Cтраница 1
Зависимость скорости ферментативной реакции от рН типа (10.8) может соответствовать случаю, когда ионогенные группы активного центра входят в состав сорбционного участка фермента, и не принимают участие в последующей каталитической стадии. [1]
Кривая зависимости скорости ферментативных реакций от температуры обычно проходит через максимум. Температура, при которой скорость реакции становится максимальной, называется оптимальной температурой. При температурах 35 С и выше наблюдается дезактивация ферментов. Из уравнения ( 5) видно, что зависимость скорости реакции от температуры имеет сложный характер. Если скорость реакции подчиняется уравнению ( 7), зависимость скорости реакции от температуры подчиняется уравнению Аррениуса. [2]
Исследование зависимости скорости ферментативной реакции от таких условий, как концентрация субстрата, концентрация фермента, рН, температура, присутствие активаторов или ингибиторов может дать ценные сведения о строении и механизме действия ферментов. Измерение скоростей ферментативных реакций является также основой для определения и сравнения ферментативной активности разных препаратов и сравнения последней в условных единицах. [3]
Кривая зависимости скорости ферментативных реакций от температуры обычно проходит через максимум. Температура, при которой скорость реакции становится максимальной, называется оптимальной температурой. При температурах 35 С и выше наблюдается дезактивация ферментов. Из уравнения ( 5) видно, что зависимость скорости реакции от температуры имеет сложный характер. Если скорость реакции подчиняется уравнению ( 7), зависимость скорости реакции от температуры подчиняется уравнению Аррениуса. [4]
Пользуясь зависимостью скорости ферментативной реакции от температуры, изображенной на рис. 3.6, объясните, почему нормальная температура человеческого тела составляет 36 6 С. [5]
Таким образом, изучение зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в условиях [ Е ] о [ S ] 0 позволяет определить абсолютную концентрацию фермента. [6]
На рис. 9 - 4 показана кривая, характеризующая зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Однако благодаря тому, что эта кривая, представляющая собой гиперболу, имеет одинаковую форму для большинства ферментов, Михаэлис и Ментен определили константу, обозначаемую в настоящее время через Км, при помощи которой удобно выражать точное соотношение между концентрацией субстрата и скоростью катализируемой ферментом реакции. [7]
В этом разделе кратко рассмотрены общие факторы, в частности зависимость скорости ферментативной реакции от времени, влияние концентраций субстрата и фермента на скорость реакций, катализируемых ферментами, и более подробно - вопросы об активировании и ингибировании ферментов. Ранее была отмечена существенность для активности ферментов таких факторов, как температура, рН, т.е. факторов, которые определяют в оптимальных условиях сохранность пространственной конфор-мации молекулы фермента, когда она приобретает максимальную активность. [8]
![]() |
График зависимости обратной. [9] |
Тип обратимого ингибирования ( конкурентное или неконкурентное) устанавливают определением зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии ингибитора. Дчя выяснения типа ингибирования и величины К пользуются графиками зависимости обратной скорости реакции от обратной концентрации субстрата; в стучае систем с обратимыми ингибиторами они являются линейными. [10]
Поэтому неслучайно при создании математических моделей роста популяции авторы очень часто обращались к кинетике ферментативных процессов, подбирая уже готовые выражения для зависимости скорости ферментативной реакции от содержания компонентов в исследуемой системе. При этом установленные строгим путем закономерности в бесструктурных системах переносились на протекание реакции в узком месте цепи внутриклеточного микробиологического синтеза без раскрытия особенностей механизма реакций, протекающих в узком месте. [11]
Таким образом, скорость химической реакции представляет собой линейную функцию концентрации субстрата ( фиг. Однако зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата почти всегда выражается кривой, характер которой показан на фиг. [12]
Константу km ( в моль / л) называют константой Михаэлиса - Ментена. Она характеризует зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при стационарном состоянии процесса. Отсюда следует, что константа km численно равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет половину максимально возможной. [13]
Константу / См называют константой Михаэлиса - Ментена. Она характеризует зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в стационарном состоянии про-цесса. [14]
На основании зависимости скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата ( табл. 11) предложить кинетическую схему реакции ( приняв двухстадийный механизм действия фермента) и определить константу ингибиро-вания н-бутанолом. [15]