Полунасыщение

Cтраница 4

Следует иметь в виду, что только для сульфосмол определенные при водородном обмене а-величины приблизительно совпадают с величинами, полученными при нейтральном обмене. Для слабокислотных ионитов ( или слабоосновных смол), как видно из приведенных рисунков, величины времени полунасыщения для Н - ( или ОН) обмена и нейтрального обмена могут различаться между собой на несколько порядков, что может привести к неправильным расчетам при проведении опытов в промышленных масштабах. [46]

Чтобы произвести эту оценку с помощью уравнения ( 65), будем считать, что активность в 10 имп / сек может быть обнаружена без особого труда с требуемой точностью. Кроме того, примем, что время жизни образующихся радиоактивных элементов достаточно мало, чтобы время облучения, необходимое для достижения полунасыщения ( 1 - е-м 0 5), было не слишком большим. Примем, что атомный вес искомого элемента равен 100 и атомное поперечное сечение активации составляет 5 - 10 - 26 см2 / атом. [47]

Гормональная активность щитовидной железы известна очень давно, причем уже в первых исследованиях было отмечено, что эта железа содержит иод, имеющий большое значение для ее гормональной активности. Освальд [7] в лаборатории Гофмейстера выделил из щитовидной железы иодоглобулин, осадив его при полунасыщении сернокислым аммонием. Лучшим методом выделения этого белка, получившего название тиреоглобулина, может служить экстракция железы 1-процентным раствором уксуснокислого натрия с последующим осаждением экстрагированного гормона уксусной кислотой при рН 5 и переосаждением растворенного гормона при полунасыщении раствора сернокислым натрием. [48]

Белки кислого характера содержащие эфир-носвязанную с остатком серина фосфорную кислоту. Фосфорная кислота отщепляется при нагревании в щелочных растворах. Фосфопротеины нерастворимы в воде, но растворимы в разбавленных щелочах. Осаждаются при полунасыщении сернокислым аммонием. R фосфопротеинам относятся казеин молока и вителлин яичного желтка. [49]

Фермент снижает активационный барьер реакции. Переносчик снижает барьер для переноса щелочного иона внутри липидной мембраны. Активность фермента характеризуется концентрацией полунасыщения и числом оборотов. Для переносчиков концентрация полунасыщения отвечает концентрации ионов в водной фазе, при которой половина молекул переносчика, связанных в мембране, образовала комплексы. Таким образом, в условиях опыта концентрация связанного мембраной валиномицина еще далека от насыщения. [50]

Близки по аминокислотному составу к альбуминам. Отличаются от альбуминов содержанием глицина и нерастворимостью в воде. Растворимы в разбавленных растворах солей. Коагулируют из нейтральных растворов легче, чем альбумины, при полунасыщении сернокислым аммонием или при полном насыщении хлористым натрием. Ввиду своей нерастворимости в воде, осаждаются из растворов при диализе. Встречаются как в животных, так и в растительных организмах. [51]

В отличие от альбуминов глобулины не растворяются в чистой воде. Для них характерна растворимость в невысокой концентрации растворах нейтральных солей сильных кислот и оснований, например в 8 - 10 % - ном растворе хлористого натрия. Из таких растворов глобулины снова осаждаются либо при разведении раствора, либо при увеличении концентрации соли. Глобулины высаливаются гораздо легче, чем альбумины, например сернокислым аммонием уже при полунасыщении этой солью. Они обладают большим молекулярным весом, чем альбумины. В связи с этим стоит и малое осмотическое давление их растворов, и более сильно выраженная наклонность к денатурации, даже самопроизвольной. Глобулины животных легко свертываются при нагревании их растворов до различных температур, далеко не достигающих 100, растительные же глобулины отличаются более трудной свертываемостью. [52]

Электронная микрофотография глобулярной ( а и фибриллярной ( б формы актина. Ув. 8000. [53]

При высаливании белка нейтральными солями щелочных или щелоч-поземельных металлов, а также сернокислым аммонием необходимо приме-нять высокие концентрации этих солей. Этим обстоятельством пользуются для разделения белков на раз-личные фракции. Так, для высаливания так называемых глобул и н о в ( например, из сыворотки крови) достаточно прибавлять сернокислый аммоний до полунасыщения. Отделив глобулины фильтрованием, можно оставшуюся в фильтрате так называемую альбуминовую фрак ц и ю осадить добавлением сернокислого аммония до полного насыщения. Методом фракционирования белков путем высаливания широко пользуются для получения различных белковых препаратов. [54]

Описанные выше эксперименты не обнаруживают какой-либо связи между обратимой абсорбцией двуокиси углерода у растений в темноте и восстановлением двуокиси углерода на свету. С другой стороны, сродство к двуокиси углерода акцептора, обусловливающего эту абсорбцию, должно быть выше, чем у фосфатных или карбонатных буферов, так как его насыщение происходит при давлениях двуокиси углерода порядка 1 мм. Эта цифра получается из кривых зависимости фотосинтеза от концентрации двуокиси углерода. Эти кривые показывают полунасыщение при значениях [ С02 ] около 0 03 / 0 в воздухе. Одно из объяснений этого насыщения заключается в том, что кривые двуокиси углерода являются изотермами равновесия комплекса акцептор - двуокись углерода. Однако это искажение не меняет порядка величины концентрации двуокиси углерода, потребной для насыщения. [55]

Страницы: 1 2 3 4