Cтраница 1
Оксигемоглобин ( НЬСЬ) является непрочным соединением гемоглобина с кислородом. В этом виде в крови нормально содержится большая часть пигмента. [1]
Прибор для наблюдения диализа. [2] |
Оксигемоглобин содержится в эритроцитах. Если их оболочки разрушить толуолом, то освободившийся оксиге-моглобин спонтанно образует кристаллы. [3]
Оксигемоглобин является более сильной кислотой, чем гемоглобин. [4]
Оксигемоглобин образует на единицу веса втрое меньше карбами-носоединений по сравнению с гемоглобином. Следовательно, когда гемоглобин, содержащий двуокись углерода в виде карбаминопро-теида, окисляется в легких, карбаминопротеид разлагается с выделением свободной двуокиси углерода. Образование карбаминопро-теида - это третий и последний механизм, с помощью которого двуокись углерода удаляется из орагнизма. [5]
Оксигемоглобин представляет собой более сильную кислоту, чем гемоглобин. Он превращает Н2СО3 в НСОз в гораздо меньшей степени, чем гемоглобин. Поэтому в легких, когда образуется окси-гемоглобин, Н2СО3 скорее разлагается на двуокись углерода и воду, чем реагирует с оксигемоглобином. Затем двуокись углерода выделяется из организма. [6]
Оксигемоглобин ( диамагнитен) под действием дитионита переходит в восстановленный оксигемоглобин ( парамагнитен) Ферригемоглобин титруют при определенной величине рН раствором KCN или KF для определения констант диссоциации ферригемоглобинцианида и ферриге-моглобинфторида ( рассчитывают по точкам пересечения кривых) Отсутствуют данные по органическим веществам. [7]
Оксигемоглобин имеет в видимой части спектра две полосы поглощения при К 589 - 577 и К 556 - 536 нм, восстановленный гемоглобин при X 596 - 543 им, карбокснгемоглобнн А579 - 564 и Я 536 - 523 нм. [8]
Оксигемоглобин обладает более сильной диссоциацией ионов водорода, чем гемоглобин. При взаимодействии с калиевой солью бикарбоната он вытесняет угольную кислоту и соединяется с калием. [9]
Дважды перекристаллизованный оксигемоглобин ( из собачьей крови) и очищенная посредством осаждения алкоголем пероксидаза ( из хрена) растворялись в воде и полученные растворы соответственным разведением водой доводились до одинаковой силы пероксидазного действия. [10]
Превращение оксигемоглобина в метгемоглобин, равно как дегенеративные изменения в эритроцитах и их распад, происходят под влиянием не самих рассматриваемых веществ, а продуктов их превращений - нитрозо - и гидроксиламинопроизводных ( Липшитц), По Гейбнер у, активный окислительный агент в этой реакции - свободный радикал ArNH - - O, образующийся в процессе восстановления нитрозогруппы в гидроксиламиногруппу. [11]
Неустойчивость оксигемоглобина и оксимиоглобина при рентгеновском облучении и значительная устойчивость к диссоциации комплекса тема с окисью азота [172] указывают, что это производное заслуживает внимания при кристаллографических исследованиях по крайней мере по двум важным причинам. Во-первых, Кон [171] указывала, в что в случае гемоглобина и миоглобина электронный характер связывания окиси азота и кислорода может оказаться одинаковым. Во-вторых, d - конфигурация с неспаренным электроном, находящимся преимущественно на аксиальной орбитали dzz, позволяет экспериментально исследовать влияние частичного заполнения d2 - opбитaли на длины связей Fe-N. Таким образом, разностными методами Фурье можно исследовать влияние неспаренного электрона на длину связи катиона металла с аксиально направленным проксимальным остатком гистидина. [12]
Модель оксигемоглобина, построенная по данным рентгенострук-турного анализа при разрешении 5 5 А. [13]
Спектры кристаллического оксигемоглобина [24] при - 2 показывают умеренный резонансный эффект и большое квадрупольное расщепление A. [14]
Гемоглобин и оксигемоглобин неодинаково поглощают световые лучи длиной 620 - 680 мкм, что легло в основу метода оценки насыщения крови кислородом - оксигемометрии. По этому методу ушную раковину или кювету с кровью просвечивают электрической лампочкой и с помощью фотоэлемента определяют интенсивность световых волн указанной длины, проходящих через ткань уха или кювету с кровью. [15]