Электрофоретическая подвижность
Cтраница 2
Увеличение электрофоретической подвижности также может приводить к увеличению интервала времен миграции. Однако этот метод не имеет большого практического значения, т.к. выбором другого детергента можно влиять на селективность. Небольшие изменения селективности могут, особенно при малых а, вызвать большие изменения разрешающей способности. Это, в свою очередь, может свести к нулю и даже обратить эффект повышения разрешения за счет увеличения электрофорети ческой подвижности мицелл. [16]
Исследования электрофоретической подвижности мицелл ионоген-ных и НПАВ показали, что мицеллы ионогенных ПАВ имеют значительную подвижность, в то время как в растворе неионогенных она равна нулю. [17]
Измерения электрофоретической подвижности хлопьев активного ила показали, что средняя подвижность прямо пропорциональна иловому индексу, который, в свою очередь, является логарифмической функцией отношения аммонийного азота к растворимым фосфатам. Последнее указывает на то, что на иловый индекс оказывают влияние метаболические процессы, протекающие в клетках, которые изменяют характер поверхности хлопьев активного ила. [18]
На электрофоретическую подвижность латексов оказывают влияние различные факторы. Так, она зависит от рН среды. В случае латексов, стабилизованных анионактив-ными эмульгаторами, электрофоретическая подвижность снижается при подкислении. Это можно объяснить тем, что при снижении рН мыло постепенно превращается в свободную слабодиссоциирующую кислоту. Поэтому заряд, а вместе с ним и электрофоретическая подвижность частиц быстро падают. В определенных условиях может быть осуществлена даже перезарядка латексных частиц. Было замечено, что в той области рН, где С-потенциал падает до низких значений, приближающихся к нулю, латекс теряет устойчивость и коагулирует. [19]
Зная электрофоретическую подвижность белка, установленную в аппарате Тизелиуса методом движущейся границы, и учитывая предполагающиеся условия опыта, можно вполне удовлетворительно предсказать поведение белка в приборе типа аппарата Коммонера. Относительные подвижности, измеренные в аппарате Свенссона, хорошо согласуются с соответствующими величинами, полученными другим методом. Поэтому оказывается удобным добавлять в случае необходимости в раствор окрашенный белок с целью определения траектории его движения, по которой можно рассчитать пути перемещения других белков. [20]
На электрофоретическую подвижность латексов оказывают влияние различные факторы. Так, она зависит от рН среды. В случае латексов, стабилизованных анионактив-ными эмульгаторами, электрофоретическая подвижность снижается при подкислении. Это можно объяснить тем, что при снижении рН мыло постепенно превращается в свободную слабодиссоциирующую кислоту. Поэтому заряд, а вместе с ним и электрофоретическая подвижность частиц быстро падают. В определенных условиях может быть осуществлена даже перезарядка латексных частиц. Было замечено, что в той области рН, где С-потенциал падает до низких значений, приближающихся к нулю, латекс теряет устойчивость и коагулирует. [21]
Измеряя электрофоретическую подвижность латексных частиц, преследуют различные цели. Наиболее прост случай, когда требуется определить электрофоретическую подвижность частиц латекса непосредственно в том его состоянии, в каком он получен в результате полимеризации и последующей отгонки незаполимеризовавшихся мономеров. В этом случае, разумеется, латекс не подвергается какой-либо дополнительной обработке или очистке. Необходимо лишь соблюдать упомянутые выше условия, касающиеся выбора боковой жидкости и рабочей концентрации латекса. [22]
 |
Значения электрофоретической.| Значения функции / ( г / б в уравнении [ 8. [23] |
V - электрофоретическая подвижность, м2 / ( В-с), определяемая уравнением и иа. В / м); / ( г / б) - сложная функция, зависящая от отношения радиуса частицы к приведенной толщине диффузного слоя. [24]
Конечно, электрофоретическая подвижность не связана непосредственно с физиологическими функциями белков; например, присутствие липо - и гликопротеидов можно обнаружить и в альбуминовой, и в f - глобулиновой фракциях. В свою очередь иммуно-химическая активность наблюдается в а - и ( 3-фракциях. Речь может идти только об относительном значении этих функций для белков различных фракций. [25]
Конечно, электрофоретическая подвижность не связана непосредственно с физиологическими функциями белков; например, присутствие липо - и гликопротеидов можно обнаружить и в альбуминовой, и в f - глобулиновой фракциях. В свою очередь иммуно-химическая активность наблюдается в а - и - фракциях. Речь может идти только об относительном значении этих функций для белков различных фракций. [26]
 |
Зависимость электрофоретической подвижности ( о и мутности. [27] |
Сравнение кривых электрофоретической подвижности и мутности показывает, что максимум и минимум мутности характеризует поведение незаряженных и соответственно заряженных частиц. В связи с этим можно предположить, что максимум мутности соответствует образованию монослоя длинноцепочечных ионов на первоначально отрицательно заряженных частицах, а минимум - образованию двойного слоя и возникновению положительного заряда на частицах. [28]
Графическая зависимость электрофоретической подвижности от логарифма молекулярного веса полипептидных цепей выражается прямой линией. Максимальное отклонение от предсказанных величин в этом интервале не превышает 10 %, а для большинства белков гораздо меньше. [30]
Страницы: 1 2 3 4