Cтраница 2
Если в белке ( как, например, в желатине и коллагене) присутствует оксилизин, то в установленное содержание серина необходимо внести соответствующую поправку ( ср. [16]
Ряд других веществ, образующих формальдегид при окисле-кии периодатом, как, например, некоторые углеводы и оксили-зин, дают ошибочные результаты. Однако, если внести поправку на формальдегид, образовавшийся от окисления посторонних веществ, пользуясь методом ацетилирования Николе [478], то ошибка на оксилизин бывает обычно мала. Исключение составляют определения в желатине и коллагене. [17]
О-гликозидная связь была установлена в нескольких нерастворимых гликопротеинах. В гликопротейне базальных мембран почечных клубочков дигликозильные звенья а - Гл ( 1 - 2) 3 - Гал, присоединены О-гликозидной связью к кислороду оксилизина, что доказано выделением 2Ю - а-глюкопиранозил-0 - 3 - Р - галактопирано-зилоксилизина. Такие же дисахаридные звенья, а также моносахарид-ные звенья ( галактозы) присоединены к оксилизину в нескольких изученных коллагенах. [18]
Молекулярная когезия в микрофибриллах, а также в аморфных областях обусловлена двумя типами связывания. Это, во-лервых, слабые ковалентные связи ( типа сложноэфирной, имид-ной, пептидной) между концевыми группами некоторых остатков аспарагиновой, глутаминовой кислот, лизина и, во-вторых, очень прочные связи, локализованные в области неспиральных участков макромолекулы ( телопептидные области), которые в: конечном счете приводят к конденсации двух альдегидных производных лизина с гидроксильными группами оксилизина. Эти два типа связей могут также находиться между цепями одной и той же макромолекулы. Последний фактор служит причиной нерастворимости несвежеприготовленных образцов коллагена в-кислой среде. [19]
Структура / - серина соответствует также структуре / - глицеринового альдегида, который служит стереохимическим стандартом для Сахаров. Однако цистин, треонин, оксипролин, изолейцин и оксилизин содержат второй асимметрический атом углерода, что, теоретически, должно было бы привести к появлению четырех оптически активных стереоизомеров. Цистин отличается еще и тем, что его молекула симметрична. Число оптически активных изомеров, следовательно, уменьшается до двух ( / и d), и один из неактивных изомеров представляет собой жезо-форму, - которая не обладает активностью вследствие компенсации. Насколько можно судить по результатам опытов [6], проведенных с диаминоянтарной кислотой, в процессе рацемизации / - или d - цистина лгезо-изомер образуется, вероятно, более легко, чем с. [20]
К гликопротеинам относят углевод-белковые комплексы различной структуры, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Общей чертой гликопротеинов является наличие полипептидной цепи или нескольких цепей, к которым присоединены простетические углеводные группы, имеющие нерегулярное строение. Восстанавливающий конец гетеросахаридов соединен О-гликозидной связью с О К Сиаминокислотами ( серии, треонин, оксилизин) или N-ацил-гликозиламидной связью с аспарагином. [21]
Аскорбиновая кислота участвует в создании окислительно-восстановительного потенциала ( Ео) в клетке и тем самым влияет на активность ряда ферментов. Ео системы аскорбиновая кислота - дегидроаскорбиновая кислота равен 0 08 В, поэтому аскорбиновая кислота может участвовать в восстановлении цитохромов си а, кислорода, нитратов. Витамин С защищает гемоглобин, препятствуя его окислению; принимает участие в синтезе коллагена на этапе гидроксилирования пролина и лизина в окси-пролин и оксилизин ( это повышает прочность коллагеновых волокон); способствует биосинтезу хондроитинсульфатов соединительной ткани; участвует в обмене тирозина ( участвует в биосинтезе адреналина на этапе гидроксилирования дофамина и предохраняет адреналин от окисления; участвует в обмене тирозина на этапе окисления и-оксифенилпировиноградной кислоты в гомогентизиновую кислоту и ее окислении); участвует в образовании желчных кислот на этапе 7сс - гид-роксилирования предшественника; участвует в синтезе фолиевой кислоты и через нее влияет на обмен нуклеиновых кислот и превращения рибозы в дезоксирибозу, косвенно активирует кроветворение и регенераторные процессы, увеличивает всасывание железа. В коре надпочечников содержится много аскорбиновой кислоты, которая используется в биосинтезе кортикостероид-ных гормонов. Этот процесс усиливается кортикотропином. Витамин С действует как главный водорастворимый антиоксидант и может ингибировать образование нитрозаминов ( канцерогены) при приеме пищи. [22]
Так, например, протамины характеризуются очень высоким содержанием аргинина ( до 80 %) и полным отсутствием лейцина и глютаминовой кислоты. Для гистонов характерно высокое содержание аргинина и лизица, практически полное отсутствие триптофана и цистина и очень малое содержание других циклических аминокислот - тирозина и фенилаланина. Очень высокое содержание глицина ( до 30 %) обнаружено и в коллагене; кроме того, это единственный белок, содержащий оксипролин и оксилизин. [23]
Хотя аргинин и синтезируется в ораганизме животных, но в таком ограниченном количестве, что его нехватает для покрытия потребностей при нормальном росте. Остальные аминокислоты, как полагают, синтезируются в животном организме. Их 11: глицин, аланин, норлейцин, серии, цистин, аспарагиновая и глютами-новая кислоты, пролип, оксипролин, тирозин, оксилизин. Однако, такое распределение аминокислот не обязательно для всех животных, глицин, например, для цыплят незаменим. Не доказано также и то, что потребность человека и животных в аминокислотах одна и та же или близка. [24]
Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот: глицина ( 43 8 %), ала-нина ( 26 4 %), серина ( 12 6 %) и тирозина ( 10 6 %), составляющих в сумме 93 4 г-на 100 г волокна: одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. 12Э Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20 % низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются: цистин ( 12 7 %); три кислоты с основными боковыми цепями в молекуле - аргинин ( 10 4 %), гистидин ( 0 7 %) и лизин ( 3 3 %); оксилизин, присутствующий в небольшом количестве ( 0 21 %); две аминодикарбоновые кислоты - глутаминовая ( 15 3 %) и аспарагиновая ( 7 3 %) кислоты. Тирозин ( 5 8 %), серии ( 9 4 %) и треонин ( 6 76 %) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо - и другими соответствующими группами. [25]
Аминокислоты, химическое строение которых отличается от строения обычных аминокислот. Ван-Сляйк и сотрудники [24-26] обнаружили эту новую аминокислоту, показав, что лизиновая фракция гидролизата желатины содержит вещество, имеющее на один атом кислорода больше, чем сам лизин. Соединение было названо оксилизином. [26]
В этом случае потери от растворения будут меньше, чем высчи енные из растворимости фосфовольфрамата чистой диаминокислоты. Если общее количество азота диамино-кислот ниже 10 % общего азота гидролизата, то целесообразно добавить соответствующее количество аргинина или лизина, чтобы довести концентрацию азота диаминокислот до 15 - 20 % от общего. Следует отметить, что фосфорновольфрамовокислый натрий не оказывает влияния на окисление оксилизина или на отгонку аммиака. [27]
Слабое изменение температуры колонки влияет на подвижность аргинина, кар-нозина и триптофана. Повышение температуры влечет за собой более быстрое элюирование всех аминокислот. Кроме того, а-аминомасляная кислота элюируется быстрее, чем другие аминокислоты; улучшается разделение оксилизина и аушэ-оксилизина. Наиболее трудным в этом анализе является разделение а-амино-н-масляной кислоты и орнитина, этанол-амина и аммиака, лизина и 1-метилгистидина. [28]
Рентгенограммы белков этих двух групп также различны. Коллаген не встречается в растениях, но составляет около / з всех белков организма животных, являясь составной частью хрящей, сухожилий, костей и кожи. Анализ аминокислотного состава коллагена показывает, что на г / з он состоит из глицина. Цистеин и триптофан в нем не встречаются, а количество серусодержащих и ароматических аминокислот очень невелико. Около 20 % аминокислот в коллагене составляют пролин и оксипролин. Последняя аминокислота, так же как и оксилизин, встречается только в коллагене и родственных ему белках. Есть основания считать, что гидроксильные группы этих аминокислотных остатков появляются в белке уже после синтеза всей полипептидной цепочки. [29]