Cтраница 3
В виде сырой нефти, содержащей в растворенном состоянии большее или меньшее количество газа. Наблюдения над разрабатываемыми залежами показывают, что такое перемещение происходит в горных породах при их эксплуатации скважинами. Возможно перемещение нефти и газа в растворенном состоянии вместе с водой. Растворимость углеводородов в воде невелика. Но при большой широте протекающих в природе процессов перенос углеводородов в этом состоянии может иметь существенное значение. [31]
Положительная энтальпия переноса в газовую фазу главным образом обусловлена потерями энергии вандер-ваальсовых взаимодействий, происходящих в жидкости. Отрицательное изменение энтропии, приблизительно - 1 4 энтр. Дж / моль - К), при переносе метиленовой группы из инертной среды в воду намного меньше, чем для метана, что, вероятно, указывает лишь на небольшое дополнительное структурирование воды при увеличении размеров молекулы углеводорода. Интересно, что свободная энергия растворения в воде жидкой метиленовой группы почти полностью определяется свободной энергией переноса в газовую фазу, так что свободная энергия переноса из газовой фазы в воду практически не зависит от размера молекулы углеводорода, в связи с чем растворимость углеводородов в воде при постоянном давлении пара не зависит от размеров их молекул. Влияние размеров молекулы на перенос углеводорода в газовую фазу можно объяснить потерями энергии вандерваальсовых взаимодействий, что проявляется в энтальпии испарения; пренебрежимо малое изменение свободной энергии при переносе из газовой фазы в воду указывает на то, что вандерваальсовы взаимодействия с водой и дополнительное увеличение степени сцепления молекул воды, непосредственно примыкающих к молекуле растворенного вещества, компенсируются увеличением затрат энергии на образование полости для большей молекулы. [32]
Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина ( 14) и карбоксила глутаминовой ( 24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между ( 3-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты ( 18) и е-аминогругшой лизина ( 8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами R двух остатков цистеина ( 4, 10); естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла. Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы R таких аминокислот, как фенилаланин ( 11), лейцин ( 13), триптофан ( 15), изолейцин ( 16) и валин ( 19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рент-геноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков она не может быть точно рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. [33]
Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина ( 14) и карбоксила глутаминовой ( 24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между ( З - карбоксильной группой аспарагиновой кислоты ( 18) и е-аминогруппой лизина ( 8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами R двух остатков цистеина ( 4, 10); естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла. Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы R таких аминокислот, как фенилаланин ( 11), лейцин ( 13), триптофан ( 15), изолейцин ( 16) и валин ( 19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рент-геноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков она не может быть точно рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. [34]