Cтраница 2
Очевидно, что зависимость ( 6 24) в координатах ( 1 / 1 К, [5] 0 / Я) должна быть прямолинейной с абсциссой точки пересечения, равной / Cs, и тангенсом угла наклона, равным 1 / [ Е ] о. Таким образом, изучение зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в условиях [ Е ] о [ S ] o позволяет определить абсолютную концентрацию фермента. [16]
Ферменты, подобно всем белковым молекулам несут заряженные группы. Общий заряд белковой молекулы зависит от рН среды. Зависимость скорости ферментативной реакции от величины рН носит колоколообразный характер. [17]
Общеизвестно, что скорости химических реакций резко возрастает с температурой. Так же хорошо известно, что катализаторы направляют реакцию по пути, характеризующемуся меньшим значением свободной энергии активации. Это означает, что температура несколько меньше влияет на скорость каталитического процесса, чем на соответственные некаталитические реакции. Однако зависимость скорости ферментативных реакций от температуры представляется не столь простой, как в случае обычных каталитических реакций. Во-первых, необходимо учитывать повреждающее действие температуры на сам катализатор. Помимо того, отдельные стадии ферментативного катализа могут характеризоваться ( и, скорее всего, характеризуются) разной температурной зависимостью. Вряд ли приходится удивляться тому, что в прошлом многие энзимо-логи просто указывали температурные оптимумы для ферментов при определенных условиях, не отмечая ( или не надеясь), что эти данные можно было бы использовать в целях анализа механизма данной реакции. Однако успешное использование термодинамических и активационных параметров в исследованиях механизма органических реакций и возможность кинетического изучения индивидуальных стадий ферментативных реакций дают основание думать, что такой взгляд, пожалуй, слишком пессимистичен. [18]
Основан на снижении энергетич. Эти особенности обусловлены строением и свойствами белковой молекулы ферментов. В ней содержатся уникальные по своей структуре активные центры и регуляторные участки. Последовательные превращения реагентов осуществляются в составе фермент-субстратного комплекса по энергетически выгодному пути. Образование первичного фермент-субстратного комплекса дает выигрыш энергии, достаточный для ускорения процесса в целом. Представления о необходимости образования такого комплекса следовали из изучения зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации фермента и субстрата, к-рая описывается в простейших случаях уравнением Михаэлиса - Ментен. [19]