Cтраница 2
Помимо коричной кислоты, фермент способен осуществлять гидроксилирование L-фенил-аланина в тирозин и, по-видимому, близок к найденной в печени млекопитающих гидроксилазе фенилаланина. [16]
Фермент, ответственный за эту реакцию, называется алкоголъдегидрогена-зой. Дрожжевая алкогольдегидрогеназа имеет молекулярный вес 151 000 и содержит четыре независимых друг от друга каталитических центра; в то же врем: я из печени млекопитающих получен аналогичный фермент с приблизительно вдвое меньшим молекулярным весом и двумя каталитическими центрами. В молекулах этих ферментов присутствует также Zn, число атомов которого равно числу каталитических центров. Ферменты стереоспецифичны в отношении переноса водорода как в молекуле спирта, так и в никотин-амидном кольце ( см. стр. [17]
Общим для всех клеток является наличие эндоплазматическои сети, каналы которой связаны с мембранами, благодаря чему осуществляется обмен между ними. Кроме того, эндоплазматическая сеть является местом сосредоточения многочисленных ферментов, осуществляющих реакции окисления, гидролиза, восстановления и синтеза многих веществ. В опытах с гомогенатами печени млекопитающих и жирового тела насекомых было установлено, что именно ферменты эндоплазматическои сети играют решающую роль в процессах превращения пестицидов. При этом независимо от вида реакции продукты ферментных превращений всегда оказываются более полярными и менее липидорастворимыми, чем исходные вещества. Таким образом, облегчается выделение их из организма. [18]
Происхождение и функция бетаина в организме животного еще не полностью выяснены. Очевидно, по крайней мере частично, он происходит из растительной пищи. Бетаин может образоваться также из холина, так как в печени млекопитающих существует дегидраза, превращающая холин в соответствующий альдегид. [19]
Образование УДФ-галактуроновой кислоты рассмотрено на стр. Синтез пектиновых веществ из УДФ-галактуроновой кислоты пока еще не осуществлен. Однако этот путь рассматривается как вероятный, особенно если учесть, что в микросомах печени млекопитающих обнаружена УДФ-глюкуронил-трансфераза. Источником метальных групп пектиновых веществ служат метиль-ные группы метионина, используемые, вероятно, в виде S-адено-зилметионина. [20]
Система переноса электронов в митохондриях из сердечной мышцы быка отличается особенно высокой стабильностью, что зависит, возможно, от чрезвычайно низкого содержания про-теолитических ферментов. Кроме того, здесь с дыхательной цепью связано минимальное количество других дегидрогеназ. Наконец, эти митохондрии, по-видимому, не имеют других систем, окисляющих восстановленный НАД, в отличие от митохондрий печени млекопитающих. [21]
Общая схема синтеза мочевины из двуокиси углерода и аммиака представлена на фиг. Первый этап этой последовательности реакций - образование карбамоилфосфата - является в то же время и первым этапом синтеза пиримидинов ( см. гл. Орнитинтранскарбамилаза ( карба-моилфосфат: L-орнитин - карбамоилтрансфераза) катализирует конденсацию карбамоилфосфата и орнитина с образованием цитруллина. Этот фермент обнаруживается в печени млекопитающих, у высших и низших растений и у некоторых микроорганизмов. У птиц он отсутствует. Превращение цитруллина в аргинин осуществляется в результате двух последовательно протекающих реакций, чрезвычайно сходных с реакциями, приводящими к синтезу адениловой кислоты ( см, гл. [22]
Это объясняется тем, что у них сильны токсические и канцерогенные свойства. Особенно чувствительна к токсическому действию пирролизидинов печень млекопитающих. Как уже было сказано, пирролизи-диновыми алкалоидами богаты крестовники ( Senecio), принадлежащие к семейству крестоцветных. Различные виды их часто встречаются совместно с пастбищными травами. Поедание их скотом приводит к заболеваниям и падежу. [23]
Оксидазы аминокислот распадаются на две большие группы: 1) оксидазы, катализирующие окислительное дезаминирование L-аминокислот, и 2) оксидазы, выполняющие ту же функцию, но использующие в качестве субстрата D-изомеры. Ферменты обоих классов довольно широко распространены в живых организмах. Оксидазы L-аминокислот обнаружены в яде почти всех ядовитых змей, в печени птиц, в плесневых грибах и у бактерий. Соответствующие оксидазы D-аминокислот имеются в почках и печени млекопитающих, у птиц, амфибий, насекомых, у бактерий и плесеней. Если не считать специфичности в отношении конфигурации при сс-углероде субстрата, то можно сказать, что большинство оксидаз аминокислот проявляет довольно широкую специфичность. Для типичной оксидазы субстратами могут служить около десятка различных аминокислот. Разумеется, скорость реакции с участием разных аминокислот различна. [24]
Обычно вначале проводят фракционирование по какой-либо схеме, а затем избирают определенные ферменты, активности или какие-либо вещества в качестве так называемых маркеров, или индикаторов, которые, судя по опыту, могут быть полезны для идентификации некоторых внутриклеточных частиц или компонентов. На основании полученных результатов вычерчивают кривую распределения и таким образом определяют частицы с точки зрения характерных биохимических активностей или, наоборот, приписывают характерные биохимические свойства различным типам частиц. Распространение этого метода на весь спектр ферментов и других индикаторов позволяет закрепить определенные функции клетки за известными внутриклеточными компонентами и, наоборот, описать и впоследствии идентифицировать новые, или по крайней мере ранее не известные, морфологические компоненты на основании биохимических данных. Примером успешного применения такого подхода является отождествление частиц кислой фосфатазы с лизосомами, а частиц уратоксидазы с микротельцами ( называемыми также пероксидосомами) в печени млекопитающих. В основе этого подхода лежат два главных допущения, отмеченных де Дювом: 1) каждый из ферментов локализуется только в одном каком-либо месте внутри клетки и 2) популяция субклеточных частиц в ферментативном отношении гомогенна. [25]
Железа corpora allam содержит фермент-оксидазу, вводящую эпоксидную группу в изопреноидный предшественник при биосинтезе ювенильного гормона. Оказалось, что этот фермент эпоксидирует и двойную связь в молекулах прекоценов. В результате этого биологически инертные сами по себе хромены 3.228 превращаются в реакционноспособные и цитотоксич-ные эпоксиды 3.229. Атакуя биологически важные нуклеофилы, оксираны 3.229 убивают клетки железы, в которых они образовались. Такой биохимический механизм, когда безвредное вещество под действием собственных ферментов живого организма превращается в губящий его токсин, носит название летального синтеза. Аналогичному превращению подвергаются прекоцены и в печени млекопитающих и поэтому токсичны для этого органа. [26]
У высших организмов процессы биосинтеза белка регулируются значительно сложнее. Хотя каждая клетка позвоночного содержит полный геном данного организма, в клетке данного типа экс-прессируется только часть структурных генов. Почти во всех клетках высших животных присутствуют наборы основных ферментов, необходимые для реализации главных путей метаболизма. Однако клетки разных типов, например клетки мышц, мозга, печени, содержат свойственные только им структуры и выполняют только им присущие биологические функции, реализация которых обеспечивается наборами специализированных белков. Например, клетки скелетных мышц содержат огромное количество ориентированных миозиновых и акти-новых нитей ( разд. Точно так же клетки мозга содержат ферменты, необходимые для синтеза большого числа различных веществ-медиаторов нервных импульсов, в то время как клетки печени этих ферментов вообще не содержат. Вместе с тем в печени млекопитающих присутствуют все ферменты, необходимые для образования мочевины, тогда как в других тканях этих ферментов нет и они не обладают способностью синтезировать мочевину ( разд. Кроме того, биосинтез разных наборов специализированных белков должен быть точно запрограммирован в последовательности и времени их появления в ходе строго упорядоченной дифференцировки и роста высших организмов. Пока нам сравнительно мало что известно о регуляции экспрессии генов в эукариотических организмах с их многочисленными хромосомами. Однако сегодня мы располагаем значительной информацией о регуляции синтеза белка у прокариот. [27]