Cтраница 2
Что понимают под денатурацией - белка: а) уменьшение растворимости белка при добавлении солей щелочных или ще-лочно-земельных металлов; б) потеря биологической активности белка в результате его гидролиза; в) изменение конфор-мации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности; г) конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами. [16]
Эти иммунохимические методы могут оказаться полезными при определении степени очистки и получении сведений о гетерогенности полисахаридных препаратов; при фракционировании смесей; при обнаружении потери биологической активности или расщепления в процессе очистки; при установлении идентичности неизвестных составных частей сложных полисахаридов; при обнаружении структурного сходства или различий между полисахаридами; при получении информации о последовательности моносахаридов и типах связей в участках структуры, реагирующих с антителом, а также при определении стереохимических требований и размеров активных центров молекул антител. [17]
При денатурации белки претерпевают значительные изменения, из которых назовем в первую очередь потерю растворимости в области изоэлектрических рН и, обычно всегда, потерю биологической активности, например каталитической активности для ферментов. Денатурированные белки обладают повышенной химической активностью и дают, например, более интенсивно цветные реакции разных типов. Это показывает, что активные функциональные группы в нативных глобулярных белках либо экранированы ( влиянием соседних радикалов или иным способом), либо спрятаны внутри молекулы и открываются лишь после денатурации. Также объясняют и устойчивость многих нативных белков к действию протеиназ, например трипсина, и их быстрый протеолитический распад, когда молекулы денатурированы. [18]
Остатки сиаловых кислот играют, как правило, очень важную роль в специфической биологической активности гликопротеина, и их отщепление часто ведет к понижению или потере биологической активности. [19]
![]() |
Соотношение содержания. [20] |
Механизм бактерицидного действия хлора и его кислородсодержащих соединений заключается во взаимодействии с составными частями клетки микроорганизма в первую очередь с ферментами. Потеря биологической активности ферментов может происходить в результате реакций окисления, хлорирования, замещения. Изменения в структуре ферментов ведут к нарушению обмена веществ в клетке микроорганизма и ее отмиранию. [21]
Нейтронное облучение для получения органических соединений имеет ограниченное применение. При этом необходимо учитывать потерю биологической активности и образование сложных побочных продуктов из-за процесса радиолиза и термического распада препарата. [22]
Ретинол в кристаллическом виде имеет бледно-желтую окраску; он нерастворим в воде, но хорошо растворяется в жирах и органических растворителях. Он легко окисляется кислородом воздуха с потерей биологической активности. [23]
Растворимость в воде ( 20 С) 1 39 мг / л, хорошо растворим в большинстве органических растворителей. Легко гндролизуется под действием щелочей с потерей биологической активности. [24]
Растворимость в воде при 20 С 1 39 мг / л, хорошо растворим в большинстве органических растворителей. Легко гидролизуется под действием щелочей с потерей биологической активности. [25]
Растворимость в воде при 20 СС 1 39 мг / л, хорошо растворим в большинстве органических растворителей. Легко гидролизуется под действием щелочей с потерей биологической активности. [26]
Основная особенность строения пенициллинов, долгое врев препятствовавшая установлению их правильной структуры, з ключается в наличии четырехчленного р-лактамного кольца, i встречавшегося ранее в природных соединениях. В мягких условиях оно подве гается гидролизу с разрывом связи С-7-N-4, что приводит потере биологической активности. [27]
После выделения и химической очистки антибиотика его необходимо высушить. Поскольку большинство антибиотиков в той или иной степени термолабильны, для их высушивания необходимо применять методы, не приводящие к потере биологической активности и не изменяющие цвета препарата. [28]
Подробные исследования этого вопроса [21, 206] показали, что а-томатин постепенно реконструируется ферментами Septorii. Вследствие очередных превращений в 3r, pY, у-томатин или томатидин способность к образованию комплексов со стероидами [21, 208] уменьшается, что ведет к потере биологической активности. [29]
Для того чтобы охарактеризовать в какой-либо степени природу денатурационного превращения и описать свойства денатурированных белков, необходимо перечислить те характерные изменения, которые возникают как результат денатурации протеинов. Можно назвать не менее семи признаков денатурации: 1) уменьшение растворимости белка, точнее - повышение способности осаждаться ( или высаливаться) при изоэлектрической реакции среды; 2) потеря специфической биологической активности ( например, ферментной); 3) повышение химической реактивности различных функциональных групп ( например, сульф-гидрильных, дисульфидных, кислотных, основных, фенольных гидроксилов и др.); 4) повышение расщепляемое белка про-теолитическими ферментами; 5) повышение вязкости растворов белка ( изменение формы и размеров его молекул); 6) повышение абсолютной величины отрицательного оптического вращения; 7) повышение коэффициента преломления растворов; 8) потеря способности к кристаллизации. [30]