Cтраница 2
Термин переаминирование ( трансаминирование), обозначающий процесс переноса аминных групп, стал общепринятым; ферменты, катализирующие эти реакции, обозначаются либо как трансаминазы, либо как аминоферазы. Последний термин был предложен русскими авторами [257], которые наряду с другими авторами придерживаются его и в настоящее время. Термин трансаминазы, предложенный Коэном, получил более широкое распространение; этот термин применяется и в настоящей монографии. [16]
Путем переаминирования происходит обратимое образование аланина, глутаминовой и аспарагиновой кислот из соответствующих им а-кетокислот, возникающих в цикле лимонной кислоты. Реакции переаминирования фигурируют в качестве промежуточных звеньев в процессах биосинтеза ряда других аминокислот ( например, изолейцина, валина, лейцина, фенил-алакика, тирозина и др.) у микроорганизмов. [17]
Хотя переаминирование играет существенную роль в образовании и распаде многих аминокислот, обнаружилось, что превращение некоторых аминокислот, способных вступать в реакции переаминирования ( например, триптофана, метионина, фенилаланина), по-видимому, протекает преимущественно иными путями. Нужно помнить, что наши нынешние представления о главных путях обмена не окончательны и могут измениться; к тому же превращения, второстепенные в количественном отношении, могут играть существенную физиологическую роль. Превращения а-кетоаналога валина в пантоиновую кислоту у Escherichia coli [362] представляет пример второстепенного превращения, приводящего к образованию незаменимого метаболита. Присутствие фенилацетилглутамина в моче здоровых людей позволяет заключить, что фенилаланин частично превращается в организме в фенилпировиноградную кислоту ( стр. [18]
Путем переаминирования большинство аминокислот может превращаться одна в другую или заменяться соответствующей кетокислотой. [19]
Дезаминированиеи переаминирование триптофана происходят медленно. Поэтому очевидно, что распад триптофана до конечных продуктов совершается своеобразным путем. Механизм этого распада был выяснен в последнее время. Он приводит к образованию антраниловой или оксиантраниловой кислоты и аланина. [20]
Реакции переаминирования и дезаминирования являются теми реакциями обмена, которые лежат как на пути окислительного распада аминокислот, так и синтеза некоторых из них из безазотистых продуктов обмена и аммиака. [21]
Процесс переаминирования удобно наблюдать на мышечной кашице, используя в качестве аминокислоты глу-таминовую, а в качестве кетокислоты - пировиноградную кислоту. [22]
Процесс переаминирования, открытый А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман, приобретает важнейшее общебиологическое значение. Реакции переамини-рования в химической интеграции обмена занимают, по мнению А. Е. Браунштейна, потому ведущее место, что они обусловливают быстрое взаимное превращение важнейших компонентов системы дикарбоновых кислот: глутаминовой, ас-парагиновой, кетоглутаровой, щавелево-уксусной, аланина и пирсвиноградной кислоты. Каждый из этих компонентов в тканевом обмене выполняет специфические функции, связывая различные стороны по сути единого обмена веществ. [23]
Реакция переаминирования впервые была открыта советскими исследователями А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман в 1938 г. Они наблюдали перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты. Позднее было показано, что в растениях наиболее легко подвергаются переаминированию глутаминовая и аспарагиновая кислоты, что подтверждало представление об их центральной роли в процессах обмена веществ. [24]
Реакция переаминирования обусловливает способность клеток получать аминокислоты для синтеза белка из промежуточных соединений цикла лимонной кислоты, и наоборот. [25]
Реакции переаминирования и дезаминирования этой аминокислоты в животном организме протекают медленно. [26]
Процесс переаминирования катализируется ферментами аминотрансферазами ( трансаминазами), у которых коферментом служит производное витамина Be - фосфо-пиридоксаль. [27]
Реакция переаминирования состоит в том, что аминогруппа аминокислоты и кетогруппа а-кетокислоты меняются местами. [28]
Реакция переаминирования катализируется при участии кофермента пиридоксальфос - Фата - Сам пиридоксальфосфат также может принимать участие в переносе радикала. Пировиноградная, а-кетоглутаровая, щавелевоуксус-ная, фенилпировиноградная и другие а-кетокислоты могут быть акцепторами аминогрупп. Почти все аминокислоты могут быть донорами аминогрупп. Путем переаминирования не могут быть получены лизин и треонин. [29]
Реакции переаминирования протекают - с большой скоростью. [30]