Cтраница 2
Грина из ткани печени и почек крыс была выделена оксидаза, катализирующая дезаминирование 12 природных ( L-изомеров) аминокислот. В тканях животных и человека отсутствует подобная среда, поэтому оксидазе L-ами-нокислот принадлежит, вероятнее всего, ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В животных тканях оксидазным путем со значительно большей скоростью дезами-нируются D-изомеры аминокислот. Эти данные подтвердились после того, как из животных тканей был выделен специфический фермент оксидаза D-аминокислот, который в отличие от оксидазы L-аминокислот оказался высокоактивным при физиологических значениях рН среды. Не до конца ясным остается вопрос о том, каково значение столь активной оксидазы D-аминокислот в тканях, если поступающие с пищей белки и белки тела животных и человека состоят исключительно из природных ( L-изомеров) аминокислот. [16]
Если фермент соединяется е субстратом, то должно произойти изменение спектра поглощения света: спектр поглощения комплекса должен отличаться от суммы спектров поглощения компонентов этого комплекса. В 1936 году британские биохимики Дэвид Кейлин и Те-дйес Манн обнаружили, что цвет раствора фермента пероксидазы изменяется после добавления к раствору перекиси водорода, субстрата для этого фермента. Американский биофизик Бриттон ЧанспроЛс проведя спектральный анализ, обнаружил, что изменение спектра происходит последовательно, в два этапа. В 1964 году японский биохимик Каньо Йаги выделил фермент-субстратный комплекс, образованный ферментом оксидазой D-аминокислот и его субстратом аланином. [17]