Последовательность - аминокислота
Cтраница 4
Для успешного определения последовательности аминокислот надо подобрать такие условия, при которых остатки цистина предварительно превращаются в более стабильные производные. Такая предварительная обработка имеет 3 преимущества. Во-первых, при этом устраняется проблема реакций перегруппировки дисульфидов. Во-вторых, белки, в которых остатки цистина расщеплены, обычно легче поддаются действию протеолитических ферментов. Наконец, у белков, содержащих более чем одну цепь, эта операция освобождает несколько цепей, которые могут быть разделены и изучены индивидуально. Для расщепления дисульфидных связей имеется три способа; выбор метода определяется совокупностью условий в каждом отдельном случае. [46]
Общий метод определения последовательности аминокислот заключается в установлении природы концевых групп и последующей деструкции цепи ( с помощью различных гидролитических или окислительных методов) до пептидных фрагментов, содержащих от двух до пяти аминокислотных остатков. Смысл использования различных способов разрезания цепей состоит в том, чтобы получить фрагменты, имеющие общие остатки, которые затем могут быть смонтированы и дадут ту же последовательность остатков. [47]
Характеризуется большой непостоянностью последовательности аминокислот; в этой части цепи происходит реакция соединения с антигеном. [48]
Первичная структура представляет собой специфическую последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура определяется способом, которым скручена цепь; в частности, последняя может образовать а-спираль. Наконец, третичная структура - это способ, которым свернутая в спираль цепь ( цепи) изогнута и гидратирована в природном ( нативном) белке. [49]
Линейное соответствие между последовательностью аминокислот в полипептиде и той нуклеотидной последовательностью в ДНК и мРНК, которая кодирует этот полипептид. [50]
Последовательность оснований ДНК предопределяет последовательность аминокислот в белке при его биосинтезе. Этот процесс контролируется на двух различных стадиях. Во-первых, в ядрах клеток происходит транскрипция информации с ДНК на мРНК - Во-вторых, в цитоплазме происходит трансляция мРНК в белок. [51]
Под первичной структурой понимают последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первым исследователем, определившим аминокислотную последовательность молекулы белка, был Фред Сэнгер ( Fred Sanger), работавший в Ка-вендишской лаборатории Кембриджского университета, той самой, где Уотсон и Крик определили структуру ДНК. [52]
 |
Структура глобулярных белков.| Структура фнб шллярмых белкон. [53] |
На рис. VII.6 приведена последовательность аминокислот в бычьей рибо-нуклеазе - ферменте, катализирующем некоторые клеточные реакции. Этот фермент образован 124 молекулами аминокислот; на рисунке каждая представлена стандартной аббревиатурой из трех букв. [54]
 |
Форма и строение вирусных частиц. [55] |
Вид, число и последовательность аминокислот определяют первичную структуру белков. Индивидуальная тонкая структура белков, а следовательно, и белковых оболочек вирусов специфически распознается антителами, которые вырабатываются в организмах теплокровных животных при введении чужеродных белков. Это явление лежит в основе серологических методов диагностики и характеристики вирусов. [56]
РНК; так определяется специфическая последовательность аминокислот в будущей молекуле белка. В определении аминокислотной последовательности каждого отдельного белка участвует специфическая, отличная от других, информационная РНК. Эта общая схема биосинтеза белка обоснована данными, полученными при изучении включения аминокислот в белок в бесклеточных препаратах. Большинство работ было выполнено на препаратах из печени крысы [62] и микроорганизмах [48], однако бесклеточные системы, способные включать аминокислоты в белок, можно также получить из высших растений. [57]
Страницы: 1 2 3 4