Cтраница 1
Оптимум активности, как отмечают авторы, должен быть обусловлен изменением - величин энергии активации и теплот адсорбции в противоположных направлениях. [1]
Как это часто бывает, в ряду дезинфекционных препаратов оптимум активности приходится на определенный участок гомологического ряда. [2]
Как это часто бывает, в ряду дезинфекционных препаратов оптимум активности приходится на определенный участок гомологического ряда. Дбмак, как уже упоминалось, обнаружил, что максимальной активностью обладают четвертичные соединения, содержащие по меньшей мере один заместитель у азота с цепью углеродных атомов в пределах CgHi. [3]
Близкими у большей части эластаз актиномицетов являются изо-электрические точки и рН - оптимум активности. Только эластаза римопротелина имеет изоэлектрическую точку при рН 5 8 - 6 0 и, следовательно, является слабокислым белком. [4]
Адаптации происходят в первую очередь на клеточно-тканевом уровне и выражаются в соответствии общей температурной устойчивости и оптимума активности ферментных систем характерным для данного вида режимам температур. [5]
Коттон и др. [297] предполагают, что координированная молекула воды ( или, возможно, ион гидроксила, поскольку оптимум активности наблюдается в диапазоне рН 8 - 10) вовлекается в каталитический механизм гидролиза фосфатных эфиров. Эта гипотеза получает косвенное подтверждение при химических исследованиях. [6]
Из приведенных данных следует, что римопротелин отличается от проназы, протелина и протофрадина отсутствием лейцинаминопептидаз-ной и химотрипсиновой активностей, более низким оптимумом протео-литической активности ( рН 6 8 - 7 0) и наличием двух эластаз, резко различающихся по рН - оптимуму. Эластаза гидролизует казеин и обладает эстеразной активностью трипсина; по некоторым свойствам она близка к свиной эластазе. [7]
К числу наименее разработанных проблем - биотехнологии относятся разнообразные проблемы осуществления процессов теплопередачи, которые обеспечивают поддержание температуры аэрируемой культуральной среды на уровне, соответствующем оптимуму анаболической и катаболической активности данных: микроорганизмов. Для большинства из них диапазон температур, оптимальных для роста или образования продукта, очень-узок, нередко всего несколько градусов. При температурах ниже оптимальной скорость роста любого микроорганизма повышается в ответ на повышение температуры относительно медленно, а при температурах, лижь. Подавляющее большинство микроорганизмов, используемых в биотехнологических процессах, - мезофилы: температурный оптимум для них лежит между 15 и 40 С. Температурный оптимум термофильных микроорганизмов значительно превышает 400С, а у облигатных психрофильных микроорганизмов он лежит ниже 10 С. [8]
За единицу активности принимается начальная скорость гидролиза KMII ( концентрация 10 г / л), равная 1 мкмоль образующихся ВС в минуту в рН - оптимуме активности фермента при 40 С. Для характеристики препарата используют удельную активность, т.е. активность, расчитанную на 1 г ферментного препарата. [9]
Исследование влияния соотношения между платиной и количеством реагенте ( формалина, едкого кали), применяемых при приготовлении платинированного угля по Зелинскому, и активностью катализатора в реакциях С5 - дегидроциклизации и расширения пятичленного цикла указывает на наличие оптимумов активности для каждого реагента. Малые добавки едкого кали к готовому платинированному углю активируют, а большие - дезактивируют катализатор в реакции С5 - дегидроцикли-вации. В реакции расширения пятичленного цикла добавки едкого кали только дез-активизируют катализатор. Полученные данные показывают, что реакции Cs-дегидро-циклизации парафинов и расширения пятичленного цикла протекают на разных активных центрах. [10]
Исследование большой группы родственных соединений позволило выявить следующие закономерности: введение алкильного и аллильного заместителей как по атому серы, так и по атому азота молекул бензотиазолин - и бензимидазолин-2 - тионов приводит к возрастанию активности; с ростом алкильной цепи у этильной группы наблюдается оптимум активности; изомеризация алкильной цепи существенно не влияет на активность, наличие двойной связи усиливает ее; введение в алкильную цепь карбоксиалкиль-ной группы снижает фунгицидное действие; производные бензо-тиазолин-2 - тиона, как правило, более эффективны, чем производные бензимидазолин - и бензоксазолин-2 - тионов. [11]
Трипсин-протеаза, ускоряющая гидролиз пептидных связей в белках и белках частично гидролизованных ( альбумозах и пептонах), а также в некоторых поли - и дипептидах. Оптимум активности лежит около рН 8 0, но, как и у пепсина, несколько отличен для различных белков. В клетках поджелудочной железы образуется неактивная форма трипсина - поэтому как свежая железа, так и ее секрет не обнаруживают триптической активности. Трипсиноген превращается в активный трипсин под действием энтеропептидазы ( активатора, выделяемого из слизистой тонких кишок), самого трипсина и концентрированных растворов солей. При хранении поджелудочной железы наблюдается превращение трипсиногена в трипсин. [12]
Необходимо отметить, что между протелином и проназой существует большое сходство. Это сходство проявляется в высокой аротеоли-тической активности препаратов, в близких рН - оптимумах активности и стабильности этих препаратов, в числе и специфичности содержащихся в них протеиназ. Протелин подобен проназе также по глубине гидролиза различных белков и по стабильности в растворах мочевины. [13]
Энзиматический гидролиз белков пищи начинается в желудке млекопитающих под действием желудочного сока, содержащего соляную кислоту и пепсин. Пепсин - пеп-тид-пептидогидролаза ускоряет гидролиз белков, находящихся в состоянии амфкатионов. Оптимум активности пепсина лежит около рН 2 и несколько отличен для различных белков. При рН5 0 действие пепсина прекращается, а при рН8 0 пепсин необратимо инактивируется. [14]
Протеазы и пептидазы обнаружены не только в составе пищеварительных соков, но и во многих животных и некоторых растительных тканях. Протеаза животных тканей - катепсин ускоряет гидролиз белков, находящихся в изоэлектрическом или близком к изоэлектрическому состояниях. Оптимум активности катепсина лежит при 4 - 5; при рН - 7 0 он неактивен. Поэтому действие катепсина становится особенно заметным при посмертном автолизе тканей, когда [ Н ] тканей повышается. Катепсин активируется соединениями, содержащими сульфгидрильные группы. Катепсин гидролизует белки с образованием альбумоз и пептонов. В тканях катепсин находится, обычно, вместе с пептидазами и дипептидазами. Он найден во многих животных тканях, но особенно богаты им ткани печени, почек и селезенки. По некоторым данным катепсин встречается также в составе желудочного сока. [15]