Cтраница 1
Блоут [13, 14], Ленорман [82] и Гоулден [51] исследовали водные растворы таких сложных молекул, как белки, нуклеиновые кислоты и полипептиды, причем расширили свои наблюдения, изучив влияния изменения рН в некоторых системах. [1]
Блоут и Сильвермен [57] приводят интересный пример избирательного восстановления при помощи скелетного никеля. Известно, что скелетный никель способен эффективно катализировать реакцию гидрогенизации ароматических нитросоединении, не затрагивая алифатических двойных связей, сопряженных с бензольным ядром. [2]
Блоут и Сильвермен [263] сообщили об избирательном восстановлении нитрогрупп в ароматических соединениях при наличии в молекуле двойных связей, сопряженных с бензольным кольцом. Изучено каталитическое восстановление изомерных нитрокоричных кислот и их эфиров. Поскольку эти соединения слабо растворимы в органических растворителях, то их гидрирование осуществлялось в спиртовой суспензии. При перемешивании таких суспензий с водородом и скелетным никелем восстановление протекало по уравнению ( И) со скоростью, которая оставалась постоянной до тех пор, пока не было поглощено три эквивалента водорода. [3]
Миядзава [91], а также Миядзава и Блоут [94] плодотворно применили идею о фазовых соотношениях между колебаниями в повторяющейся единице ( см. гл. Здесь же только следует отметить, что Миядзава и Блоут удовлетворительно объяснили, каким образом частота полосы амид I в спектрах полипептидов и белков зависит от конформации цепи, включив в рассмотрение взаимодействие между соседними пептидными единицами. [4]
![]() |
Спектр поглощения поли - Ь - аланина. [5] |
Миядзава [91], а также Миядзава и Блоут [94] показали, каким образом зависимость частоты от конформа-ции цепи определяется взаимодействиями колебаний и их фазовыми взаимосвязями в амидных группах, включенных в водородную связь. [6]
Впервые спектральные данные о пиримидинах были опубликованы Блоутом и Филдсом [9-11], которые привели спектры многих нуклеиновых кислот, пуринов и пиримидинов и показали, что урацил, по-видимому, существует в виде кето-формы. Эти данные были подтверждены Лачером, Кэмпионом и Парком [12], которые исследовали спектры поглощения урацила, 5-хлорурацила и тимина в области обертонов. [7]
Впервые спектральные данные о пиримидинах были опубликованы Блоутом и Филдсом [9-11], которые привели спектры многих нуклеиновых кислот, пуринов и пиримидинов и показали, что урацил, по-видимому, существует в виде кето-формы. Эти данные подтверждены Лаче-ром, Кемпионом и Парком [12], которые исследовали спектры поглощения урацила, 5-хлорурацила и тимина в области обертонов. [8]
Преимущество метода анализа ДОВ, предложенного Шехтером и Блоутом, по сравнению с предыдущими методами заключается в том, что степень спиральности можно оценить независимо из двух дисперсионных параметров. [9]
![]() |
Максимумы поглощения ( в tn u. полиеновых альдегидов и KI слот. [10] |
Такие же результаты были получены в одной из недавно опубликованных работ Блоута ( 202) о спектрах поглощения в ультрафиолетовой и видимой областях фурилполиеновых и алифатических непредельных альдегидов и их азинов, причем авторам удалось проследить аналогию спектров альдегидов обоих рядов до соединений, содержащих 8 двойных связей в молекуле. У азинов фурановой серии максимальное поглощение имеет место при несколько более коротких длинах волн, чем у алифатических. [11]
В 1965 г. Янг [19] подверг критике метод анализа ДОВ, предложенный Шехтером и Блоутом. [12]
![]() |
Показатели преломления материалов окон и растворителей 102 ]. [13] |
Сходимость пучка образца обычно не оказывает влияния на длину оптического пути, но если используется световой конденсор или приставка с микроскопом, то эффект может стать заметным. Блоут и др. [17] рассмотрели этот случай количественно и вывели поправочные коэффициенты, зависящие от угла сходимости, показателя преломления и измеряемого поглощения, с помощью которых можно скорректировать наблюдаемое поглощение. [14]
Американские химики Пол Мид Доути и Элкан Роджерс Блоут методом светорассеяния установили, что синтетические полипептиды в растворе имеют спиральную конформацию. Они показали, что при изменении кислотности раствора полипептиды утрачивают спиральную структуру и приобретают форму неупорядоченного клубка и что при восстановлении кислотности раствора клубки могут обратно переходить в спирали, Эти ученые также показали, что переход молекул из спиралей в клубки сопровождается уменьшением оптической активности растворов. Они даже выяснили, в какую сторону закручивается в спираль белковая молекула: как правосторонняя резьба на винте. [15]