Cтраница 2
Гетерогенный катализ является слишком обширной темой, чтобы можно было охватить ее здесь сколько-нибудь детально. Ряд аспектов гетерогенного катализа имеют прямое отношение к ферментативному катализу: стереоспе-цифичность гетерогенных реакций, которая зависит от способа присоединения субстрата к катализатору; образование ковалентной связи между субстратами и катализаторами и, наконец, необходимость такого пространственного расположения атомов катализатора, чтобы при связывании субстрата могли возникнуть напряжения и деформации. Химизм катализа металлами отличается от большинства ферментативных реакций, однако несколько примеров гетерогенного катализа, протекающего не на металлах, заслуживают краткого упоминания. [16]
Классификация биореакторов и их производительность - Химические реакции можно классифицировать по-разному. Если иметь в виду выбор конструкции реактора, то, вероятно, наиболее полезной будет классификация, основанная на том, в однофазной или в многофазной среде протекает данная реакция. Реакции, идущие в однофазной среде, называются гомогенными, а в многофазных - гетерогенными. Для большинства ферментативных реакций и многих реакций, протекающих при участии микроорганизмов, подобная классификация не является однозначной, йоскольку они занимают весьма обширную область между гомогенными и гетерогенными реакциями. Чтобы упростить классификацию биохимических реакций, условились считать реакционные системы, в которых существуют только-микроградиенты концентраций, гомогенными, а системы с макроградиентами - гетерогенными. Следовательно, для биохимических реакций понятия гомогенности и гетерогенности не совпадают с таковыми для химических реакций. [17]
Марганец выполняет функцию активатора целого ряда ферментов, относимых в первую очередь к киназам, кабоксилазам и трансфера-зам. В случае реакций, активируемых марганцем, ион металла вступает во взаимодействие с субстратом, содержащим фосфатный остаток ( особенно АТФ), образуя хелат, или реагирует непосредственно с белком. Марганец химически близок к магнию. Исходя из этого, активация большинства ферментативных реакций этим элементом носит неспецифичеокий характер и он может быть заменен магнием [ Keen С. В то же время действие Мп2 и Mg2 может быть совершенно различным. Так, оба иона образуют комплексы с АТФ. [18]
Мертвое время экспериментальной методики должно быть существенно меньше времени протекания реакции в предстационарном режиме. Величина константы скорости образования фермент-субстратного комплекса ( k для большинства ферментативных реакций лежит в диапазоне 106 - Ю М 1 X Хс-1 ( см. гл. Если положить минимальную концентрацию субстрата равной 10 - 5 М ( эту концентрацию еще можно определить чувствительным спектрофотометрическим методом), зна-чениет будет лежать в диапазоне 10 - 6 - 10 - 2 с. Это показывает, что для исследования предстационарной кинетики ферментативных реакций необходима специальная экспериментальная техника, позволяющая регистрировать кинетические процессы в микро - и миллисекундном временном диапазоне. [19]
С большим правом можно говорить о попытке рассмотреть и понять с единых позиций огромный биохимический материал и сформулировать те закономерности, которым подчиняются химические превращения в живой природе. Не вина авторов, что это рассмотрение далеко от полноты - время для детального обсуждения механизмов многих биохимических процессов еще не пришло. Тем более ценно обсуждение ряда физико-химических аспектов, безусловно общих для большинства ферментативных реакций, независимо от типа и характера катализирующего фермента. [20]
Как и в случае внутримолекулярных реакций, эффективная концентрация этих кислот ( оснований) намного выше той, которая может быть достигнута при использовании аналогичных катализаторов, действующих межмолекулярно. Кроме того, при протекании реакции в активном центре фермента дополнительный выигрыш обеспечивается благодаря правильной ориентации реагирующих групп. Общее ускорение реакции достигается за счет как высокой эффективной концентрации общих кислот и оснований, так и правильной ориентации. Первым указанием на важную роль переноса протона в ферментативном катализе явился тот факт, что зависимость скорости большинства ферментативных реакций от рН описывается сравнительно простыми сигмоидными или колоколообразными кривыми. Отсюда следует, что для осуществления ферментативной реакции требуется небольшое число кислотных ( основных) групп, находящихся в определенном состоянии ионизации. В биологических системах ферментативные реакции почти всегда протекают в среде с близкими к нейтральному значениями рН, когда концентрации ионов гидроксония и гидроксида минимальны. Неудивительно поэтому, что ферменты столь широко используют механизмы общего кислотно-основного катализа. [21]
Последнее соединение представляет собой одно из тех ключевых промежуточных соединений, которые одно время считали настолько нестабильны-ными, что их невозможно было синтезировать или выделить. Однако позднее оказалось, как это обычно и бывает в случае таких промежуточных соединений, что при подходящих условиях некоторые из них не только достаточно стабильны для выделения, но и могут быть легко синтезированы. Реакция синтеза идет, например, в концентрированном водном растворе альдегида просто в результате спонтанного присоединения тиазолиевого соединения к альдегиду. Более того, тиаминпирофосфат существует in vivo большей частью именно в этой форме. Было показано, что синтетические промежуточные соединения этого типа обнаруживают активность в большинстве ферментативных реакций, катализируемых тиаминпирофосфатом. Однако, как уже было отмечено выше, вследствие медленной ассоциации и диссоциации комплексов этих производных кофермента с ферментом, а также, возможно, из-за малой скорости ионизации этих соединений образование продукта в реакциях с этими синтетическими промежуточными соединениями происходит значительно медленнее, чем в нормальной ферментативной реакции. Однако этот обмен идет медленно, по крайней мере в отсутствие фермента, и поэтому представляется вероятным, что в некоторых случаях промежуточный карбанион енамина ( Ы) реагирует далее непосредственно без протонирования. [22]
Четыре особенности отличают ферменты от всех прочих катализаторов. Во-первых, эти биокатализаторы исключительно эффективны. При оптимальных условиях большинство ферментативных реакций протекает в 108 - 1011 раз быстрее, чем те же реакции в отсутствие ферментов. Следует при этом иметь в виду, что скорость отдельных стадий ферментативных реакций лимитируется диффузией реагирующих веществ или, во всяком случае, зависит от нее. Таким образом, многие химические реакции, которые обычно протекают только при высоких температурах или только в сильно кислой или сильно щелочной среде, в присутствии соответствующих ферментов могут идти быстро и количественно при комнатной температуре и при значениях рН, близких к нейтральному. Во-вторых, для большинства ферментативных реакций характерна высокая специфичность как в отношении природы катализируемой реакции, так и в отношении структуры используемого субстрата. В-третьих, круг реакций, катализируемых ферментами, необычайно широк. Ферменты катализируют реакции гидролиза, поликонденсации, окисления - восстановления, дегидрирования, альдольной конденсации, реакции переноса различных групп, а также ряд других реакций. [23]