Оксидаз - аминокислота
Cтраница 1
Оксидазы аминокислот распадаются на две большие группы: 1) оксидазы, катализирующие окислительное дезаминирование L-аминокислот, и 2) оксидазы, выполняющие ту же функцию, но использующие в качестве субстрата D-изомеры. Ферменты обоих классов довольно широко распространены в живых организмах. Оксидазы L-аминокислот обнаружены в яде почти всех ядовитых змей, в печени птиц, в плесневых грибах и у бактерий. Соответствующие оксидазы D-аминокислот имеются в почках и печени млекопитающих, у птиц, амфибий, насекомых, у бактерий и плесеней. Если не считать специфичности в отношении конфигурации при сс-углероде субстрата, то можно сказать, что большинство оксидаз аминокислот проявляет довольно широкую специфичность. Для типичной оксидазы субстратами могут служить около десятка различных аминокислот. Разумеется, скорость реакции с участием разных аминокислот различна. [1]
Известны некоторые ферменты, например оксидазы аминокислот, которые действуют или только на аминокислоты белкового происхождения, или только на их антиподы. [2]
К ним относятся, например, альдегидоксидаза, оксидазы аминокислот ( стр. [3]
Однако не все ферм: енты подвергаются такому не компенсированному питанием распаду, как оксидазы аминокислот, гистидаза или ксантиндегид-рогеназа. Активность некоторых тканевых ферментов ( например, аргиназы) почти не изменяется при белковом голодании. Эта неравномерность в распаде белковой составной части ферментов и приводит к тому, что на первый план и в наиболее резкой форме выступают нарушения тех сторон обмена, которые оказываются наименее обеспеченными соответствующими ферментными системами. [4]
В рибосомах и ядре содержатся ферменты биосинтеза белков. В микротельцах локализованы оксидазы аминокислот и каталаза, а у растений - ферменты глиоксилат-ного цикла ( см. стр. [5]
Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта ( иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту. Следует указать, что оксидазы аминокислот ( L - и D-изомеров) являются сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД, которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты. Оксидазы L-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы D-аминокислот-только ФАД в качестве простетической группы. [6]
 |
Энантиофасное дифференцирующее восстановление ацетальдегида под действием алкогольдегидрогеназы с никотинамидадениндинуклеотидом. [7] |
Оптическое разделение аминокислот может быть осуществлено в промышленном масштабе путем использования различных ферментов. Использование ацилазы, папаина и оксидазы аминокислот будет рассмотрено ниже. [8]
Если не оговорено особо, использованный фермент представлял собой оксидазу L аминокислот Crotalus adamanteus. [9]
Поскольку эти ферменты катализируют реакции окисления кислородом воздуха, их называют также оксидазами. К ним относятся, например, альдегидоксидаза, глюкозоксидаза Penicillium, оксидазы аминокислот ( стр. [10]
Механизм действия этого витамина сводится к участию его в образовании ферментов биологического окисления. В виде фосфорного эфира - мононуклеотида ( флавинмононуклеотид ФМН) или динуклеотида ( флавинадениндянуклеотид ФАД) он является коферментом ряда флавиновых ферментов ( желтого дыхательного фермента, диафоразы, цитохромредуктазы, оксидазы аминокислот, ксантиноксидазы), обеспечивающих нормальное протекание в организме окислительно-восстановительных процессов, суть действия которых заключается в переносе атомов водорода. [11]
При помощи соответствующей оксидазы удается обнаружить примесь 1 части чувствительного к ней изомера аминокислоты в 10 000 частей ее оптического антипода. Оксидазы аминокислот применяют также для разрушения одного изомера в рацемической аминокислоте с целью получения оптически чистого препарата другого изомера ( стр. [12]
Как и в случае синтетических полупроводников, специфичность фермента зависит от особенностей атомной структуры, а также конфигурации субстрата и фермента. Если при гетерогенном катализе решающую роль играют принципы геометрического и энергетического соответствия, то в энзиматических процессах значительную роль начинает играть также и принцип стереохимического соответствия. Некоторые ферменты, например оксидазы аминокислот, действуют только на аминокислоты белкового происхождения и не действуют на их антиподы. Так, оксидаза змеиного яда катализирует превращение природных аминокислот в кетонокислоты, в то время как оксидаза из печени превращает только антиподы белковых аминокислот. [13]
Наблюдается здесь также и образование непредельных кислот путем отщепления аммиака. Главнейшим процессом является окислительное дезаминирование. Оно протекает только в аэробных условиях, и при исключении дальнейшего окисления накопляются кетокислоты в количестве, соответствующем освободившемуся аммиаку. Значительной способностью дезаминировать обладают почки, печень и слизистая оболочка кишок. Ферменты, участвующие в этом процессе, называются о к с и д а з а м и аминокислот. Различают оксидазы правых и левых аминокислот. Для правой формы аминокислот оксидаза выделена, анализирована, и кофер-ментом в ней оказался флавинадениндинуклеотид. Осуществлены расщепление и ресинтез его. [14]
Витамин Ва встречается во всех растительных и животных тканях. Это широкое распространение витамина соответствует участию рибофлавина во многих биологических процессах. Действительно, можно считать твердо установленным, что существует группа ферментов, являющихся необходимыми звеньями в цепи катализаторов биологического окисления, которые имеют в составе своей простатической группы рибофлавин. Эту группу ферментов обычно называют ф л а в и н о в ы-ми ферментами. К ним принадлежат, например, желтый фермент, диафораза и цитохромредуктаза. Сюда же относятся оксидазы аминокислот, которые осуществляют окислительное дезаминирование ами-нокислотв животных тканях ( стр. Витамин Вз входит в состав указанных коферментов в виде фосфорного эфира. Так как указанные флави-новые ферменты находятся во всех тканях, то недостаток в витамине BE приводит к падению интенсивности тканевого дыхания и обмена веществ в целом, а следовательно, и к замедлению роста молодых животных. [15]
Страницы: 1 2