Остаток - пролин
Cтраница 2
LIV) [899] при испытаниях на матке крысы составляет 1 / 20 активности природного гормона. Сравнивая биологические свойства двух дезпролилбрадики-нинов и Ala3 - и А1а7 - брадикининов ( XII и XXX), нетрудно видеть, что остаток пролина, занимающий положение 7, более важен для проявления биологической активности. [16]
Пролин получен также синтетически различными методами. Природный пролин плавится при 220 - 222 С, обладает левым вращением. Остаток пролина участвует в построении молекулы ценного антибиотического вещества - грамицидина С. [17]
Пролин получен также синтетически различными методами. Природный пролин плавится при 220 - 222, обладает левым вращением. Остаток пролина участвует в построении молекулы ценного антибиотического вещества - грамицидина С. [18]
 |
Наличие остатка пролина. [19] |
Еще одним препятствием, мешающим образованию ос-спирали, является присутствие в полйпептидной цепи одного или большего числа остатков пролина. Поэтому остаток пролина, входящий в состав полйпептиднрй цепи, не способен образовать внутрицепочечнук водородную связь. Вследствие этого везде, где в полипептидной цепи встречаются остатки пролина, ос-спиральная структура нарушается и возникает петля или изгиб. [20]
Полипептиды обычно образуют пленки конденсированного типа, конечно если полипептид не диссоциирован в заметной степени. Причина этого заключается в возникновении большого числа водородных связей между пептидными цепями. Наличие в молекуле остатка пролина, в котором нет атома водорода, способного образовать водородную связь, приводит к расширению пленки. В соответствии с этим поли - Ь - пролин образует пленку растянутого типа. Из-за особенностей пространственной конфигурации его молекулы два пролиловых остатка в монослое полипролина не могут расположиться на поверхности раздела одинаковым способом. В этих условиях карбонильные группы не могут ориентироваться одинаковым образом, и поверхностный момент вследствие взаимного ослабления дипольных моментов при взаимодействии соседних цепей снижается. Известно, что поли - Ь - пролин существует в виде двух конфигураций - I и II. В первой он лишь частично растворим в воде, во второй - растворяется легко. Пептидные связи в поли - Ь - пролине II находятся в транс-положении, тогда как в поли - Ь - пролине I - в уис-положении. [21]
Полипептиды обычно образуют пленки конденсированного типа, конечно если полипептид не диссоциирован в заметной степени. Причина этого заключается в возникновении большого числа водородных связей между пептидными цепями. Наличие в молекуле остатка пролина, в котором нет атома водорода, способного образовать водородную связь, приводит к расширению пленки. В соответствии с этим поли - Ь - пролин образует пленку растянутого типа. Из-за особенностей пространственной конфигурации его молекулы два пролиловых остатка в монослое полипролина не могут расположиться на поверхности раздела одинаковым способом. В этих условиях карбонильные группы не могут ориентироваться одинаковым образом, и поверхностный момент вследствие взаимного ослабления дипольных моментов при взаимодействии соседних цепей снижается. В первой он лишь частично растворим в воде, во второй - растворяется легко. Пептидные связи в поли - Ь - пролине II находятся в транс-положении, тогда как в поли - Ь - пролине I - в г мс-положешш. [22]
Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. [23]
Страницы: 1 2