В-цепи

Cтраница 1

В-цепи токсина, а сами по себе полипептиды А и В нетоксичны. [1]

В В-цепи окисленного инсулина эти протеазы гидролизовали пептидные связи по карбоксильным группам тех же аминокислот, проявляя специфичность, близкую к специфичности панкреатического химотрипсина. Пептиды, в которых х-аминокислотой были глицин, валин, пролин и пептиды, содержащие аминокислоты D-ряда, а также амиды КБО-лейцина и бензоилтирозина, исследуемыми протеазами практически не гидролизовались. [2]

Схематическое стриение молекулы Clq компонента комплемента. [3]

А - и В-цепи связаны между собой дисульфидной связью, локализованной в N-концевых фрагментах, и нековалентно взаимодействуют с С-иепью. При этом их вытянутые части образуют единую трехсгшральную структуру, подобную той, которая характерна для коллагена, тогда как С-концевые неколлагеновые фрагменты образуют единую глобулярную часть. Образованные таким способом структурные единицы могут легко димеризоваться за счет возникновения дисульфидной связи между N-концевыми фрагментами С-цепей. Нативная молекула Clq, имеющая молекулярную массу около 400 000, состоит из трех таких димеров, связанных ненова лент ны ми взаимодействиями между коллагеновыми частями цепей. [4]

А - или В-цепи инсулина, присоединенной через метионин к р-галактозидазе. При помощи бромциана, специфически расщепляющего белки по остатку метионина, выделяли индивидуальную цепь инсулина. [5]

Укажите те места в В-цепи, в которых пр о-исходит ее расщепление под действием а) трипсина и б) химотрипсина. [6]

Следовательно, реализация всех процедур присоединения опорной вершины к в-цепи и преобразования результата в ю-цепь требует выполнения не более 0 ( ilogn) операций. [7]

Инсулин состоит из двух полнпептидных цепей ( А-цепи и В-цепи) по 21 и 30 аминокислотных остатков соответственно, соединенных двумя ди-сулъфидными мостиками в бициклическую систему. Интересно, что инсу-лины из разных организмов, несмотря на различные аминокислотные последовательности, в стандартных тестах ( спазмолитический тест на мышах, окисление глюкозы в жировых тканях или в отдельных жировых клетках) показывают примерно равную биологическую активность. Так, инсулин морских свинок отличается от инсулина крысы не менее чем в 17 положениях. Обычно отличия в первичной структуре велики настолько, насколько далеко отстоят организмы друг от друга в филогенетическом развитии. [8]

Расщепление дисульфидных поперечных связей надмуравьиной кислотой. [9]

Его молекула состоит из двух полипептидных цепей: А-цепи, содержащей 21 аминокислотный остаток, и В-цепи, содержащей 30 аминокислотных остатков. Эти две цепи соединены двумя дисульфидными ( - S-S -) поперечными связями, причем в одной из цепей имеется еще одна внутренняя дисульфидная связь. При определении последовательности вначале были разорваны поперечные дисуль-фидные связи, что позволило разделить цепи. Для этой цели Сэнгер использовал в качестве окислителя надмуравъиную кислоту, которая расщепляет каждый остаток цистина на два остатка цистеи-новой кислоты ( рис. 6 - 12), по одному в каждой цепи. После разделения цепей в них были определены аминокислотные последовательности. [10]

Следует отметить, что химотрипсин проназы, выделенный Джонсоном и Смилли ( протеаза A) j гидролизовал в В-цепи окисленного инсулина не только пептидные связи по карбоксильным группам лейцина, фенилаланина и тирозина, но и некоторые другие, включая связи аргинина 22 и лизина 29, что дает основание сомневаться в чистоте этих препаратов. [11]

Димер, состоящий из 493 аминокислотных остатков. А - и В-цепи соединены дисульфидным мостиком. [12]

Комплекс токсина и ганглиозида становится нетоксичным, тогда как инкубация ганглиозидов с нейроамини-дазой приводит к продуктам, которые более не связываются с-токсином. Связывающий участок для ганглиозида найден на В-цепи токсина, а сами по себе полипептиды А и В нетоксичны. [13]

Первичная структура РНКазы. Цветом выделены четыре дисульфидные связи. [14]

Единственным отличием инсулина человека является нахождение треонина в положении 30 В-цепи вместо аланина. [15]

Страницы: 1 2