Cтраница 1
Последовательность аминокислотных остатков отдельных участков цепи в молекуле рибонуклеазы была также расшифрована группой К - Анфинсена в Университете в Бетесде. [1]
Последовательность аминокислотных остатков различна для каждого белка, что создает на поверхности спирали из боковых цепей аминокислот специфичный рельеф, определяющий структуру центров ферментативной, антигенной, гормональной активности белка. Взаимодействие боковых цепей вызывает также специфические для каждого белка отклонения основного хода спирали. В фибриллярных белках-фиброин шелка, ( 3-кератин, миозин и др., спирали вытянуты и водородные связи соединяют цепи по перпендикулярным к их осям направлениям. При денатурации происходит перегруппировка части звеньев цепи с нарушением первоначальной специфической конфигурации и рельефа боковых групп, вследствие чего изменяются илиутрачиваются различные свойства белковой молекулы. Спиральная конфигурация белковых молекул, с множеством внутримолекулярных химических, водородных, солевых и других связей придает всей молекуле значительную жесткость, что способствует устойчивости структуры активных центров. Рассчитано ( Пасынский), что модуль упругости молекул альбуминов составляет около 15 - 40 кг / мм2, почти на два порядка выше чем у каучукоподобных полимеров. Благодаря высокой однородности молекул глобулярного белка по форме, размерам и конфигурации, они образуют трехмерные кристаллы ( размером до долей миллиметра) с хорошо развитыми гранями. Однако эти кристаллы отличаются тем, что у них регулярно расположены полипептидные цепи, но вдоль полипептидной спирали нет повторяющихся групп аминокислотных остатков; в этом смысле вся полипептидная цепь является уникальным элементом структуры. [2]
Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка называют его первичной структурой. [3]
Последовательность аминокислотных остатков в синтезированном на РНК белке тоже будет нарушена - образуется измененный белок с другими свойствами. Если же измененное основание вообще не спаривается с другими, то в цепи нормальных оснований обнаружатся пропуски, отчего нарушится нормальный порядок расположения оснований, а следовательно, и порядок размещения аминокислот - опять-таки получится неправильный белок, быть может, вовсе не годный для клетки. [4]
Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой белка. Она строго специфична для белков каждого индивидуального организма. Не только замена одного или нескольких аминокислотных остатков другими, но даже их незначительный обмен местами в полипептидной цепи существенно изменяет биологические свойства белков, сказывается на специфике их физиологических функций. [5]
Последовательность аминокислотных остатков цитохрома с дрожжей более чем на 50 % идентична аминокислотной последовательности цитохрома с человека. У видов, более близких друг другу в эволюционном отношении, сходство в строении цитохро-мов с еще больше. [6]
Установил последовательность аминокислотных остатков фермента аспар-тат-трансферазы, применив масс-спектромет-рич. [7]
Изучение последовательности аминокислотных остатков в ри-бонуклеазе практически началось с работ К. Немного позже к изучению химической природы рибонуклеазы приступила группа исследователей Рокфеллеровского института в США, во главе которой стояли Мур, Стейн и Хирс. [8]
Знание последовательности аминокислотных остатков в пептидных цепях, а также числа и местоположения дисульфидных мостиков позволяют воспроизвести первичную структуру белковой молекулы в целом. [9]
Выяснение последовательности аминокислотных остатков в белковой цепи представляет собой очень сложную и трудоемкую задачу, решение которой возможно лишь на основе использования комплекса специальных методов. Прежде всего расщепляют белок на сравнительно короткие фрагменты путем разрыва лишь некоторых амидных связей; для этой цели используют избирательные энзиматические или химические методы. [10]
Кретцингера, последовательность аминокислотных остатков отличается от той, которая приведена в первой публикации [287] по структуре альбумина карпа. [11]
Первичная структура соответствует последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи, вторичная структура - пространств, укладке атомов гл. [12]
На схеме 1 приведена последовательность аминокислотных остатков в нейротоксинах I и II из яда среднеазиатской кобры. [13]
Таким путем удается установить последовательность аминокислотных остатков в относительно простых гликопрогеинах. Очень большое значение имеет-концевой анализ олигосахаридных цепей, так как в большинстве случаев, углеводная составляющая и особенно ее терминальные группы, определяют антигенные свойства гликопротеина. Поэтому для таких гликопрогеинов. Для этой, цели применяются как ферментативные, так и химические методы. Наличие-остатков нейраминовой кислоты часто существенно для проявления гликопротеином той или иной биологической активности, что позволяет создать удобные тесты для контроля процесса деструкции. В других случаях гликопротеины подвергают действию иных гликозидаз, например-глюкозаминидаз 51 или смеси неспецифичных гликозидаз. Действуя последовательно гликозидазами с различной специфичностью и изучая отщепляющиеся при этом моносахариды и специфичность частично деградированного гликопротеина, удалось не только установить природу концевых звеньев в олигосахаридных цепях, но и показать четкую зависимость-биологической специфичности от структуры этих концевых моносахарид-ных звеньев. [14]
Аминокислотная последовательность Met-энкефалина соответствует последовательности аминокислотных остатков 61 - 65 р-липотропина - полипептида гипофиза, которому до сих пор не приписана никакая специальная функция, кроме слабо выраженного липотропного гормонального действия. Возможно, он служит предшественником для синтеза энкефалинов или по крайней мере одного Met-энкефалина. Аминокислотная последовательность Leu-энкефалина не присутствует, однако, в р-ли-потропине, но содержится в динорфине - другом пептиде гипофиза. Последний регулирует функции желез внутренней секреции, а также образование и секрецию кортизона. Механизм образования Met-энкефалина из предшественника неясен. Помимо энкефалина, другие фрагменты липотропина также обладают опиатными свойствами. Среди этих так называемых эндорфинов р-эндорфин ( последовательность 61 - 91 липотропина) особенно известен своим заметным анальгетическим действием. [15]