Аминоацильный остаток

Cтраница 1

Аминоацильный остаток выбранной аминоацил-т РНК каждый раз ковалентно присоединяется рибосомой к растущей полипептидной цепи. Деацилированная тРНК освобождается из рибосомы в раствор. Так последовательно, шаг за шагом, строится полипептидная цепь белка. [1]

Сам аминоацильный остаток в этом отборе не участвует. [2]

Транслокация выводит аминоацильный остаток, предшествующий С-концевому, из пептидилтрансферазного центра рибосомы, а дальнейшее добавление очередных остатков к С-концу все более отодвигает его и примыкающие к нему остатки от пепти-дилтрансферазы. С-конца), оказывается все еще закрытым рибосомой и не экспонированным в виде свободной цепи в окружающий раствор. В какой конформации пребывает этот примыкающий к С-концу участок растущего пептида и какое влияние оказывает на него рибосомное окружение - вопрос открытый. Кажется маловероятным, что пептид в рибосоме переходит в состояние вытянутой цепи или беспорядочного клубка. [3]

Обобщенная структура аминоациладенилата, образующегося в активном центре аминоацил-т РНК - синтетаз.| Обобщенная структура аминоацил-т РНК. Аминоацильная группа, присоединенная в З - положении к концевому остатку А ( адени-лата, показана на красном фоне. R означает боковую группу аминокислоты. Аминоацильная группа может перемещаться из 2 -положения рибозы в З - положение и обратно. [4]

На этой последней стадии аминоацильный остаток связывается со свободной 2 - или З - гидроксильной группой концевого остатка А в молекуле тРНК ( рис. 29 - 8); однако, присоединившись к одной из них, он может свободно перепрыгивать на другую гидроксильную группу и обратно. [5]

С, причем было отмечено, что удлинение цепи аминоацильного остатка приводит к соответствующему снижению биологической активности. [6]

Независимо от этого результата стереохимического анализа правило эквивалентной ( универсальной) установки любого аминоацильного остатка в пептидилтрансферазном центре рибосомы приводит к выводу, что вновь включаемый в полипептидную цепь остаток оказывается всегда в заданной стандартной конформации его остова, с одними и теми же значениями углов поворота вокруг связей Са - С и Са - N. Это с неизбежностью значит что пептидил-трансферазный центр будет строить спиральную конформацию пептида. Неудивительно, если пептид строится в одной из стерически и энергетически наиболее выгодных спиральных конформации, каковой является а-спираль. Эта стартовая конформация затем перестраивается в конформацию с уникальной трехмерной структурой. То обстоятельство, что складывание полипептидной цепи in vivo, может быть, начинается вовсе не с беспорядочного или вытянутого состояния полипептидной цепи, а путем перестройки спиральной структуры, может создавать уникальные возможности для быстрого и правильного пути поиска конечных конформации в белковой молекуле. [7]

Ни деацилированные, ни N-блокированные аминоацил-т РНК не связываются с EF-Тц GTP; аминоацильный остаток и его свободная аминогруппа являются абсолютно необходимыми для образования тройственного комплекса. Считается, что присоединение ГТФ наводит конформационное изменение в белке EF-TU, так что он приобретает сродство к аминоацил-т РНК. Наоборот, ГДФ фиксирует EF-TU в конформации, лишенной сродства к аминоацил-т РНК. [8]

Эти ферменты катализируют реакцию конденсации аминокислоты, приводящую к присоединению ее в виде аминоацильного остатка по какой-либо из гидроксигрупп 3 -концевого аденозина одной или нескольких транспортных РНК ( тРНК), специфичных к этой аминокислоте. Следует сразу же подчеркнуть, что специфичность тРНК к определенной аминокислоте не связана с каким-либо повышенным сродством к этой аминокислоте, а обусловлена исключительно свойствами фермента, катализирующего эту реакцию. [9]

Реакция транспептидации, катализируемая рибосомой. [10]

Во всех случаях реакция идет, только если NH2 - rpynna находится в а-положении аминоацильного остатка. Аминоацильный остаток должен иметь L-конфигурацию. В пептидилтрансферазном центре аминоацильный остаток должен быть присоединен в 3 -положении ( но не в 2 -положении) концевого аденозина тРНК или другого акцепторного субстрата. Последнее обстоятельство заслуживает некоторых комментариев. [11]

С одной стороны, в системах in vitro довольно удовлетворительную инициацию с участием факторов инициации можно получить, используя некоторые N-блокированные аминоацил-т РНК, например, N-ацетилфенилаланил-т РНК ( N-Ac-Phe - tRNAPhe) в системе с поли ( Щ Блокирование NH2 - rpynnbi аминоацильного остатка аминоацил-т РНК необходимо, по-видимому, для взаимодействия с IF-2 и для большей вероятности правильного попадания и ориентации в Р - участке рибосомы, а также для последующей хорошей реактивности с очередной аминоацил-т РНК в А-участке. Однако и это требование не является совсем абсолютным: любая аминоацил-т РНК без факторов инициации может сесть в Р - участок вакантной рибосомы в соответствии с кодоном матричного полинуклеотида, после чего другая аминоацил-т РНК может занять А-участок, и между ними произойдет реакция с образованием первой пептидной связи. Именно так начинается трансляция поли ( и) с участием Phe - tRNA в простейших бесклеточных системах. [12]

Свободной валентности атакующего атома азота должно быть строго Определенным: плоскость, образованная этим направлением и Связью N / 1 - С 1, должна быть под углом около 120 к плоско - ти ( N / - C 1 - С / 1) акцепторного аминоацильного остатка рис. 107, а); при любых других ориентациях нуклеофильная атака карбонильной группы невозможна из-за стерических препятствий. [13]

Реакция транспептидации, катализируемая рибосомой. [14]

Страницы: 1 2