Опсина
Cтраница 1
Опсины ( палочковый или колбочковый) и ретинали, соединяясь попарно, образуют разл. [1]
Родопсин представляет собою белок опсин, связанный с ретинином ( иначе - ретиналем) - альдегидом, соответствующим витамину AI как спирту. Цепь ретинина имеет сплошную г / нгнс-конфигурацию. [2]
Родопсин представляет собою белок опсин, связанный с ретишшом ( иначе - ретиналем) - альдегидом, соответствующим витамину А1 как спирту. Цепь ретинина имеет сплошную торакс-конфигурацию. [3]
Все изученные к настоящему времени опсины, которые были выделены из сетчатки многих видов животных, представляют собой небольшие белки с мол. Углеводная часть комплекса, состоящая иэ одного ( или нескольких) остатка глюкозамина и маннозы, прочно связана с аспарагиновым остатком молекулы белка. С белком ассоциировано также значительное количество липидов, главным образом фосфатидилхолин и фосфатидилэтаноламин. Вопрос о том, связаны ли эти фосфолипиды со зрительным пигментом, составляя часть его молекулы, или они просто являются загрязнениями, попавшими из липидной области рецепторной мембраны, остается открытым. [4]
 |
Стадии выцветания родопсина. [5] |
При этом нарушается структурное соответствие ретиналя и опсина, и последний вместе со связанным ретиналем испытывает конформациониое превращение. Глобула опсина постепенно раскрывается, возникают стадии, обозначаемые как люмиродопсин и метародопсины. На заключительной стадии шиффово основание гидролизуется, и ретиналь отщепляется от опсина. [6]
Почти все исследования по связыванию ретинальдегида л опсина были проведены с родопсином, выделенным из палочек сетчатки позвоночных, главным образом на примере крупного рогатого скота. По-видимому, другие зрительные пигменты в основном сходны с этим родопсином. Необходимо рассмотреть два вида связывания - первичное связывание, с помощью которого ретинальдегид ковалентно присоединяется к функциональной группе опсина, и вторичное, обусловленное нековалент-ными взаимодействиями. [7]
Белковая компонента порфиропснна, по-видимому, тождественна опсину. [8]
Имеются также два вида протеинов, называемых опсинами, из которых один находится в палочках, а другой - в колбочках сетчатки глаза. Комбинации двух ретиненов с двумя опсинами дают пигменты, участвующие в процессе зрения: родопсин, порфиропсин, иодопсин. [9]
При выцветании пигмента на свету ретиналь отщепляется от опсина и изомеризуется в наиболее устойчивую сплошную трансформу. Цикл tyuc-r / эакс-изомериэации является обязательном частью любой известной фоторецепторной системы. [10]
Из схемы видно, что образовавшийся на свету опсин соединяется в сетчатке при наступлении темноты не с транс-формой ретинена ( см. стр. Последняя возникает из цис-формы витамина А, которая, в свою очередь образуется под влиянием изомеразы из транс-формы витамина А. Таким образом, обратимое разрушение на свету родопсина, с последующим его образованием в темноте из продуктов расщепления, является сложным циклическим фотохимическим и ферментативным процессом, в котором принимает участие целый ряд промежуточных соединений. [11]
Ретинали служат хромофорными группами зрительных пигментов, содержащих липопротеины, именуемые опсинами. Опси-ны колбочек и палочек разнятся. [12]
Это приводит к дестабилизации родопсинового комплекса и его гидролизу до ретиналя и опсина. Спектроскопическими методами установлено еще несколько промежуточных стадий ( рис. 1.4), а биохимически показано также, что белок претерпевает ряд конформаци-онных превращений. [14]
Сетчатка человеческого глаза содержит свето-поглощающее вещество родопсин, которое состоит из белка ( опсина), связанного с непредельным альдегидом ретиналем. Родопсин поглощает свет с длиной волны ж 600 нм. [15]
Страницы: 1 2 3 4