Полунасыщение

Cтраница 3

Глобулин молока свертывается при нагревании до 75 в слабокислой среде. Высаливается он, как и казеиноген, при полунасыщении раствора сернокислым аммонием ( стр. [31]

Поскольку способность осаждаться в различных условиях не одинакова у разных белков, то некоторые реакции осаждения используются также и для разделения белков. Так, например, для отделения глобулинов от альбуминов высаливают глобулины путем полунасыщения раствора сернокислым аммонием, а затем осаждают альбумины путем полного насыщения раствора той же солью. [32]

Гормональная активность щитовидной железы известна очень давно, причем уже в первых исследованиях было отмечено, что эта железа содержит иод, имеющий большое значение для ее гормональной активности. Освальд [7] в лаборатории Гофмейстера выделил из щитовидной железы иодоглобулин, осадив его при полунасыщении сернокислым аммонием. Лучшим методом выделения этого белка, получившего название тиреоглобулина, может служить экстракция железы 1-процентным раствором уксуснокислого натрия с последующим осаждением экстрагированного гормона уксусной кислотой при рН 5 и переосаждением растворенного гормона при полунасыщении раствора сернокислым натрием. [33]

Кривые рисунков 135, а, б; 136, 137 вместе с величинами времени полунасыщения, приведенными там же, взяты, включая и немногие дополнения, из производственной работы Хобуша. [34]

Миозин является сократительным белком миофибрилл. Он легко извлекается растворами хлористого аммония, натрия или калия и выпадает из раствора при диализе или вы-саливании сернокислым аммонием при концентрациях, близких к полунасыщению. Процесс расщепления аденозинтрифосфорной кислоты сопровождается выделением большого количества энергии и имеет непосредственное отношение к механизму мышечного сокращения. [35]

Кривые кислородного равнове - насыщения гемоглобина кислоро-сия крови у рыб ( по н.с. Строганову, дом при различных его парциаль-1962. ных давлениях, у наземных поз. [36]

Это свидетельствует о большем сродстве гемоглобина рыб к кислороду, что вполне соответствует его низкой концентрации в водной среде. На этой кривой в качестве стандартных параметров приняты две точки: зарядное напряжение - парциальное давление кислорода ( в миллиметрах ртутного столба1), при котором гемоглобин насыщается на 100 % 2, и разрядное напряжение ( или напряжение полунасыщения), при котором оксигемоглобин отдает 50 % кислорода тканям. [37]

JaK, повидимому, и следует объяснять кривые на фиг. Hydrangea), где полунасыщение для со происходит около 6 103 эрг / см2 сек, а для Р - около 30 103 эрг1, см. сек. [38]

Фермент снижает активационный барьер реакции. Переносчик снижает барьер для переноса щелочного иона внутри липидной мембраны. Активность фермента характеризуется концентрацией полунасыщения и числом оборотов. Для переносчиков концентрация полунасыщения отвечает концентрации ионов в водной фазе, при которой половина молекул переносчика, связанных в мембране, образовала комплексы. Таким образом, в условиях опыта концентрация связанного мембраной валиномицина еще далека от насыщения. [39]

На самом деле К представляет собой сложную константу стационарной кинетики. Ее величина, разумеется, зависит от сродства субстрата к ферменту, однако она может зависеть также и от констант скорости стадий, не имеющих отношения к связыванию субстрата. Эффекторы, которые влияют на концентрацию полунасыщения фермента субстратом, не изменяя величины V, предположительно оказывают воздействие на стадию связывания субстрата, но из этого, конечно, не следует, что - равновесные условия в системе действительно достигнуты. Те же самые экспериментальные данные согласуются и с прямо противоположным представлением о механизме реакции ( соответствующем полностью необратимому связыванию субстрата) или со случаем любого промежуточного механизма. [40]

Казеиноген является фосфопротеидом и находится в молоке в виде кальциевых солей. Казеиноген выпадает в осадок также при полунасыщении раствора сернокислым аммонием. [41]

Хотя различия растворимости белков в тех или иных растворителях неоднократно использовались для их классификации, тем не менее ни одна из предложенных до сих пор схем классификации не может считаться достаточно удовлетворительной. Впервые фракционирование растворимых белков было произведено путем высаливания сернокислым аммонием. Фракция, осаждаемая сернокислым аммонием при полунасыщении раствора, была названа глобулином; фракция, осаждаемая сернокислым аммонием при более высоком проценте насыщения, получила название альбумина. Впоследствии было найдено, что фракция глобулина при диализе дает осадок, тогда как альбумин остается в растворе даже в отсутствие солей. В соответствии с этим глобулины определялись так же, как белки, растворимые в растворах нейтральных солей, но нерастворимые в чистой воде. В настоящее время мы, однако, знаем, что только некоторые из белков, входящих во фракцию глобулинов, так называемые эвглобулины нерастворимы в чистой воде, другие же белки этой фракции, так называемые псевдоглобулины, хорошо растворяются в чистой воде. Глобулиноподобные белки были выделены не только из животных тканей, но также и из семян злаков; некоторые из этих белков, так называемые проламины, растворимы в водном спирте. [42]

Простетическая группа отщепляется при нагревании с щелочами или кислотами. К этой группе относятся красные дыхательные пигменты эритроцитов позвоночных животных, представляющие соединения геяа с белками типа гистонов - глобинами. Гемоглобины растворимы в воде и осаждаются или при полном насыщении, или при полунасыщении сернокислым аммонием. [43]

Осажденные солями щелочноземельных металлов белки не подвергаются глубоким изменениям и могут быть вновь растворены, если соли удалить методом диализа. Такой способ разделения белков называют высаливанием. Чаще всего для высаливания используют сернокислый аммоний ( NH4) 2SO4 - При полунасыщении ( NH4) 2SO4 выпадают в осадок глобулины сыворотки крови, 100 % насыщение приводит к осаждению альбуминов. Определение глобулин-альбуминового коэффициента, имеющего значение для диагностики воспалительных процессов и поражений печени ( абсолютное или относительное увеличение глобулинов), используют в клинико-биохимических лабораториях. [44]

Одним из распространенных способов разделения белков на фракции является высаливание ( стр. Для этого применяют большей частью сернокислый аммоний в различных концентрациях. После прибавления к раствору белка ( например, сыворотки крови) сернокислого аммония до полунасыщения выпадает фракция белков, которая носит название глобулинов. Если отфильтровать глобулины и к фильтрату продолжать прибавлять сернокислый аммоний до полного насыщения, выпадает осадок, получивший название фракции альбуминов. [45]

Страницы: 1 2 3 4