В-аминокислота
Cтраница 1
В-Аминокислоты легче других теряют молекулу аммиака и превращаются в непредельные кислоты ( ср. [1]
В-Аминокислоты образуют 6-членные гетероциклические кольца таким же способом, каким - аминокислоты образуют 5-членные кольца. Это изменение обычно происходит при температуре плавления или при вакуумной перегонке. [2]
В-аминокислот, лишь присутствуя в инкубационной среде в концентрации 2 10 - 3 моль. [3]
На альгинатсиликагелевых бумагах L-аминокислоты более подвижны, чем в-аминокислоты. [5]
Группы основных и кислых, а также ( В-аминокислот легко разделяются электрофоретически благодаря заметным различиям в константах ионизации их ионо-генных групп; нейтральные а-аминокислоты разделяются этим способом с трудом. [6]
В то время как конфигуративные отношения - аминокислот изучены весьма подробно, о конфигурации В-аминокислот имеются лишь отрывочные данные. [7]
Прочность комплекса зависит не только от числа членов в замкнутой цепи с участием иона металла, но и от строения цепи. Так, комплексы В-аминокислот, образующих шестичленные кольца с атомами металла, значительно менее прочны по сравнению с комплексами а-аминокислот, где металл входит в пятичленное кольцо. Между пирокатехинатными комплексами ( пятичленное кольцо, см. выше) и салицилатными комплексами ( шестичленное кольцо) разница в отношении прочности сравнительно невелика. [8]
С исследовательскими целями широко применяют полностью синтетич. Антитела к полипептидам из В-аминокислот не реагируют с полипептидами из Ь - аминокислот, и наоборот. Таким путем пытаются приготовить синтетич. [9]
Непродуктивное связывание предотвращает гидролиз пептидов, состоящих из нежелательных о-аминокислот. Пептиды, состоящие из в-аминокислот, также могут прочно связываться химотрипсином. Однако в этом случае образуется сравнительно малореакционноспо-собный фермент-субстратный комплекс, поскольку расщепляющаяся связь не ориентирована должным образом относительно каталитического центра [629]; таким путем свободная энергия связывания расходуется на ингибирование реакции с аналогом субстрата, которая могла бы привести к нежелательным продуктам. [10]
 |
Два эпантиомера аминокислоты аланипа. [11] |
Правые и левые молекулы имеют совершенно одинаковые свойства, поскольку это касается их взаимодействия с обычными веществами, но они различаются в том случае, когда взаимодействуют с другими правыми и левыми молекулами. На Земле могли бы жить организмы, построенные из в-аминокислот, так же как и организмы, построенные из ь-амино-кислот. [12]
В качестве примера такого ферментативного разделения рассмотрим расщепление () - лейцина при помощи фермента ацилазы, выделенного из почек свиньи. Этот фермент катализирует гидролиз амидных связей ь-аминокислот, но не в-аминокислот. [13]
Из кожи РЬуПотееша 8аиуа § е1 выделен новый класс сильных опиоидных пептидов - дерморфинов. Туг - Е - А1а - РЬе - О1у - Туг - Рго - - Зег - МН2 в И раз выше, чем у морфина. Дерморфин - уникальный пример включения В-аминокислоты ( В-аланина) в природную пептидную цепь. [14]
Конфигурации многих природных а-аминокислот были связаны с глицериновым альдегидом путем серий превращений, подобных приведенной на рис. 17 - 7, где показано установление связи природного аланина с L - () - молочной кислотой и, таким образом, с ь - ( -) - глицериновым альдегидом. Алании, следовательно, принадлежит к ь-ряду; с помощью такого отнесения конфигураций было показано, что все а-аминокислоты, входящие подобно аланину в состав белков, относятся к ь-ряду. В состав других важных в биологическом отношении веществ входят многие в-аминокислоты. [15]
Страницы: 1 2