Последовательность - аминокислотные остатки
Cтраница 2
Первичной структурой белков называют последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Пептидная связь, характерная для первичной структуры, не является полностью одинарной. По некоторым данным, пептидная связь является частично двойной и частично одинарной. Обе структуры динамичны, и между ними имеются взаимные переходы. [16]
 |
Схема строения молекулы рибонуклеазы. Обозначения аминокислотных остатков. [17] |
В настоящее время изучается последовательность аминокислотных остатков и в других белках. [18]
Формирование вторичной структуры обусловлено последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Боковые радикалы, взаимодействуя друг с другом, индуцируют процесс образования пространственной структуры, наиболее стабильной ее конформации. Более того, оказалось возможным предсказать тип вторичной структуры наиболее точно для а-спи-рали по сравнению с р-складчатыми листами. [20]
В принципе масс-спектрометрия позволяет определять последовательность аминокислотных остатков в полипептидах. Здесь же мы рассмотрим только метод хроматомасс-спектрометрии. [21]
Свойства белка определяются не только последовательностью аминокислотных остатков, но и всей формой молекулы. Длинная цепеобразная молекула у многих белков свернута довольно сложным способом. [22]
Укажите методы, которые применяют для определения последовательности аминокислотных остатков в пептиде. [23]
Бергман был уверен, что требованию соответствия последовательности аминокислотных остатков числовым закономерностям: отвечает определенный структурный принцип. [24]
Первичная структура полипептидной цепи представляется числом и последовательностью аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Вторичные структуры ( структуры спирального типа или типа складчатого листа) образуются в результате возникновения водородных связей между СО - и NH-группами последовательности пептидных связей. [25]
Полипептидная цепь, как известно, представляет собой последовательность аминокислотных остатков. Rra, и нерегулярный, если группы R неэквивалентны. При данном способе написания полипептид слева имеет аминный, или N-конец, справа - карбоксильный, или С-конец. Природные белки являются неразветвленными нерегулярными полипептидами. [26]
Ретробрадикинин представляет собой пептид с обращенной относительно брадикинина последовательностью аминокислотных остатков. [27]
В некоторых случаях может быть получена полезная информация относительно последовательности аминокислотных остатков в этих пептидах. Может иметь место раскрытие кольца с последующей обычной фрагментацией полипептидной цепи. [28]
Каждый пептид и белок обладают строго определенным сост и последовательностью аминокислотных остатков в цепи. Это i ределяет уникальную биологическую специфичность пептидов и ков. [29]
Арольд [ 75г ] синтезировал замещенный линейный декапептид с последовательностью аминокислотных остатков циркулина В. [30]
Страницы: 1 2 3 4