Cтраница 1
Пиридоксаминфосфат обычно реагирует с различными а-кетокислотами, давая новые аминокислоты. В литературе описано несколько схем получения пиркдоксина. [1]
Пиридоксаминфосфат способен взаимодействовать в обрат-направлении с акцепторной а-оксокислотой, в результате) получается а-аминокислота и возвращается пиридоксаль-фат. [2]
Пиридоксаминфосфат обычно реагирует с различными а-кетокислотами, давая новые аминокислоты. В литературе описано несколько схем получения пиркдоксина. [3]
Пиридоксальфосфат в результате реакций переаминирования превращается в пиридоксаминфосфат. [4]
Хотя пиридоксальфосфат уже в 1944 г. рассматривали как кофермент трансаминаз и декарбоксилаз, это соединение, а также пиридоксаминфосфат были получены в чистом виде лишь в 1952 г. Положение фосфатной группы в коферменте было точно установлено также в 1952 г., хотя из данных более ранних исследований были сделаны правильные выводы относительно строения его молекулы. [5]
Трансаминазы в отличие от прочих ферментов, содержащих витамин В6, характеризуются тем, что роль кофермента может выполнять как пиридоксаминфосфат, ISK и пиридоксальфосфат, тогда как в реакциях декарбоксилирования, рацемизации и в других реакциях, катализируемых В6 - ферментами, витамин В6 проявляет каталитическое действие только в форме пиридоксаль-фосфата. [6]
Во время каталитического цикла он претерпевает обратимые переходы между альдегидной формой ( пиридоксальфосфат), способной присоединять аминогруппы, и аминированной формой ( пиридоксаминфосфат), способной передавать аминогруппы на а-кето-глутарат. [8]
Затем происходит сдвиг двойной связи CN и гидролитическое отщепление углеродного скелета аминокислоты; при этом ее аминогруппа остается ковалентно связанной с простетической группой в форме пиридоксаминфосфата. [10]
В переносе аминогруппы активное участие принимает кофермент транс-аминаз пиридоксальфосфат ( производное витамина В6; см. главу 5), который в процессе реакции обратимо превращается в пиридоксаминфосфат. [11]
Спектрофотометрические данные, а также данные кинетических исследований заставляют предположить, что процесс переаминирования представляет собой комбинацию бимолекулярных реакций ( см. уравнения реакций 6 и 7), в ходе которых входящий в состав фермента пиридоксальфосфат ( ПЛ) претерпевает обратимое превращение в пиридоксаминфосфат ( ПМ) и таким образом действует как акцептор и донор переносимой аминогруппы. [12]
Связывание кофермента активным центром ААТ. [13] |
ПАЛФ индуцирована апоферментом [50] ( см. стр. Фермент с пиридоксаминфосфатом, в отличие от фермента с ПАЛФ, имеет полосу при 3300 А. Таким образом, ко-фермент служит выразительной спектральной меткой. Так как субстраты ААТ содержат две карбоксильные группы, можно считать, что специфичность фермента определяется взаимодействием СОО субстратов с комплементарными катионными группами фермента. Это доказывается тем, что дикарбоновые кислоты служат конкурентными ингибиторами ААТ. [14]
Реакция между гистидинолфосфатом и а-кетоглутаровой кислотой интересна как пример реакции переаминирования с участием сложного эфира фосфорной кислоты. Некоторую аналогию с этой реакцией представляет взаимопревращение пиридоксальфосфата и пиридоксаминфосфата, связанных с апо-ферментами трансаминаз ( стр. [15]