Cтраница 2
Наиболее важно наличие в этом положении ароматического кольца. Действительно, замена фенилаланина на ала-нин ( LV) сопровождается полной потерей активности, а введение заместителей в ара-положение ароматического кольца лишь несколько снижает биологическое действие. Лишенные остатка фенилаланина дез - ( РЬе8) - Неи5 - ангиотензин II ( LXXIV) и дез - ( РЬе8) - Азр ( МН2 - Р) 1 - Уа15 - ангиотензин II ( XXXIX) практически неактивны. [16]
Аминокислоты в положении 3, имеющие разветвленную алифатическую боковую цепь, заметно влияют на окситотическую активность. Остаток фенилаланина в этом положении ответствен за стимулирование вазопрессорной активности, что не характерно для других ароматических аминокислот. Алифатические аминокислотные остатки более важны для проявления окситотической активности, чем остаток фенилаланина - для вазопрессорной. [17]
Приведенный пример является вполне благополучным в том смысле, что нигде не возникает неоднозначностей в принятии решения по объединению пептидов. Нетрудно, однако, убедиться, что если бы, например, в серии С ептидов оказалось два пептида, имеющих на N - сонце дипептид ER, то осталось бы неясным, какой из них примыкает к С-концу пептида С-5. Точно так же, что еще более вероятно, если бы в серии Т - пептидов имелось два ( или более) пептида, начинающихся с остатка фенилаланина, то осталось бы неясным, какой пептид примыкает к С-концу пептида Т-10. Вероятность таких совпадений повышается с ростом размера белка, чему сопутствует рост числа пептидов, образующихся при трипсиновом, химотрипсиновом или каком-либо другом специфичном расщеплении. Как уже говорилось, в этом случае приходится прибегать к большему числу вариантов специфического расщепления цепи. [18]