Пируваткиназа

Cтраница 1

Пируваткиназа - еще один фермент, играющий ключевую роль в регуляции обмена глюкозы. [1]

Пируваткиназа, подобно фруктозодифосфатазе, по-видимому, обладает рядом свойств, общих для всех ее вариантов, независимо от давления, к которому адаптирован данный вариант фермента. Рассмотрим эти относительно стабильные свойства. [2]

Таким образом, пируваткиназа ведет себя как типичный легко деформируемый белок, способный к аллостериче-ским взаимодействиям. Равновесие реакции (XI.12), весьма невыгодное для ее обращения ( при котором роль субстрата играет пировиноградная кислота), и низкое число оборотов фермента в обратной реакции ( всего 12, тогда как при образовании пировиноградной кислоты оно равно 6 - Ю3) обеспечивают мощную термодинамическую и кинетическую блокировку, препятствующую использованию этой реакции в синтезе углеводов. [3]

Эта реакция, катализируемая пируваткиназой, представляет собой еще один пример фосфорилирования на уровне субстрата. [4]

Дыхание подавляет гликолиз из-за конкуренции за АДФ между митохондриальной цепью переноса электронов и фосфогли-цераткиназой и пируваткиназой гликолиза в цитоплазме. [5]

У большинства микроорганизмов, осуществляющих брожение, используются только реакции, катализируемые фосфоглицераткиназой ( 1) или пируваткиназой ( 2), а необходимые акцепторы водорода образуются при этом из пирувата и ацетилкофермента А. При сбраживании одного моля глюкозы образуется лишь от двух до трех молей АТР, а продуктами оказываются лактат, этанол, ацетон, бутират, н-бутанол, 2-пропа-нол, 2 3-бутандиол, капронат, ацетат, СО2 и молекулярный водород. [6]

Первые исследования, в которых изучалась скорость ЯМР-релаксации субстрата, однозначно доказали взаимодействие Мп2 и фторфосфата с пируваткиназой из мышц кролика. Было показано, что при этом происходит образование мостико-вого комплекса пируваткиназа - Мп2 - фторфосфат. Свойства этого комплекса согласуются с его предполагаемой ролью в катализе [22] ( гл. Эти исследования будут детально рассмотрены в разделах, посвященных отдельным ферментам ( разд. [7]

GAPDH); Е3 - а-глицерофосфат-дегидрогеназа ( aGPDN); Е4 - фосфатглицераткиназа ( PGK); ES - пируваткиназа ( PVK); Ее - обобщенная АТРаза; Ij - фруктозо-б-фосфат ( F6P); 12 - смесь глицеральдегид-фосфата ( GAP), дигидроксиацетонфосфата ( DHAP) и фруктозе - 1 6-дифосфата ( FDP); 13 - 1 3-дифосфоглице-рат ( 1 3 - DPG); I4 - смесь фосфоенолпирувата ( PEP), 2-фосфоглицерата ( 2 - PG); и 3-фосфоглицерата ( 3 - PG); АЗ и АЗ - ADP и АТР соответственно. [8]

Фермент является тетрамером и в тканях млекопитающих представлен тремя изоформами, среди которых наиболее распространены L-пируваткиназа, или печеночный изозим, и Л4 - пируваткиназа, иначе мышечный изозим. Общепризнанным является представление о L-пи-руваткиназе печени как об одном из ключевых ферментов гликолиза. Проблема регуляторной роли Л - пируваткиназы в контролировании гликолиза в скелетной мышце остается нерешенной. Отчасти это связано с тем, что к пируваткиназе мышечной ткани применимы не все критерии, согласно которым, по современным представлениям, фермент может выдвигаться на роль ключевого. В частности, является спорным вопрос об аллостерической природе фермента, а также о проявлении им кооперативных свойств при взаимодействии с субстратами. Возможная причина противоречий связана, по-видимому, с выраженной конформационной подвижностью Mi-изозима пируваткиназы, вследствие чего фермент утрачивает кооперативные свойства при изменении рН или ионного состава среды. [9]

Фосфоенолпируват - второе высокоэнергетическое фосфорилированное соединение, образующееся при расщеплении глюкозы до лактата-также отдает свою фосфатную группу молекуле ADP в аналогичной реакции ( рис. 14 - 7), катализируемой пируваткиназой. [10]

Энергетический баланс окисления глицерина до СО2 и Н2О: на стадии глицеролкиназы - 1 АТФ; на стадии сс-глицерофосфатдегидрогеназы 2 АТФ; на стадии дегидрогеназы 3 - ФГА - НАДН Н - 3 АТФ; на стадии глицераткиназы 1 АТФ 1 субстратное на стадии пируваткиназы 1 АТФ J фосфорилирование; при окислительном декарбоксилировании пирувата в ацетил - КоА - НАДН Н - 3 АТФ; окисление ацетил - КоА в ЦТК и сопряженных цепях переноса электронов - 12 АТФ. [11]

Некоторые аллостерические активаторы и ингибиторы фосфофрук токиназы. [12]

Вторым регулируемым этапом гликолиза является пируваткиназная реакция. Пируваткиназа также принадлежит к числу аллостерических ферментов. Этот фермент встречается по меньшей мере в трех изоформах ( разд. При высоких концентрациях АТР кажущееся сродство пируваткиназы к фосфоенолпирувату сравнительно невелико и соответственно невелика скорость пируваткиназной реакции при обычных концентрациях фос-фоенолпирувата. Пируваткиназу ингиби-руют также ацетил - СоА и высокомолекулярные жирные кислоты-соединения, играющие важную роль в качестве топлива для цикла лимонной кислоты. [13]

В одной группе реакций используется какой-либо субстрат, обладающий высокой способностью к переносу фосфата. Пируваткиназа у факультативных анаэробов обычно неактивна, особенно в условиях аноксии; поэтому для синтеза высокоэнергетических фосфатов используются только две из этих реакций. [14]

Свертывание пируваткиназы обеспечивается L-валином. Пируваткиназа [467] - это тетрамерный фермент, построенный из четырех идентичных субъединиц, каждая из которых содержит одну молекулу невалентно связанного L-валина. Субъединицы диссоциируют и развертываются при действии 6 М гидрохлорида гуанидина. При выдерживании в ренатурирующей среде L-валин служит специфичным инициатором процесса повторного свертывания. Он индуцирует ренатурацию с константой скорости псевдопервого порядка по отношению к мономеру, а это означает, что ь-валин влияет на свертывание мономерной формы в ее нативную конформацию и что завершающим процессом является спонтанное образование тетрамерного фермента. [15]

Страницы: 1 2 3