Cтраница 2
Поэтому Придхэм и Сальтмарш ( неопубликованные результаты) получили эфиры глюкозы, инкубируя n - кумаровую, кофейную и феруловую кислоты с мальтозой в присутствии ферментативного препарата из Aspergillus niger [23], однако образовавшиеся связи были а -, а не 3-типа, как в природных производных. Учитывая сказанное выше, а также тот факт, что синтез глюкозидов идет с уридинди-фосфатглюкозой, может показаться, что активное производное сахара необходимо при образовании как глюкозида, так и эфира глюкозы. [16]
Кроме того, из этого механизма следует, что в зонах проводимости белка могут накапливаться сверхравновесные концентрации неспаренных электронов. Совсем недавно обнаружено [48], что при взаимодействии аденозитрифосфорной кислоты ( АТФ) с белковым актомиозино-вым комплексом возникает сигнал ЭПР, форма которого аналогична форме сигналов ЭПР лиофилизованных ферментативных препаратов. Компоненты системы, взятые отдельно, не дают сигнала. Можно думать, что механизм возникновения сигнала в этом случае аналогичен описанному выше. [17]
Пищевое сырье сначала очищают от пыли, грязи и механических примесей, затем разваривают в течение 45 - 110 мин острым паром под давлением 4 - 5 ат. Образовавшаяся жидкая однородная масса поступает в заторный чан. Сюда же подается солод - ферментативный препарат, содержащий ферменты - амилазу или диастазу. После добавления солода массу выдерживают в течение 10 - 15 мин при температуре 61 С для ее стерилизации, а также растворения и осахаривания крахмала. [18]
Депротеинизацию осуществляют рядом способов. Наиболее распространено удаление белков с помощью довольно мягкого метода Севага, основанного на обработке раствора полисахаридов, со-хержащего белок, хлороформом с добавлением бутанола либо пен-танола, что приводит к денатурации белка. Иногда примесь белка удаляют, растворяя полисахарид в 5 - 10 % - ном растворе трнхлор-уксусной кислоты и отделяя коагулирующий в этих условиях белок. В последнее время для этих целей применяют различные ферментативные препараты - протеазы. [19]
Скорость ферментативных реакций возрастает с увеличением температуры так же, как и скорость большинства реакций между ковалентными молекулами, согласно известному закону Вант-Гоффа, а именно возрастание температуры на 10 увеличивает скорость реакции в 1 5 - 3 раза. Однако этот рост наблюдается лишь при сравнительно низких температурах. Выше определенной оптимальной температуры, при которой скорость максимальна, она уменьшается, а при более высоких температурах реакция прекращается. Это явление объясняется тем, что при более высоких температурах ферменты дезактивируются за счет денатурации белковой компоненты. Оптимальная температура не может быть точно определена, так как она изменяется в широких пределах с изменением концентрации фермента, концентрации ионов водорода и в зависимости от присутствия различных примесей в ферментативном препарате или субстрате. [20]