Cтраница 1
Остаток пролина участвует в построении молекулы ценного антибиотического вещества - грамицидина С. [1]
Ферментативное Гидроксилирование остатка пролина проис - 1ит с участием аскорбиновой кислоты ( витамина С), играющей 1Ь кофермента. [2]
В работе [118] предпринята попытка объяснить, почему остаток пролина в составе пептидной связи устойчив к гидролизу а-химотрипсипом. [3]
Любая из известных замен в положении 7 ( остаток пролина) всегда сопровождалась снижением гипотензивной активности приблизительно в 1000 раз. В случае Ala7 - и О1у7 - брадикининов биологическая активность в отношении действия на гладкую мускулатуру по сравнению с брадикинином была снижена всего в 100 раз. В этой связи следует упомянуть, что дез - ( Рго7) - бради-кинин ( LV) [292, 1619, 2025] вообще не действует на гладкую мускулатуру в концентрациях вплоть до 10 - 5 г / мл. [4]
Группа Эллиотта пересмотрела свои доказательства и обнаружила, что один остаток пролина был пропущен. [5]
Если водород в связи N - Н замещен па алкильпую группу, как в случае остатка пролина, этот заместитель слишком близко подходит к имидазолыюму кольцу His-57. Следовательно, дипеп-тид, содержащий остаток пролина, не гидролизуется а-химотрип-сином, потому что стерические затруднения препятствуют образованию тетраэдрического интермедиата. [6]
Бросается в глаза высокое содержание гидрофобных аминокислот лейцина, изолейцина, тирозина и наличие всего одного остатка пролина. [7]
Вместо полистирольного полимера в качестве основы для создания адсорбента использовали и силикагель ( 94), к которому ковалентно привязан остаток пролина или гидроксипролина. [8]
С меньшей скоростью гидролизуются связи, в образовании которых участвуют остатки ала ни на и метиинина Присутствие свободных карбоксильных и а-амико-групп рядом с остатком гидрофобной аминокислоты несколько замедляет скорость гидролиза, а остаток пролина, спедующий за остатком i идрофлбиои аминокислоты, препятствует гидролизу. [9]
Помимо активного, защищающего от замораживания белка в плазме содержатся три меньших, неактивных гликопротеина ( М 2700 - 7800), у которых в молекуле на каждые два остатка треонина приходится дополнительно один остаток пролина. Их концентрация в крови рыб составляет 10 - 15 мг / мл при суммарном содержании гликопротеинов 25 мг / мл. Их функция, по-видимому, состоит в стимуляции антифризной активности бес-пролиновых белков плазмы. [10]
Если водород в связи N - Н замещен па алкильпую группу, как в случае остатка пролина, этот заместитель слишком близко подходит к имидазолыюму кольцу His-57. Следовательно, дипеп-тид, содержащий остаток пролина, не гидролизуется а-химотрип-сином, потому что стерические затруднения препятствуют образованию тетраэдрического интермедиата. [11]
На основании этого был сделан вывод, что поведение пергидро А сходно с поведением пептидолипида NA под действием электронного удара, а именно происходит элиминирование двуокиси углерода ( небольшой пик М - 44 при т / е 495) из молекулярного иона с одновременным раскрытием цикла. Важные фрагменты при т / е 425 ( потеря остатка пролина) и 354 ( потеря остатка аланина) в области высоких масс могут возникнуть при разрыве пептидной связи N-С аналогично фрагментации, наблюдаемой для других М - ацилолигопептидов. [12]
Наименее устойчивы а кислых условиях связи Asp-Pro. Повышенная их лабильность обусловлена тем, что атом азота остатка пролина в пептидных саязях имеет наибольшую осноаность по сравнению с остатками других аминокислот и легче протонируется. [13]
Такая Инверсия не только сделает возможным прямое тонирование уходящего азота в His-57, но и стабилизирует С-О ( Ser-195), так как последняя будет теперь антиперипла-нарна связи N - Н, а не свободной электронной паре. Такое кон-формационное изменение, вероятно, не может произойти в присутствии остатка пролина. [14]
Сближенность двух асимметрических центров в молекулах диастереомеров благоприятствует разрешению хроматографических пиков. Вейганд и др. [275] изучали разделение D - и L-аминокислот в виде дипептидов, содержащих вместо остатка пролина остатки аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина или фенил-аланина. [15]