; пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [24]