Оптимум - активность
Cтраница 2
 |
Зависимость энергии дыхания зерна пшеницы от температуры. [16] |
Вероятно, границы жизни обусловлены не столько денатурацн-онными процессами белкового субстрата организмов, сколько инактивацией ферментов. Если проследить зависимость ферментативной активности от температуры, то можно установить те же три точки ( минимум, оптимум, максимум), какие наблюдаются при изучении жизненных процессов. Как видно из рисунка, оптимум активности достигается при 40 С, после чего фермент начинает инактивироваться и при 65 С разрушается. Подобную же картину дают и все другие ферменты, только оптимум и максимум у каждого из них будет другой - у одних выше, у других ниже, чем у трипсина. [17]
Римопротелин существенно отличается от перечисленных выше препаратов. В нем нет химотрипсиновой и лейцинаминопептидазной активности; оптимум протеолитической активности находится при рН 6 8 - 7 7, что указывает, по-видимому, на преобладание в препарате нейтральных протеиназ. Это, вероятно, первый случай обнаружения у актиномицетов эластазы с таким низким рН - оптимумом, и исследование ее свойств и специфичности представляет большой интерес. По оптимуму эластазной активности ( рН 7 4 - 7 6) только протоальбин несколько приближается к римопротелину. [18]
Катализатор 41 - 4 в основном состоит из смеси окиси кобальта и окиси молибдена, нанесенных на окись алюминия, обладающую развитой поверхностью. Окись кобальта, окись молибдена и другие окислы переходных металлов, взятые отдельно, обладают активностью в процессе гидрогенолиза сераорганических соединений, но максимум активности проявляет указанная выше смесь. Есть несколько предположений относительно активной фазы или фаз, образующихся в этой смеси, которые ответственны за увеличение активности. Катализатор, загружаемый обычно в окйсной форме, проявляет активность в реакции гидрогенолиза, но оптимум активности не достигается до тех пор, пока катализатор не просульфидируется. [19]
Страницы: 1 2